Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

English (EN)·Polski (PL)·Yкраїнський (UK)
Przejdź do strony domowej biblioteki Centralna Biblioteka Wojskowa Link otwiera się w nowym oknie Logo biblioteki Prolib Integro - strona głównaCentralna Biblioteka Wojskowa

Wyszukujesz frazę "glycosaminoglycans" wg kryterium: Temat

  Lista filtrów
Wyrównaj
    Wyświetlanie 1-4 z 4
    Tytuł:
    Zastosowanie glikozaminoglikanów w preparatach kosmetycznych
    The use of glycosaminoglycans in cosmetic products
    Autorzy:
    Kroma, A.
    Feliczak-Guzik, A.
    Nowak, I.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1217347.pdf
    Data publikacji:
    2012
    Wydawca:
    Stowarzyszenie Inżynierów i Techników Przemysłu Chemicznego. Zakład Wydawniczy CHEMPRESS-SITPChem
    Tematy:
    glikozaminoglikany
    proteoglikany
    glycosaminoglycans
    proteoglycans
    Opis:
    Glikozaminoglikany (GAG) są bogato reprezentowanymi składnikami macierzy międzykomórkowej, odgrywającej istotną rolę w funkcjonowaniu tkanek. Związki te należą do grupy hetero polisacharydów. Składają się z aminocukru oraz kwasu uronowego. Większość GAG tworzy kowalencyjne wiązania z białkami tworząc w efekcie proteoglikany. Obecność w strukturze tych związków dużej ilości grup -OH oraz ładunków ujemnych sprawia, że wykazują one zdolność wiązania dużej ilości cząsteczek wody oraz pęcznienia. Ze względu na te właściwości glikozaminoglikany są szeroko stosowanymi składnikami preparatów kosmetycznych, w których wykazują przede wszystkim aktywność nawilżającą, przyczyniając się jednocześnie do poprawy jędrności i elastyczności skóry.
    Glycosaminoglycans (GAGs) are richly represented components of connective tissue, matrix which plays an important role in the functioning of tissues. These compounds belong to the group heteropolysaccharides, and they occur as long chains of repeated disaccharide units, consisting of amino sugar and uronic acid. Most of GAGs form covalent bonds with proteins to produce proteoglycans in effect. Because of the presence of a large number of -OH groups and negative charge, GAGs are capable of binding great numbers of water molecules inducing the effect of swelling. For this reason GAGs are widely used cosmetic ingredients responsible for moisturizing effect, while contributing to the improvement of skin firmness and elasticity.
    Źródło:
    Chemik; 2012, 66, 2; 136-139
    0009-2886
    Pojawia się w:
    Chemik
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Proteoglycans of human umbilical cord arteries.
    Autorzy:
    Gogiel1, Tomasz
    Jaworski, Stefan
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1044232.pdf
    Data publikacji:
    2000
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Biochemiczne
    Tematy:
    pregnancy
    umbilical cord
    proteoglycans
    artery
    glycosaminoglycans
    Opis:
    Proteoglycans (PGs) were dissociatively extracted from human umbilical cord arteries (UCAs) with 4 M guanidine hydrochloride containing Triton X-100 and protease inhibitors, purified by Q-Sepharose anion exchange chromatography and lyophilized. They were analysed by gel filtration, SDS/PAGE and agarose gel electrophoresis before and after treatment with chondroitinase ABC. It was found that the PG preparation was especially enriched in chondroitin/dermatan sulphate PGs. The predominant PG fraction included small PGs that emerged from Sepharose CL-2B with Kav = 0.74. Their molecular mass, estimated by SDS/PAGE, was 160-200 kDa and 90-150 kDa, i.e. it was typical for biglycan and decorin, respectively. Treatment with chondroitinase ABC yielded the core proteins of 45 and 47 kDa, characteristic for both small PGs. Remarkable amounts of the 45 kDa protein were detected in non-treated PG samples, suggesting the presence of free core proteins of biglycan and decorin. Large PGs were present in lower amounts. In intact form they were eluted from Sepharose CL-2B with Kav = 0.17 and 0.43. Digestion with chondroitinase ABC yielded the core proteins with a molecular mass within the range of 180-360 kDa but predominant were the bands of 200, 250 and 360 kDa. The large PGs probably represent various forms of versican or perlecan bearing chondroitin sulphate chains.
    Źródło:
    Acta Biochimica Polonica; 2000, 47, 4; 1081-1091
    0001-527X
    Pojawia się w:
    Acta Biochimica Polonica
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Pre-eclampsia-associated alterations in Whartons jelly proteoglycans.
    Autorzy:
    Gogiel, Tomasz
    Galewska, Zofia
    Jaworski, Stefan
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1041438.pdf
    Data publikacji:
    2005
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Biochemiczne
    Tematy:
    umbilical cord
    proteoglycans
    Wharton's jelly
    glycosaminoglycans
    pre-eclampsia
    Opis:
    Proteoglycans of Wharton's jelly contain mainly chondroitin/dermatan sulphate chains. The predominant proteoglycan is decorin (core proteins of 45 and 47 kDa), although the core proteins of biglycan (45 kDa), versican (260 kDa) and of other proteoglycans (90, 110, 220 kDa) were also detected (Gogiel et al., 2003). The aim of the present study was to compare the proteoglycan composition of Wharton's jelly of newborns delivered by healthy mothers and those with pre-eclampsia. Proteoglycans from pre-eclamptic Wharton's jelly had a higher sulphated glycosaminoglycan/protein ratio than those of normal tissue. Pre-eclampsia is associated with a lower level of all proteoglycan core proteins, especially those of higher molecular mass (such as versican), although the same set of core proteins were found in normal and pre-eclamptic Wharton's jelly. The alterations in the proteoglycan composition of Wharton's jelly may affect the mechanical properties of the umbilical cord and, in the case of pre-eclampsia, disturb foetal blood circulation.
    Źródło:
    Acta Biochimica Polonica; 2005, 52, 2; 501-507
    0001-527X
    Pojawia się w:
    Acta Biochimica Polonica
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Glycosaminoglycans – types, structure, functions, and the role in wound healing processes
    Glikozoaminoglikany – rodzaje, struktura, funkcje i rola w procesach gojenia ran
    Autorzy:
    Orlińska, Kinga
    Komosińska-Vassev, Katarzyna
    Olczyk, Krystyna
    Kowalczyk, Aleksandra
    Olczyk, Paweł
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/18105091.pdf
    Data publikacji:
    2023-11-07
    Wydawca:
    Śląski Uniwersytet Medyczny w Katowicach
    Tematy:
    glycosaminoglycans
    extracellular matrix
    proteoglycans
    wound healing
    glikozoaminoglikany
    macierz pozakomórkowa
    proteoglikany
    gojenie ran
    Opis:
    Glycosaminoglycans (GAGs) are a group of heteropolysaccharides, which include: chondroitin sulfates, dermatan sulfates, heparan sulfates, heparin, keratan sulfates, and hyaluronic acid. GAGs are composed of negatively charged polysaccharide chains composed of repeating disaccharide units, which include N-acetylated hexosamine residues – D-glucosamine or D-galactosamine – or N-sulfated D-glucosamine and hexuronic acid residues – D-glucuronic or L-iduronic acid – or galactose. All GAGs, except for hyaluronic acid, have a sulfate group and form proteoglycans (PGs) when attached to the core proteins. GAGs have many important biological functions influencing PGs functions. PGs are present in all types of tissues and participate in cell migration, proliferation, and differentiation. They occur mainly in the extracellular matrix (ECM), where they participate in ECM organization, structure formation and mechanical properties. They play an important role in maintaining homeostasis and also influence metabolic processes, such as bone mineralization and blood coagulation. PGs (due to the strongly negative charge of the glycan chains) are involved in the selective permeability of cell membranes. Components of the ECM, including GAGs, play a structural and functional role during the healing of tissue damage. They regulate the healing process by acting as a reservoir and modulator for cytokines and growth factors and perform structural functions by filling tissue defects during the repair process.
    Glikozoaminoglikany (glycosaminoglycans – GAGs) są grupą heteropolisacharydów, w której skład wchodzą: siarczany chondroityny, siarczany dermatanu, siarczany heparanu, heparyny, siarczany keratanu oraz kwas hialuronowy. GAGs zbudowane są z ujemnie naładowanych łańcuchów polisacharydowych, złożonych z powtarzających się jednostek disacharydowych, do których należą reszty N-acetylowanej heksozoaminy – D-glukozoaminy lub D-galaktozoaminy – albo N-siarczanowanej D-glukozoaminy oraz reszty kwasu heksuronowego – D-glukuronowego lub L-iduronowego – albo galaktozy. Wszystkie GAGs, z wyjątkiem kwasu hialuronowego, posiadają grupę siarczanową oraz tworzą, po przyłączeniu do białek rdzeniowych, proteoglikany (proteoglycans – PGs). GAGs pełnią wiele ważnych biologicznych funkcji, determinujących funkcje PGs. Te ostatnie są obecne we wszystkich rodzajach tkanek, uczestniczą w procesach migracji, proliferacji i różnicowania komórek. Występują głównie w macierzy pozakomórkowej (extracellular matrix – ECM), biorąc udział w organizacji ECM, kształtując jej strukturę i właściwości mechaniczne. Pełnią istotną rolę w utrzymaniu homeostazy, a także wywierają wpływ na szereg procesów metabolicznych, takich jak mineralizacja kości i krzepnięcie krwi. PGs (ze względu na silnie ujemny ładunek łańcuchów glikanowych) biorą udział w selektywnej przepuszczalności błon komórkowych. Składniki ECM, w tym GAGs, odgrywają rolę strukturalno-czynnościową podczas gojenia się uszkodzeń tkankowych. Regulują proces gojenia poprzez stanowienie rezerwuaru i modulatora dla cytokin i czynników wzrostu oraz pełnią funkcje strukturalne poprzez wypełnianie ubytków tkankowych podczas procesu naprawczego.
    Źródło:
    Annales Academiae Medicae Silesiensis; 2023, 77, 1; 204-216
    1734-025X
    Pojawia się w:
    Annales Academiae Medicae Silesiensis
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
      Wyświetlanie 1-4 z 4

      Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies