Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

English (EN)·Polski (PL)·Yкраїнський (UK)
Przejdź do strony domowej biblioteki Centralna Biblioteka Wojskowa Link otwiera się w nowym oknie Logo biblioteki Prolib Integro - strona głównaCentralna Biblioteka Wojskowa

Wyszukujesz frazę "oligomers" wg kryterium: Temat

  Lista filtrów
Wyrównaj
    Wyświetlanie 1-3 z 3
    Tytuł:
    Degradation process of TMC-based polymers by mass spectrometry
    Autorzy:
    Jaworska, J.
    Kasperczyk, J.
    Maksymiak, M.
    Adamus, G.
    Dobrzyński, P.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/285848.pdf
    Data publikacji:
    2012
    Wydawca:
    Akademia Górniczo-Hutnicza im. Stanisława Staszica w Krakowie. Polskie Towarzystwo Biominerałów
    Tematy:
    polymers degradation
    mass spectroscopy
    oligomers
    Opis:
    This paper presents results of degradation process investigations of resorbable poly(lactide-trimethylene carbonate). Materials used in this work were synthesized by the ring opening polymerization. Polymerization was carried out in bulk using Zr(acac)4 as initiator. The resulting copolymers were characterized by high resolution NMR spectroscopy. Then the copolymers were allowed to degrade in H2O for 53 weeks. These conditions allowed to analyze the degradation products of poly(lactide-trimethylene carbonate) and to determine the structure of oligomers using multi-stage mass spectrometry technique (ESI-MSn). ESI-MS analysis revealed the presence of two kinds of oligomers.
    Źródło:
    Engineering of Biomaterials; 2012, 15, 113; 26-28
    1429-7248
    Pojawia się w:
    Engineering of Biomaterials
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Właściwości i parametry pamięci kształtu biodegradowalnych mieszanek otrzymanych z kopolimeru L-laktyd/glikolid i poli(bursztynianu butylenu)
    Properties and shape memory behaviour of biodegradable blends based on L-lactide/glycolide copolymer and poly(butylene succinate)
    Autorzy:
    Smola, A.
    Dobrzyński, P.
    Sobota, M.
    Śmigiel-Gac, N.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/284197.pdf
    Data publikacji:
    2014
    Wydawca:
    Akademia Górniczo-Hutnicza im. Stanisława Staszica w Krakowie. Polskie Towarzystwo Biominerałów
    Tematy:
    biodegradowalność
    kopolimery
    oligomery
    biodegrability
    copolymers
    oligomers
    Opis:
    W pracy przedstawiono wstępne wyniki badań nad otrzymywaniem i charakterystyką bioresorbowalnych mieszanek polimerowych L-laktydu-co-glikolidu z oligomerem bursztynianu butylu o zawartości 10, 20 lub 40 %w. Porównano własności termiczne, mechaniczne oraz parametry pamięci kształtu otrzymanych mieszanek jak i samego kopolimeru. Na podstawie przedstawionych wyników badań określono, że dodatek oligomeru prowadzi do obniżenia temperatury zeszklenia oraz zmniejszenia sztywności materiału, oraz poprawienia własności pamięci kształtu.
    The paper presents preliminary results on the preparation and characteristic of bioresorbable polymer blends of L-lactide-co-glycolide with oligo(butylene succinate) in ratios of 10, 20 and 40 %wt. Compared the thermo-mechanical properties and shape memory parameters of obtained copolymer and blends. On the basis of the results were determined that the addition of oligomer lead to reduction in glass transition temperature and to reduce the stiffness of the material, and to improve shape memory properties.
    Źródło:
    Engineering of Biomaterials; 2014, 17, no. 128-129; 73-76
    1429-7248
    Pojawia się w:
    Engineering of Biomaterials
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Amyloidy i prionoidy – czy jest już czas, żeby się obawiać?
    Amyloids and prionoids – is there a time to be afraid?
    Autorzy:
    Liberski, Paweł P.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1053678.pdf
    Data publikacji:
    2013
    Wydawca:
    Medical Communications
    Tematy:
    priony
    prionoidy
    amyloidy
    nukleacja
    oligomery
    prions
    prionoids
    amyloids
    nucleation
    oligomers
    Opis:
    The new era has come to microbiology as we have realized that the unconventional viruses of kuru, Creutzfeldt-Jakob disease (CJD), Gerstmann-Sträussler-Scheinker syndrome (GSS), scrapie, and bovine spongiform encephalopathy (BSE) are infectious amyloid proteins and that these transmissible spongiform dementias are brain amyloidoses. This quotation from a Nobel laureate, D. Carleton Gajdusek, illustrates the best the content of this paper. Amyloid is a generic term, which embraces the fibrillary cross-β-sheet quaternary structure of any protein. All amyloids, irrespective of their amino acid sequences, are formed through nucleation/polymerization reactions in which oligomeric structures (small aggregates) composed of a limited number of a given protein moiety (a seed) nucleates other moieties. As a result, the β-pleated secondary structure predominates. Such proteins are called “prionoids” as opposed to “real” prions, which are infectious, or transmissible, in a microbiological sense; they spread between individuals and cause macro-epidemics, such as kuru, BSE and iatrogenic CJD. In this review, prions and prionoids, and their inter-relatedness, will be discussed.
    Nadeszła nowa era mikrobiologii, kiedy zrozumieliśmy, że niekonwencjonalne wirusy kuru, choroby Creutzfeldta--Jakoba (CJD) i zespołu [obecnie „choroby”] Gerstmanna-Sträusslera-Scheinkera (GSS), scrapie, encefalopatii gąbczastej bydła (BSE) są infekcyjnymi białkami amyloidowymi i że pasażowalne encefalopatie gąbczaste są amyloidozami mózgu. Ten cytat z wypowiedzi laureata Nagrody Nobla D. Carletona Gajduska znakomicie ilustruje całość zagadnienia. Amyloid to nazwa ogólna określająca włókienkową czwartorzędową strukturę białka. Wszystkie amyloidy, niezależnie od sekwencji aminokwasów tworzących je białek, tworzą się w wyniku reakcji nukleacji/polimeryzacji, w której agregaty (oligomery), składające się z niewielkiej liczby cząsteczek białka (jądro, seed), nukleują cząsteczki białka prekursorowego, co prowadzi do zmiany konformacji przestrzennej w kierunku harmonijki-β. Choroby wywołane przez takie białka nazywa się prionoidami. „Prawdziwe” priony różnią się zasadniczo od wszystkich innych prionoidów − priony są zakaźnie w sensie mikrobiologicznym, szerzą się między osobnikami, wywołując makroepidemie, takie jak kuru, vCJD, BSE i jatrogenne przypadki CJD. W niniejszym artykule zostaną omówione podstawowe prionoidy − choroby Alzheimera i Parkinsona – oraz relacja łącząca je z chorobami prionowymi.
    Źródło:
    Aktualności Neurologiczne; 2013, 13, 3; 230-239
    1641-9227
    2451-0696
    Pojawia się w:
    Aktualności Neurologiczne
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
      Wyświetlanie 1-3 z 3

      Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies