- Tytuł:
-
Use of selected metal ions for the separation of peptides isolated from thermally processed string beans
Wykorzystanie wybranych jonow metali w procesie rozdzialu peptydow izolowanych z fasoli szparagowej poddanej obrobce termicznej - Autorzy:
-
Karas, M
Baraniak, B. - Powiązania:
- https://bibliotekanauki.pl/articles/15240.pdf
- Data publikacji:
- 2010
- Wydawca:
- Uniwersytet Warmińsko-Mazurski w Olsztynie / Polskie Towarzystwo Magnezologiczne im. Prof. Juliana Aleksandrowicza
- Tematy:
-
metal ion
separation
peptide
isolation
string bean
thermal process
affinity chromatography - Opis:
-
Recent years have witnessed growing interest in research on the structure and properties
of proteins and peptides as physiologically active dietary components. The above
has spurred a new interest in the isolation of animal, plant and microbiological peptides
and investigation of their biological activity. The isolation and separation of protein and
peptide mixture is not an easy procedure. Immobilised Metal Ion Affinity Chromatography
(IMAC) is increasingly often used in this process. Affinity chromatography relies on the
specific interactions between amino acids, their reactive groups in peptides and metal ions.
The objective of this study was to determine whether copper and nickel ions can be used
for the separation of peptides isolated from string beans than had been blanched and heated
in a microwave oven. In this study, peptides extracted with 1% trichloroacetic acid
(TCA) from string beans that had been blanched and heated in a microwave oven, were
separated by chromatography on columns with copper and nickel ions immobilised through
iminodiacetic acid (IDA). Peptide concentrations of the separated fractions were determined.
Peptides found in string beans had similar affinity for metal ions in the Cu > Ni
sequence, with selectivity in the Ni > Cu sequence. Microwave heating of string beans
decreases the peptide content of extracts isolated with 1% TCA. The resulting changes are
dependent on the duration of the process and the type of heating medium. Affinity chromatography
with the use of metal ions immobilized to iminodiacetic acid (IDA)-Sephadex
G-25 may be successfully used for the separation of peptides isolated from string beans.
W ostatnich latach obserwuje się coraz większe zainteresowanie badaniem struktury oraz właściwości białek i peptydów jako fizjologicznie aktywnych składników diety. W związku z powyższym wzrosło zainteresowanie izolowaniem i badaniem biologicznie aktywnych peptydów pochodzenia zwierzęcego, roślinnego oraz mikrobiologicznego. W skomplikowanym procesie rozdziału i izolowania mieszanin białek i peptydów coraz szersze zastosowanie znalazła chromatografia powinowactwa na unieruchomionych jonach metali – IMAC (Immobilized Metal Ion Affinity Chromatography). Chromatografia powinowactwa wykorzystuje specyficzne oddziaływania między aminokwasami oraz ich reaktywnymi ugrupowaniami w peptydach a jonami metali. Celem pracy było zbadanie przydatności jonów miedzi i niklu w procesie rozdziału peptydów izolowanych z fasoli szparagowej poddanej blanszowaniu i ogrzewaniu mikrofalami. Fasolę szparagową poddano odpowiedniej obróbce cieplnej (blanszowanie i ogrzewanie w kuchence mikrofalowej), a z uzyskanego surowca ekstrahowano peptydy 1% kwasem trójchlorooctowym (TCA) Następnie przeprowadzono rozdział chromatograficzny na kolumnach z unieruchomionymi jonami niklu i miedzi poprzez kwas iminodioctowy (IDA). W otrzymanych frakcjach oznaczono zawartość peptydów. Peptydy obecne w fasoli szparagowej charakteryzowały się zbliżonym powinowactwem do jonów metali, co przebiegało w kolejności Cu > Ni, natomiast selektywność układała się w kolejności Ni > Cu. Ogrzewanie fasoli szparagowej obniża poziom peptydów w ekstraktach izolowanych 1% TCA. Zmiany uzależnione są od czasu trwania procesu i rodzaju zastosowanego czynnika grzewczego. Metoda chromatografii powinowactwa z wykorzystaniem unieruchomionych jonów metali na schelatowanym kwasem iminodioctowym (IDA) żelu Sephadex G-25 może być z powodzeniem stosowana do rozdziału peptydów izolowanych z fasoli szparagowej. - Źródło:
-
Journal of Elementology; 2010, 15, 2; 291-300
1644-2296 - Pojawia się w:
- Journal of Elementology
- Dostawca treści:
- Biblioteka Nauki
Artykuł