Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

Wyszukujesz frazę "Leśnierowski, G." wg kryterium: Autor


Wyświetlanie 1-3 z 3
Tytuł:
Zastosowanie rezorcyny jako środka ochronnego lizozymu podczas jego wysokotemperaturowej modyfikacji
Applying resorcin as lysozyme-protective agent in the course of its high-temperature modification
Autorzy:
Lesnierowski, G.
Borowiak, R.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/827379.pdf
Data publikacji:
2012
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Technologów Żywności
Opis:
Celem niniejszej pracy była ocena rezorcyny jako środka chroniącego lizozym podczas jego wysokotemperaturowej modyfikacji. Analizowano wpływ dodatku tego środka na zmianę aktywności hydrolitycznej zmodyfikowanego enzymu oraz stopień jego oligomeryzacji. Modyfikacja wysokotemperaturowa polegała na oligomeryzacji lizozymu w temperaturze 90 i 95 °C z udziałem substancji utleniającej w postaci H₂O₂ lub odczynnika Reciclean®. Uzyskane po modyfikacji próby poddano badaniom analitycznym obejmującym oznaczenie aktywności hydrolitycznej enzymu oraz określenie stopnia jego oligomeryzacji. Dzięki zastosowaniu rezorcyny, jako środka chroniącego lizozym podczas jego wysokotemperaturowej modyfikacji, uzyskano efekt 75-procentowej ochrony aktywności hydrolitycznej enzymu. Ponadto obserwowano zwiększony udział oligomerycznych form lizozymu w preparatach uzyskanych po modyfikacji
The objective of the study was to assess the resorcin as an agent to protect lysozyme in the course of its high-temperature modification process. The impact of the added agent was analyzed on the change in the hydrolytic activity of the modified enzyme as was the level of its oligomerisation degree. The high- temperature modification process consisted in the oligomerisation of lysozyme at a temperature of 90 and 95 °C with either H₂O₂ or Reciclean® reagent added as an oxidizing substance. The samples produced during the modification process were analyzed; the analysis comprised the determination of the enzyme's hydrolytic activity and the assessment of its oligomerisation level. The result of applying the resorcin as an agent to protect the lysozyme in the course of its high- temperature modification process was a 75 % protection level of the enzyme's hydrolytic activity. In addition, it was found that the number of lysozyme oligomeric forms increased in the samples produced during the modification process.
Źródło:
Żywność Nauka Technologia Jakość; 2012, 19, 2
1425-6959
Pojawia się w:
Żywność Nauka Technologia Jakość
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Próba zwiększenia funkcjonalności preparatów otrzymanych metodą wysokotemperaturowej modyfikacji lizozymu
Attempt to increase functionality of preparations produced by high-temperature modification of lysozyme
Autorzy:
Borowiak, R.
Lesnierowski, G.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/828651.pdf
Data publikacji:
2012
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Technologów Żywności
Opis:
Lizozym jest enzymem hydrolitycznym o silnym działaniu przeciwbakteryjnym, a jego modyfikacja dodatkowo wzmaga to działanie. Zmodyfikowany enzym wykazuje zwiększoną użyteczność, co umożliwia jego szersze praktyczne wykorzystanie. W dotychczasowych badaniach nad lizozymem opracowano kilka metod jego modyfikacji w tym termiczne i termiczno-chemiczne. Efektem ubocznym tego typu modyfikacji jest częściowa nieodwracalna denaturacja enzymu. Wpływa ona na pogorszenie właściwości zmodyfikowanego lizozymu, a w wyniku zmniejszenia jego rozpuszczalności w środowisku wodnym ogranicza praktyczne zastosowanie otrzymanych preparatów. Celem pracy była próba zwiększenia funkcjonalności termicznie zmodyfikowanego enzymu poprzez wyeliminowanie z preparatu frakcji nierozpuszczalnej. W wyniku frakcjonowania w środowisku obojętnym otrzymano preparat o całkowitej rozpuszczalności i aktywności hydrolitycznej 10 000 U/mg. Najwyższą wydajność procesu frakcjonowania (75 %) uzyskano w środowisku kwaśnym z zastosowaniem 0,18 % kwasu solnego.
Lysozyme is a hydrolytic enzyme with potent antibacterial activity; its modification further enhances this effect. The modified enzyme shows an improved usability, thus, providing for wider practical utilization thereof. In the hitherto studies on lysozyme, several lysozyme modification methods have been developed including thermal and thermo-chemical methods. A side effect of this type of modification is partial irreversible enzyme denaturation. It induces the worsening of properties of the modified lysozyme and, as a result of its decreased solubility in the water environment, it reduces the practical application of the produced preparations. The objective of this study was an attempt to increase the functionality of thermally modified enzyme through the elimination of insoluble fraction from the preparation. The fractionation performed in a neutral environment resulted in producing a preparation of a complete solubility and hydrolytic activity of 10 000 U/mg. The highest efficiency of the fractionation process (75 %) was achieved in an acidic environment with the use of a 0.18 % hydrochloric acid.
Źródło:
Żywność Nauka Technologia Jakość; 2012, 19, 5
1425-6959
Pojawia się w:
Żywność Nauka Technologia Jakość
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Wpływ warunków środowiskowych na zmianę właściwości lizozymu w białku jaj kurzych
Effect of environmental conditions on change in properties of lysozyme in hen egg white
Autorzy:
Lesnierowski, G.
Borowiak, R.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/826627.pdf
Data publikacji:
2012
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Technologów Żywności
Opis:
Lizozym jest enzymem hydrolitycznym wykazującym zdolność rozkładu ściany komórkowej bakterii. Stanowi on mechanizm naturalnej pierwotnej ochrony dla rozwijającego się w jaju zarodka. Bogatym źródłem lizozymu jest białko jaja kurzego, z którego enzym otrzymywany jest na skalę przemysłową. Celem pracy było określenie zmian występujących w lizozymie białka jaja kurzego w wyniku przetrzymywania całych jaj surowych lub wyizolowanego białka jaja w warunkach zbliżonych do inkubacji jaj podczas wylęgu piskląt, tj. w temperaturze ok. 40 °C przez 20 dób. Wykazano, że przetrzymywanie jaj kurzych w takich warunkach powoduje zmiany jakościowe i ilościowe lizozymu w białku jaja. Efektem inkubacji enzymu była częściowa jego oligomeryzacja, w wyniku której tworzyła się forma dimeryczna. Zjawisku temu towarzyszyło obniżenie aktywności hydrolitycznej enzymu.
Lysozyme is a hydrolytic enzyme having the capacity to decompose bacterial cell walls. It constitutes a mechanism of natural, primary protection for the embryo developing in the egg. The egg white is a rich source of lysozyme used to produce the enzyme on an industrial scale. The objective of this study was to determine the changes in the lysozyme of a native egg white resulting from storing either the raw whole eggs or the separated egg whites under the conditions similar to those of the egg incubation during hatching i.e. approximately at 40 °C for 20 days.It was proved that when chicken eggs were kept under the above conditions, qualitative and quantitative changes in the lysozyme present in the egg white occurred. The incubation of enzyme caused its partial oligomerisation, which resulted in the formation of a dimeric form. This phenomenon was accompanied by a decrease in the hydrolytic activity of the enzyme.
Źródło:
Żywność Nauka Technologia Jakość; 2012, 19, 3
1425-6959
Pojawia się w:
Żywność Nauka Technologia Jakość
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
    Wyświetlanie 1-3 z 3

    Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies