Temat: protein structure - Katalog OPAC zbiorów

Skocz do pozycji: 1.

Tytuł:: Wheat flour proteins: composition, structure and functionality in breadmaking
Autorzy:: Bushuk, W.
Powiązania:: https://bibliotekanauki.pl/articles/1371605.pdf
Data publikacji:: 1993
Wydawca:: Instytut Rozrodu Zwierząt i Badań Żywności Polskiej Akademii Nauk w Olsztynie
Tematy:: flour
wheat flour
food science
structure
breadmaking
food technology
gluten
protein
bread
composition
Źródło:: Polish Journal of Food and Nutrition Sciences; 1993, 02, 4; 5-23
1230-0322
2083-6007
Pojawia się w:: Polish Journal of Food and Nutrition Sciences
Dostawca treści:: Biblioteka Nauki

Artykuł

Zmień widok

na półce

Skocz do pozycji: 2.

Tytuł:: Muscle cathepsins of marine fish and invertebrates
Autorzy:: Kolodziejska, I.
Sikorski, Z.E.
Powiązania:: https://bibliotekanauki.pl/articles/1372835.pdf
Data publikacji:: 1995
Wydawca:: Instytut Rozrodu Zwierząt i Badań Żywności Polskiej Akademii Nauk w Olsztynie
Tematy:: invertebrate
endopeptidase
fish
structure
protease
extracellular matrix
lysosome
exopeptidase
cathepsin C
cathepsin A
muscle protein
myofibrillar protein
lysosomal protease
marine fish
protein
myofibril
muscle cathepsin
food preservation
sarcoplasm
cathepsin L
carboxypeptidase A
cathepsin B
Opis:: Muscle proteases are located mainly in the lysosomes, in the sarcoplasm, and in the extracellular matrix of the connective tissue surrounding each cell. The lysosomal proteases, cathepsins, have optimum activity in the acidic range, although many of them retain high activity also 1 or 2 pH units away from the optimum value. Among the cathepsins there are endopeptidases and exopeptidases. Most cathepsins hydrolyse several proteins of the myofibrils. The major protease of the lysosomes in fish and squid muscles is cathepsin D, an aspartyl endoproteinase. Although it is present in the muscle fibre itself, its generally rather low activity at low temperature limits its significance in tenderization of refrigerated fish of most species. Cathepsin L, a cysteinyl protease, is involved in autolysis and softening in matured chum salmon. Cathepsin B, a cysteinyl carboxypeptidase, is capable to attack also some myofibrillar proteins. Cathepsin A or carboxypeptidase A, and cathepsin C, a dipeptidyl hydrolase and dipeptidyl transferase, contribute to the hydrolysis of muscle proteins in a concerted action with the other cathepsins.
Źródło:: Polish Journal of Food and Nutrition Sciences; 1995, 04, 3; 3-10
1230-0322
2083-6007
Pojawia się w:: Polish Journal of Food and Nutrition Sciences
Dostawca treści:: Biblioteka Nauki

Artykuł

Zmień widok

na półce

Skocz do pozycji: 3.

Tytuł:: Ancient history of X-ray crystal structure of B-DNA oligomers and its perspective
Autorzy:: Grzeskowiak, K.
Ohishi, H.
Powiązania:: https://bibliotekanauki.pl/articles/80367.pdf
Data publikacji:: 2011
Wydawca:: Polska Akademia Nauk. Czytelnia Czasopism PAN
Tematy:: ancient history
X-ray crystallography
crystal structure
DNA oligomer
DNA binding protein
DNA binding drug
nanotechnology
methylation
nanotube
antitumour agent
DNA restriction
DNA sequence
protein
Źródło:: BioTechnologia. Journal of Biotechnology Computational Biology and Bionanotechnology; 2011, 92, 3
0860-7796
Pojawia się w:: BioTechnologia. Journal of Biotechnology Computational Biology and Bionanotechnology
Dostawca treści:: Biblioteka Nauki

Artykuł

Zmień widok

na półce

Skocz do pozycji: 4.

Tytuł:: Collagens, the basic proteins of the human body
Autorzy:: Czarny-Ratajczak, M
Latos-Bielenska, A.
Powiązania:: https://bibliotekanauki.pl/articles/2042040.pdf
Data publikacji:: 2000
Wydawca:: Polska Akademia Nauk. Czytelnia Czasopism PAN
Tematy:: human disease
human body
collagen gene
fibrillar collagen
classification
structure
non-fibrillar collagen
protein
mutation
collagen
Źródło:: Journal of Applied Genetics; 2000, 41, 4; 317-330
1234-1983
Pojawia się w:: Journal of Applied Genetics
Dostawca treści:: Biblioteka Nauki

Artykuł

Zmień widok

na półce

Skocz do pozycji: 5.

Tytuł:: The role of binary and ternary systems in protein studies
Rola systemów binarnych I ternarnych w badaniu białek
Autorzy:: Ławrynowicz, Julian
Nowak-Kępczyk, Małgorzata
Suzuki, Osamu
Powiązania:: https://bibliotekanauki.pl/articles/1837641.pdf
Data publikacji:: 2021-08-12
Wydawca:: Łódzkie Towarzystwo Naukowe
Tematy:: binary physical structure
ternary physical structure
quaternary physical structure
quinary physical structure
senary physical structure
alloy
pentacene
polymer
protein
peptide
amino acid
Galois extension
Riemann surface
binarna struktura fizyczna
ternarna struktura fizyczna
kwaternarna struktura fizyczna
kwinarna struktura fizyczna
sennarna struktura fizyczna
stop
pentacen
polimer
białko
peptyd
aminokwas
rozszerzenie Galois
powierzchnia Riemanna
Opis:: Various aspects of binary, ternary, quaternary, quinary, and senary structures for alloys, polymers and, in particular, proteins are studied. We refer to quinary and senary structures in some polymers indicating the role of total energy maxima in the infrared and Raman activity energy spectra. Decomposition of quinary structures to ternary structures is discussed. A complex analytical method of binary and ternary Galois extension is proposed as well as its realization in terms of Riemann surfaces. Slightly wavy behaviour of the system of hexagons in a polymer leaf is investigated
Rozważamy rozmaite aspekty struktur binarnych, ternarnych, kwaternarnych i senarnych dla stopów, polimerów i protein. W szczególności odnosimy się do struktur kwinarnych i senarnych w niektórych polimerach wskazując na rolę maksimów energii w spektrach podczerwieni i aktywności Ramana. Dyskutujemy rozkład struktur kwinarnych do ternarnych. Proponujemy zespoloną metodę analityczną dla binarnych i ternarnych rozszerzeń Galois, jak również ich realizację na powierzchniach Riemanna. Omawiamy lekko falujące zachowanie układu sześciokątów w liściu polimeru
Źródło:: Bulletin de la Société des Sciences et des Lettres de Łódź, Série: Recherches sur les déformations; 2020, 70, 1; 169-187
1895-7838
2450-9329
Pojawia się w:: Bulletin de la Société des Sciences et des Lettres de Łódź, Série: Recherches sur les déformations
Dostawca treści:: Biblioteka Nauki

Artykuł

Zmień widok

na półce

Skocz do pozycji: 6.

Tytuł:: Physiological-biochemical parameters and characteristics of seed coat structure in lupin seeds subjected to long storage at different temperatures
Autorzy:: Piotrowicz-Cieslak, A I
Michalczyk, D J
Gorska, K
Bulinska-Radomska, Z.
Gorecki, R.J.
Powiązania:: https://bibliotekanauki.pl/articles/58178.pdf
Data publikacji:: 2008
Wydawca:: Polskie Towarzystwo Botaniczne
Tematy:: physiological parameter
biochemical parameter
seed coat
coat structure
lupin
seed
long storage
storage
storability
protein
soluble carbohydrate
seed surface
different temperature
temperature
Opis:: Seed vigour, viability, the contents of soluble carbohydrates, total protein, albumins, and globulins, as well as seed coat structure, were analysed in yellow lupin (Lupinus luteus L.) cv. Iryd seeds stored for 20 years at -14oC, 0oC or at room temperature (approx. +20oC). Seed storage at room temperature reduced viability (to 2%) and increased seed leachate electroconductivity. Determinations of total proteins showed that protein content was significantly reduced in seeds stored at +20oC compared to the other storage regimens. Raffinose family oligosaccharides were the main soluble carbohydrates in seeds stored at 0oC and -14oC, whereas sucrose dominated in seeds stored at room temperature. Scanning electron microscopy (SEM) of seed surface and seed coat sections revealed appearance of an amorphic layer on the surface of seeds stored at room temperature (not observed in other seeds) and distinct shrinking of macrosclereid layer in seeds stored at -14oC. Macrosclereids layer in all seeds was 100 um thick and accounted for 60% of seed coat thickness. The obtained results suggest that for long term storage of lupin seeds at 0oC is the most advisable temperature if both costs of storage and seed storability are considered.
Źródło:: Acta Societatis Botanicorum Poloniae; 2008, 77, 3; 201-205
0001-6977
2083-9480
Pojawia się w:: Acta Societatis Botanicorum Poloniae
Dostawca treści:: Biblioteka Nauki

Artykuł

Zmień widok

na półce

Skocz do pozycji: 7.

Tytuł:: Podstawy klasyfikacji i syntezy bialek glutenowych ziarna pszenicy
Autorzy:: Majewska, K
Powiązania:: https://bibliotekanauki.pl/articles/825836.pdf
Data publikacji:: 1999
Wydawca:: Polskie Towarzystwo Technologów Żywności
Tematy:: interakcje
biosynteza
gliadyna
wartosc wypiekowa
ekspresja genow
klasyfikacja bialek
bialka glutenowe
zywnosc transgeniczna
ziarno
struktura molekularna
biotechnologia
pszenica
gluten
prolaminy
glutenina
interaction
biosynthesis
gliadin
baking value
gene expression
classification
protein
gluten protein
transgenic food
seed
molecular structure
Opis:: Postęp w metodach frakcjonowania i badania struktury molekularnej białek glutenowych oraz rozszerzenie wiedzy na ich temat z zakresu genetyki, umożliwiły opracowanie nowej klasyfikacji. Klasyfikacja ta jest oparta bardziej na składzie i strukturze niż różnicach w rozpuszczalności. Zarówno gliadyny jak i gluteniny nazwano prolaminami. Tak zdefiniowane prolaminy podzielono na 3 grupy w oparciu o sekwencję aminokwasów występujących w białkach i chromosomową lokalizację strukturalnych genów kodujących syntezę odpowiednich białek. Należą do nich prolaminy HMW (o wysokiej masie cząsteczkowej), prolaminy ubogie w siarkę i bogate w siarkę. Badania wykazały, że zmienność lokalizacji genów strukturalnych kodujących syntezę białek glutenowych pszenicy ma wpływ na zmiany jej wartości wypiekowej. Próby genetycznej kontroli syntezy tych białek poprzez manipulowanie ekspresją odpowiednich genów mogą służyć polepszeniu wartości wypiekowej pszenicy.
Progress in fractionation methods, studies on the molecular structure of gluten proteins and enlargement of knowledge about them in the field of genetics enabled the elaboration of their new classification. The new classification of gluten proteins is based on their composition and structure rather than on differences in solubility. According to this classification, gliadins as well as glutenins are called prolamins. Such defined prolamins are divided into 3 groups based on the amino acid sequence and chromosomal location of the structural genes coding the synthesis of the adequate proteins. There are: HMW prolamins, poor in sulfur and rich in sulfur prolamins. The studies proved that variability in location of the stuctural genes controlling the synthesis of gluten proteins have influence on changes in breadmaking quality of wheat. Trials on genetic control of their synthesis by manipulation and expression of adequate gene may be useful in improving breadmaking quality of wheat.
Źródło:: Żywność Nauka Technologia Jakość; 1999, 06, 2; 15-25
1425-6959
Pojawia się w:: Żywność Nauka Technologia Jakość
Dostawca treści:: Biblioteka Nauki

Artykuł

Zmień widok

na półce

Skocz do pozycji: 8.

Tytuł:: Rola wlasciwosci powierzchniowo czynnych bialek zbozowych w ksztaltowaniu struktury ciasta i miekiszu pieczywa
Autorzy:: Kedzior, Z
Pruska-Kedzior, A
Golinska-Krysztofiak, K
Powiązania:: https://bibliotekanauki.pl/articles/826320.pdf
Data publikacji:: 2002
Wydawca:: Polskie Towarzystwo Technologów Żywności
Tematy:: maka
bialko
gliadyna
zboza
pieczywo
albuminy
wlasciwosci powierzchniowe
ciasto
globuliny
struktura
gluten
glutenina
wypiek pieczywa
miekisz
flour
protein
gliadin
cereal
bread
albumin
surface property
cake
globulin
structure
glutenin
baking
crumb
Opis:: Białka odgrywają podstawową rolę w kształtowaniu zdolności zatrzymywania pęcherzyków gazu w cieście. Zjawisko to polega na ustabilizowaniu powierzchni granicznej fazy ciekłej (ciasto) i gazowej wnętrze pęcherzyka gazu) wskutek adsorpcji i reorganizacji przestrzennej cząsteczek białkowych na granicy faz, czemu towarzyszy obniżenie napięcia powierzchniowego na granicy faz oraz zmiana właściwości reologicznych warstwy granicznej. W artykule tym dokonano przeglądu aktualnego stanu wiedzy na temat właściwości powierzchniowo czynnych mąki, ciasta, glutenu oraz albumin, globulin, gliadyn i glutenin pszenicy.
Proteins effect significantly retention of gas bubbles in dough. Gas bubbles are retained in dough due to stabilisation of interface between liquid phase (dough) and gas phase (gas bubble interior) as a consequence of adsorption and structural re-organisation of protein molecules at the interface followed by lowering of interfacial tension and changing of surface rheology. Current knowledge on surface properties of flour, dough as well as wheat albumins, globulins, gliadins and glutenins was reviewed in this article.
Źródło:: Żywność Nauka Technologia Jakość; 2002, 09, 4; 17-29
1425-6959
Pojawia się w:: Żywność Nauka Technologia Jakość
Dostawca treści:: Biblioteka Nauki

Artykuł

Zmień widok

na półce

Informacja

Wyszukujesz frazę "protein structure" wg kryterium: Temat

Źródło danych

Dostawca treści

Kolekcja

Rok wydania

Wydawca

Temat

Autor

Typ dokumentu

Język