Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

English (EN)·Polski (PL)·Yкраїнський (UK)
Przejdź do strony domowej biblioteki Centralna Biblioteka Wojskowa Link otwiera się w nowym oknie Logo biblioteki Prolib Integro - strona głównaCentralna Biblioteka Wojskowa

Wyszukujesz frazę "peptide" wg kryterium: Temat

  Lista filtrów
Wyrównaj
    Wyświetlanie 1-4 z 4
    Tytuł:
    Chicken meat proteins as potential precursors of bioactive peptides
    Autorzy:
    Dziuba, J.
    Minkiewicz, P.
    Plitnik, K.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1371527.pdf
    Data publikacji:
    1996
    Wydawca:
    Instytut Rozrodu Zwierząt i Badań Żywności Polskiej Akademii Nauk w Olsztynie
    Tematy:
    peptide
    proteolysis
    food biochemistry
    tropomyosin
    Gallus gallus
    collagen
    meat protein
    chicken meat
    myosin
    troponin
    bioactive peptide
    protein
    chicken
    Opis:
    Amino acid sequences of chicken (Gallus gallus) meat proteins: myosin, tropomyosin, troponin, collagen and connectin taken from SWISS-PROT and EMBL databases have been analysed using "PROTEIN" computer program searching for fragments identical to bioactive peptides and for bonds susceptible to the action of endopeptidases in protein chains. Chicken meat proteins contain fragments with antihypertensive (connectin), immunomodulating (myosin, tropomyosin, collagen), antithrombotic (collagen), antibacterial (collagen), embryotoxic (collagen) activity and also neuroactive (myosin, collagen, connectin) occurring in amino acid sequences with the frequency higher than that expected from the probability of appearance of given fragments in random amino acid sequences. There is a theoretical possibility of release of bioactive fragments from chicken meat proteins by endopeptidases. Such possibility especially occurs in the case of hydrolysis by proteinase K (EC 3.4.21.14). The frequency of occurrence of bioactive fragments may be applied for quantitative comparison of value of proteins as a source of bioactive peptides, although different affinity of bioactive fragments to their receptors and different susceptibility of proteins to proteolysis should be taken into consideration.
    Sekwencje aminokwasowe białek mięsa kurcząt (Gallus gallus): miozyny, tropomiozyny, troponiny, kolagenu i konektyny pochodzące z baz danych SWISS-PROT i E MB L były analizowane za pomocą programu komputerowego PROTEIN wyszukującego w łańcuchach białek fragmenty identyczne z sekwencjami bioaktywnych peptydów oraz wiązania podatne na działanie endopeptydaz. Białka mięsa kurcząt zawierają fragmenty o aktywności przeciwnadciśnieniowej (konektyna) (rys. 3), immunomodulacyjnej (miozyna, tropomiozyna, kolagen), przeciwkrzepliwej (kolagen), antybakteryjnej (kolagen), embriotoksycznej (kolagen) (rys. 2) oraz neuroaktywne (miozyna, kolagen, konektyna) (rys. 2, 3) występujące w sekwencjach aminokwasowych z częstością większą, niż przewidywana na podstawie prawdopodobieństwa pojawienia się danych fragmentów w przypadkowych sekwencjach aminokwasowych (rys. 1). Istnieje teoretyczna możliwość uwalniania bioaktywnych peptydów z białek mięsa kurcząt przez endopeptydazy. Taka możliwość istnieje szczególnie w przypadku hydrolizy przez proteinazę K (EC 3.4.21.14) (rys. 2 i 3). Częstość występowania bioaktywnych fragmentów może służyć do ilościowego porównywania potencjalnej wartości białek jako źródła bioaktywnych peptydów, chociaż musi być uwzględnione także różne powinowactwo fragmentów do ich receptorów oraz różna podatność białek na proteolizę.
    Źródło:
    Polish Journal of Food and Nutrition Sciences; 1996, 05, 4; 85-96
    1230-0322
    2083-6007
    Pojawia się w:
    Polish Journal of Food and Nutrition Sciences
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Use of o-phosphoserine [OPS] for the separation of peptides on immobilized copper ions
    Wykorzystanie OPS w procesie rozdzialu peptydow na unieruchomionych jonach miedzi
    Autorzy:
    Karas, M
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/14435.pdf
    Data publikacji:
    2010
    Wydawca:
    Uniwersytet Warmińsko-Mazurski w Olsztynie / Polskie Towarzystwo Magnezologiczne im. Prof. Juliana Aleksandrowicza
    Tematy:
    o-phosphoserine
    separation
    peptide
    immobilized copper ion
    copper ion
    metal ion
    protein
    diet component
    bioactive peptide
    Opis:
    Recent research into the structure and properties of proteins and peptides as physiologically active diet components has spurred a new interest in the isolation and investigation of bioactive peptides of animal, plant and microbiological origin. The isolation and separation of protein and peptide mixtures requires advanced procedures. It usually involves a multi-stage separation process on chromatographic columns with various packing. Immo- bilised Metal Ion Affinity Chromatography (IMAC) is frequently used in the complex process of obtaining peptide fractions. Affinity Chromatography (IMAC) relies on the specific interactions between amino acids, their reactive groups in proteins and peptides and „transitory” metal ions, in particular Cu2+. Those ions are immobilised by the chelating compound on the bed, forming specific adsorbents which bind proteins and peptides. The aim of this study was to determine whether o-phosphoserine (OPS) can be used for the immobilization of copper ions on Sephadex G25 during the separation of peptides and proteins isolated from string beans. Frozen pods of dwarf, green-podded string bean cv. Fana were used in the study. Peptide were extracted from well-homogenized string bean pods with tris-HCl buffer (pH 7.5), from which high molecular weight proteins were isolated with methanol, acetone, 20% trichloroacetic acid and the Magnafloc M-22S cation flocculant. The protein and peptide content of the separated fractions was determined. The peptide content depended on the type of extract from which high molecular weight proteins were isolated. The results obtained by using OPS as a chelating agent in the separation of string bean can be recommended for analysis of plant peptides.
    Rozwój nauki o strukturze oraz właściwościach białek i peptydów jako fizjologicznie aktywnych składnikach diety przyczynił się do wzrostu zainteresowania izolowaniem i badaniem bioaktywnych peptydów pochodzenia zwierzęcego, roślinnego i mikrobiologicznego. Izolowanie i rozdział mieszanin białek i peptydów wymaga zaawansowanej procedury. Stosuje się zazwyczaj kilkustopniowy rozdział na kolumnach chromatograficznych z różnym wypełnieniem. W tak skomplikowanym procesie otrzymywania frakcji peptydowych szerokie zastosowanie znalazła chromatografia powinowactwa na unieruchomionych jonach metali IMAC (Immobilized Metal Ion Affinity Chromatography). Chromatografia powinowactwa wykorzystuje specyficzne oddziaływania między aminokwasami oraz ich reaktywnymi ugrupowaniami w białkach i peptydach a jonami metali „przejściowych”, szczególnie zaś z Cu2+. Jony te są immobilizowane przez związek chelatujący na złożu, i w ten sposób stanowią specyficzne adsorbenty wiążące białka lub peptydy. Celem pracy było zbadanie przydatności OPS (o-fosfoseryny) jako czynnika unieruchamiającego jony miedzi na złożu w procesie rozdziału peptydów i białek wyizolowanych z fasoli szparagowej metodą IMAC. Materiałem do badań były mrożone strąki fasoli szparagowej karłowatej zielonostrąkowej, odmiany Fana. Peptydy i białka izolowano z fasoli szparagowej buforem Tris-HCl, z otrzymanego ekstraktu białka wysokocząsteczkowe wydzielono: metanolem, acetonem, 20% kwasem trichlorooctowym i kationowym flokulantem Magnafloc M-22S. W otrzymanych frakcjach oznaczono zawartość białka i peptydów. Peptydy obecne w fasoli szparagowej charakteryzowały się zbliżonym powinowactwem do jonów miedzi. Wykazano, że rozdział peptydów zależy w małym stopniu od właściwości czynnika zastosowanego podczas usuwania białek z ekstraktu. Przebieg rozdziału z wykorzystaniem OPS jako czynnika chelatującego w technice IMAC z powodzeniem może być stosowany do rozdziału peptydów z ekstraktów roślinnych.
    Źródło:
    Journal of Elementology; 2010, 15, 1; 101-110
    1644-2296
    Pojawia się w:
    Journal of Elementology
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Beef as a source of bioactive components
    Mięso wołowe jako źródło składników bioaktywnych
    Autorzy:
    Sadowska, A.
    Waszkiewicz-Robak, B.
    Nowosinska, K.
    Batogowska, J.
    Rakowska, R.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/796400.pdf
    Data publikacji:
    2014
    Wydawca:
    Szkoła Główna Gospodarstwa Wiejskiego w Warszawie. Wydawnictwo Szkoły Głównej Gospodarstwa Wiejskiego w Warszawie
    Tematy:
    beef
    bioactive component
    source
    protein
    amino acid
    peptide
    collagen
    nutritional value
    B-group vitamin
    iron
    zinc
    copper
    Opis:
    Beef is classified as the most valuable meat in terms of nutritional value. It contains a number of valuable bioactive substances, preferably affecting the functioning of the body. It is a rich source of protein, amino acids, bioactive peptides (including taurine, carnosine, creatine, carnitine) and contains collagen rich with hydroxy acids (hydroxyproline and hudroksylizyne). Beef is also characterized with a high content of B vitamins (especially B₁₂ vitamin), minerals including most of all easily digestible iron, zinc and copper. Moreover, from a nutritional point of view beef fat contains lots of valuable components, such as conjugated linoleic acid (CLA), significant amounts of fatty acids from n-3 group and coenzyme Q₁₀. In comparison with meat obtained from other animals beef derived from animal meat breed is characterized by a low content of intramuscular fat (2–3%) which is connected with low content of saturated fatty acids. At the same time according to the latest data consuming too much red meat can pose a risk to health due to the development of many diseases.
    Mięso wołowe pod względem odżywczym zaliczane jest do najwartościowszych mięs. Mięso to jest źródłem wielu cennych substancji bioaktywnych, korzystnie oddziałujących na funkcjonowanie organizmu, bogatym źródłem pełnowartościowego białka, bioaktywnych aminokwasów i peptydów (m.in. tauryny, karnozyny, kreatyny, karnityny) oraz zawiera bogate w hydroksykwasy (hydroksyprolinę i hydroksylizynę) białka kolagenowe. Mięso wołowe charakteryzuje się także wysoką zawartością witamin z grupy B (głównie witaminy B₁₂), składników mineralnych, w tym przede wszystkim łatwo przyswajalnego żelaza, cynku i miedzi. Ponadto tłuszcz wołowy zawiera wiele cennych, z żywieniowego punktu widzenia, komponentów, takich jak: sprzężony kwas linolowy (CLA), znaczne ilości kwasów tłuszczowych z rodziny n-3, czy koenzym Q₁₀. Mięso wołowe pochodzące od zwierząt ras mięsnych cechuje się niską zawartością tłuszczu śródmięśniowego (ok. 2–3%) i z tym związaną niską zawartością kwasów tłuszczowych nasyconych w porównaniu do mięsa pochodzącego od innych gatunków zwierząt. Jednocześnie według najnowszych danych spożywanie zbyt dużych ilości mięsa czerwonego może stwarzać zagrożenie dla zdrowia wskutek rozwoju wielu chorób.
    Źródło:
    Zeszyty Problemowe Postępów Nauk Rolniczych; 2014, 576
    0084-5477
    Pojawia się w:
    Zeszyty Problemowe Postępów Nauk Rolniczych
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    The role of binary and ternary systems in protein studies
    Rola systemów binarnych I ternarnych w badaniu białek
    Autorzy:
    Ławrynowicz, Julian
    Nowak-Kępczyk, Małgorzata
    Suzuki, Osamu
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1837641.pdf
    Data publikacji:
    2021-08-12
    Wydawca:
    Łódzkie Towarzystwo Naukowe
    Tematy:
    binary physical structure
    ternary physical structure
    quaternary physical structure
    quinary physical structure
    senary physical structure
    alloy
    pentacene
    polymer
    protein
    peptide
    amino acid
    Galois extension
    Riemann surface
    binarna struktura fizyczna
    ternarna struktura fizyczna
    kwaternarna struktura fizyczna
    kwinarna struktura fizyczna
    sennarna struktura fizyczna
    stop
    pentacen
    polimer
    białko
    peptyd
    aminokwas
    rozszerzenie Galois
    powierzchnia Riemanna
    Opis:
    Various aspects of binary, ternary, quaternary, quinary, and senary structures for alloys, polymers and, in particular, proteins are studied. We refer to quinary and senary structures in some polymers indicating the role of total energy maxima in the infrared and Raman activity energy spectra. Decomposition of quinary structures to ternary structures is discussed. A complex analytical method of binary and ternary Galois extension is proposed as well as its realization in terms of Riemann surfaces. Slightly wavy behaviour of the system of hexagons in a polymer leaf is investigated
    Rozważamy rozmaite aspekty struktur binarnych, ternarnych, kwaternarnych i senarnych dla stopów, polimerów i protein. W szczególności odnosimy się do struktur kwinarnych i senarnych w niektórych polimerach wskazując na rolę maksimów energii w spektrach podczerwieni i aktywności Ramana. Dyskutujemy rozkład struktur kwinarnych do ternarnych. Proponujemy zespoloną metodę analityczną dla binarnych i ternarnych rozszerzeń Galois, jak również ich realizację na powierzchniach Riemanna. Omawiamy lekko falujące zachowanie układu sześciokątów w liściu polimeru
    Źródło:
    Bulletin de la Société des Sciences et des Lettres de Łódź, Série: Recherches sur les déformations; 2020, 70, 1; 169-187
    1895-7838
    2450-9329
    Pojawia się w:
    Bulletin de la Société des Sciences et des Lettres de Łódź, Série: Recherches sur les déformations
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
      Wyświetlanie 1-4 z 4

      Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies