Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

Wyszukujesz frazę "methylation" wg kryterium: Temat


Wyświetlanie 1-2 z 2
Tytuł:
The influence of selected amino acids on the dynamic properties of the liposome membranes : ESR study
Autorzy:
Man, D.
Broda, M.
Buczek, A.
Kawecka, A.
Siodłak, D.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/146690.pdf
Data publikacji:
2013
Wydawca:
Instytut Chemii i Techniki Jądrowej
Tematy:
EYL liposomes
electron spin resonance (ESR) method
N-methylation
amino acids
peptides
Opis:
In this work the changes in the fluidity of liposome membranes caused by alanine and butyrine derivatives (Ac-Ala-NMe2 and Ac-Abu-NMe2) were investigated. Liposomes were obtained in the process of egg yolk lecithin (EYL) sonication. The concentration of the admixture in the proportion to EYL varied from 0 to 25% mole. The electron spin resonance (ESR) spectroscopy was used with two different spins probes. Each spin probe penetrates different regions of liposome membrane. The TEMPO probe occurs both in the hydrophobic part of the membrane and in the water environment what allows to determine the spectroscopic parameter F of division of this probe into the membrane and its water surrounding. DOXYL is localized in the central part of the lipid bilayer and is used to obtain the spectroscopic parameter τ – rotation correlation time – whose value gives information about fluidity changes in the middle of the lipid bilayer. The study indicated that the tested as admixtures N-methylated model peptides significantly changed the fluidity of liposome membranes. The dynamic of this process depends both on amino acids derivative and on the membrane region. Both studied compounds increased the fluidity of the surface layer of liposome membrane. At the same time, butyrine derivative caused the stiffening of the middle part of liposome bilayer, but alanine derivative slightly increased the fluidity of this region.
Źródło:
Nukleonika; 2013, 58, 3; 443-446
0029-5922
1508-5791
Pojawia się w:
Nukleonika
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Konformacyjne właściwości modyfikowanych reszt aminokwasowych
Conformational properties of modified amino acid residues
Autorzy:
Wałęsa, R.
Buczek, A.
Broda, A.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/143003.pdf
Data publikacji:
2014
Wydawca:
Stowarzyszenie Inżynierów i Techników Przemysłu Chemicznego. Zakład Wydawniczy CHEMPRESS-SITPChem
Tematy:
dehydrofenyloalanina
N-metylowanie
analiza konformacyjna
obliczenia DFT
wpływ rozpuszczalnika
dehydrophenylalanine
N-methylation
conformational analysis
DFT calculations
solvent impact
Opis:
Konformacyjnie usztywnione aminokwasy są szeroko stosowane przy konstruowaniu peptydowych analogów o lepszych właściwościach farmako-kinetycznych. Jednym z sposobów modyfikacji peptydów jest wprowadzenie reszt a,b-dehydroaminokwasowych w łańcuch peptydowy. Podwójne wiązanie Ca=Cb usztywnia łańcuch boczny i umożliwia występowanie izomerii geometrycznej Z/E. Innym rodzajem modyfikacji jest zastąpienie amidowej grupy –NH grupą –NCH3, czyli tzw. N-metylowanie. Autorzy określili wpływ tych dwóch modyfikacji strukturalnych na konformację łańcucha peptydowego. Przeprowadzone badania pozwoliły ustalić, że reszta a,b-dehydrofenyloalaniny aminokwasów konformacji H. Wykazano również, że polarny rozpuszczalnik zwiększa wyraźnie udział konfiguracji cis wiązania amidowego w N-metylowanych peptydach.
Conformationally constrained amino acids are widely used in the design of peptide analogues with better pharmacokinetic properties. One of the methods of peptide modification is the introduction of a, b -dehydroamino acid residues into peptide chain. The double bond Ca=Cb constrains side chain and enables occurrence of geometrical isomerism Z/E. The other type of modification is the replacement of amide group –NH with group –NCH3, i.e. so called N-methylation. The Authors have determined the impact of these two structural modifications on peptide chain conformation. Conducted research has lead to the conclusion that -dehydrophenylalanine residue has the ability to exhibit atypical for standard amino acids H conformation. It has also been shown that polar solvent clearly increase percentage of cis configuration of amide bond in N-methylated peptides.
Źródło:
Chemik; 2014, 68, 4; 329-334
0009-2886
Pojawia się w:
Chemik
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
    Wyświetlanie 1-2 z 2

    Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies