Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

English (EN)·Polski (PL)·Yкраїнський (UK)
Przejdź do strony domowej biblioteki Centralna Biblioteka Wojskowa Link otwiera się w nowym oknie Logo biblioteki Prolib Integro - strona głównaCentralna Biblioteka Wojskowa

Wyszukujesz frazę "inhibition" wg kryterium: Wszystkie pola

  Lista filtrów
Wyrównaj
    Wyświetlanie 1-3 z 3
    Tytuł:
    Inhibition of the helicase activity of HCV NTPase/helicase by 1-β-D-ribofuranosyl-1,2,4-triazole-3-carboxamide-5-triphosphate (ribavirin-TP).
    Autorzy:
    Borowski, Peter
    Lang, Melanie
    Niebuhr, Andreas
    Haag, Annemarie
    Schmitz, Herbert
    Schulze zur Wiesch, Julian
    Choe, Joonho
    Siwecka, Maria
    Kulikowski, Tadeusz
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1044103.pdf
    Data publikacji:
    2001
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Biochemiczne
    Tematy:
    ribavirin-5'-triphosphate
    enzyme inhibition
    HCV helicase
    Opis:
    In the presented study the ribavirin-TP - an established inhibitor of the NTPase activity of the superfamily NTPase/helicases II - was investigated as an inhibitor of the unwinding activity of the hepatitis C virus (HCV) NTPase/helicase. The kinetics of the reaction revealed that ribavirin-TP reduces the turnover number of the helicase reaction by a mechanism that does not correspond to that of the inhibition of the NTPase activity. Our results suggest that derivatives of ribavirin-TP with enhanced stability towards hydrolytic attack may be effective inhibitors of the enzyme.
    Źródło:
    Acta Biochimica Polonica; 2001, 48, 3; 739-744
    0001-527X
    Pojawia się w:
    Acta Biochimica Polonica
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    NTPase/helicase of Flaviviridae: inhibitors and inhibition of the enzyme.
    Autorzy:
    Borowski, Peter
    Niebuhr, Andreas
    Schmitz, Herbert
    Hosmane, Ramachandra
    Bretner, Maria
    Siwecka, Maria
    Kulikowski, Tadeusz
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1043721.pdf
    Data publikacji:
    2002
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Biochemiczne
    Tematy:
    NTPase/helicase inhibitors
    Flaviviridae
    Opis:
    RNA nucleoside triphosphatases (NTPase)/helicases represent a large family of proteins that are ubiquitously distributed over a wide range of organisms. The enzymes play essential role in cell development and differentiation, and some of them are involved in transcription and replication of viral single-stranded RNA genomes. The enzymatic activities of a NTPase/helicase were also detected in the carboxyl-terminal non-structural protein 3 (NS3) of members of the Flaviviridae family. The crucial role of the enzyme for the virus life cycle was demonstrated in knock out experiments and by using NTPase/helicase specific inhibitors. This makes the enzyme an attractive target for development of Flaviviridae-specific antiviral therapies. This review will summarize our knowledge about the function and structure of the enzyme, update the spectrum of inhibitors of the enzymatic activities of the NTPase/helicase and describe the different mechanisms by which the compounds act. Some of the compounds reviewed herein could show potential utility as antiviral agents against Flaviviridae viruses.
    Źródło:
    Acta Biochimica Polonica; 2002, 49, 3; 597-614
    0001-527X
    Pojawia się w:
    Acta Biochimica Polonica
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    ATP-binding domain of NTPase/helicase as a target for hepatitis C antiviral therapy.
    Autorzy:
    Borowski, Peter
    Mueller, Oliver
    Niebuhr, Andreas
    Kalitzky, Matthias
    Hwang, Lih-Hwa
    Schmitz, Herbert
    Siwecka, Maria
    Kulikowski, Tadeusz
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1044428.pdf
    Data publikacji:
    2000
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Biochemiczne
    Tematy:
    ribavirin-5'-triphosphate
    enzyme inhibition
    HCV NTPase/helicase
    Opis:
    To enhance the inhibitory potential of 1-β-D-ribofuranosyl-1,2,4-triazole-3-carboxamide (ribavirin) vs hepatitis C virus (HCV) NTPase/helicase, ribavirin-5'-triphosphate (ribavirin-TP) was synthesized and investigated. Ribavirin-TP was prepared with the use of modified Yoshikawa-Ludwig-Mishra-Broom procedure (cf. Mishra & Broom, 1991, J. Chem. Soc., Chem. Commun, 1276-1277) involving phosphorylation of unprotected nucleoside. Kinetic analysis revealed enhanced inhibitory potential of ribavirin-TP (IC50=40 μM) as compared to ribavirin (IC50 > 500 μM). Analysis of the inhibition type by means of graphical methods showed a competitive type of inhibition with respect to ATP. In view of the relatively low specificity towards nucleoside-5'-triphosphates (NTP) of the viral NTPase/helicases, it could not be ruled out that the investigated enzyme hydrolyzed the ribavirin-TP to less potent products. Investigations on non- hydrolysable analogs of ribavirin-TP or ribavirin-5'-diphosphate (ribavirin-DP) are currently under way.
    Źródło:
    Acta Biochimica Polonica; 2000, 47, 1; 173-180
    0001-527X
    Pojawia się w:
    Acta Biochimica Polonica
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
      Wyświetlanie 1-3 z 3

      Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies