Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

Wyszukujesz frazę "Karas, M." wg kryterium: Autor


Wyświetlanie 1-2 z 2
Tytuł:
Use of o-phosphoserine [OPS] for the separation of peptides on immobilized copper ions
Wykorzystanie OPS w procesie rozdzialu peptydow na unieruchomionych jonach miedzi
Autorzy:
Karas, M
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/14435.pdf
Data publikacji:
2010
Wydawca:
Uniwersytet Warmińsko-Mazurski w Olsztynie / Polskie Towarzystwo Magnezologiczne im. Prof. Juliana Aleksandrowicza
Tematy:
o-phosphoserine
separation
peptide
immobilized copper ion
copper ion
metal ion
protein
diet component
bioactive peptide
Opis:
Recent research into the structure and properties of proteins and peptides as physiologically active diet components has spurred a new interest in the isolation and investigation of bioactive peptides of animal, plant and microbiological origin. The isolation and separation of protein and peptide mixtures requires advanced procedures. It usually involves a multi-stage separation process on chromatographic columns with various packing. Immo- bilised Metal Ion Affinity Chromatography (IMAC) is frequently used in the complex process of obtaining peptide fractions. Affinity Chromatography (IMAC) relies on the specific interactions between amino acids, their reactive groups in proteins and peptides and „transitory” metal ions, in particular Cu2+. Those ions are immobilised by the chelating compound on the bed, forming specific adsorbents which bind proteins and peptides. The aim of this study was to determine whether o-phosphoserine (OPS) can be used for the immobilization of copper ions on Sephadex G25 during the separation of peptides and proteins isolated from string beans. Frozen pods of dwarf, green-podded string bean cv. Fana were used in the study. Peptide were extracted from well-homogenized string bean pods with tris-HCl buffer (pH 7.5), from which high molecular weight proteins were isolated with methanol, acetone, 20% trichloroacetic acid and the Magnafloc M-22S cation flocculant. The protein and peptide content of the separated fractions was determined. The peptide content depended on the type of extract from which high molecular weight proteins were isolated. The results obtained by using OPS as a chelating agent in the separation of string bean can be recommended for analysis of plant peptides.
Rozwój nauki o strukturze oraz właściwościach białek i peptydów jako fizjologicznie aktywnych składnikach diety przyczynił się do wzrostu zainteresowania izolowaniem i badaniem bioaktywnych peptydów pochodzenia zwierzęcego, roślinnego i mikrobiologicznego. Izolowanie i rozdział mieszanin białek i peptydów wymaga zaawansowanej procedury. Stosuje się zazwyczaj kilkustopniowy rozdział na kolumnach chromatograficznych z różnym wypełnieniem. W tak skomplikowanym procesie otrzymywania frakcji peptydowych szerokie zastosowanie znalazła chromatografia powinowactwa na unieruchomionych jonach metali IMAC (Immobilized Metal Ion Affinity Chromatography). Chromatografia powinowactwa wykorzystuje specyficzne oddziaływania między aminokwasami oraz ich reaktywnymi ugrupowaniami w białkach i peptydach a jonami metali „przejściowych”, szczególnie zaś z Cu2+. Jony te są immobilizowane przez związek chelatujący na złożu, i w ten sposób stanowią specyficzne adsorbenty wiążące białka lub peptydy. Celem pracy było zbadanie przydatności OPS (o-fosfoseryny) jako czynnika unieruchamiającego jony miedzi na złożu w procesie rozdziału peptydów i białek wyizolowanych z fasoli szparagowej metodą IMAC. Materiałem do badań były mrożone strąki fasoli szparagowej karłowatej zielonostrąkowej, odmiany Fana. Peptydy i białka izolowano z fasoli szparagowej buforem Tris-HCl, z otrzymanego ekstraktu białka wysokocząsteczkowe wydzielono: metanolem, acetonem, 20% kwasem trichlorooctowym i kationowym flokulantem Magnafloc M-22S. W otrzymanych frakcjach oznaczono zawartość białka i peptydów. Peptydy obecne w fasoli szparagowej charakteryzowały się zbliżonym powinowactwem do jonów miedzi. Wykazano, że rozdział peptydów zależy w małym stopniu od właściwości czynnika zastosowanego podczas usuwania białek z ekstraktu. Przebieg rozdziału z wykorzystaniem OPS jako czynnika chelatującego w technice IMAC z powodzeniem może być stosowany do rozdziału peptydów z ekstraktów roślinnych.
Źródło:
Journal of Elementology; 2010, 15, 1; 101-110
1644-2296
Pojawia się w:
Journal of Elementology
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Use of selected metal ions for the separation of peptides isolated from thermally processed string beans
Wykorzystanie wybranych jonow metali w procesie rozdzialu peptydow izolowanych z fasoli szparagowej poddanej obrobce termicznej
Autorzy:
Karas, M
Baraniak, B.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/15240.pdf
Data publikacji:
2010
Wydawca:
Uniwersytet Warmińsko-Mazurski w Olsztynie / Polskie Towarzystwo Magnezologiczne im. Prof. Juliana Aleksandrowicza
Tematy:
metal ion
separation
peptide
isolation
string bean
thermal process
affinity chromatography
Opis:
Recent years have witnessed growing interest in research on the structure and properties of proteins and peptides as physiologically active dietary components. The above has spurred a new interest in the isolation of animal, plant and microbiological peptides and investigation of their biological activity. The isolation and separation of protein and peptide mixture is not an easy procedure. Immobilised Metal Ion Affinity Chromatography (IMAC) is increasingly often used in this process. Affinity chromatography relies on the specific interactions between amino acids, their reactive groups in peptides and metal ions. The objective of this study was to determine whether copper and nickel ions can be used for the separation of peptides isolated from string beans than had been blanched and heated in a microwave oven. In this study, peptides extracted with 1% trichloroacetic acid (TCA) from string beans that had been blanched and heated in a microwave oven, were separated by chromatography on columns with copper and nickel ions immobilised through iminodiacetic acid (IDA). Peptide concentrations of the separated fractions were determined. Peptides found in string beans had similar affinity for metal ions in the Cu > Ni sequence, with selectivity in the Ni > Cu sequence. Microwave heating of string beans decreases the peptide content of extracts isolated with 1% TCA. The resulting changes are dependent on the duration of the process and the type of heating medium. Affinity chromatography with the use of metal ions immobilized to iminodiacetic acid (IDA)-Sephadex G-25 may be successfully used for the separation of peptides isolated from string beans.
W ostatnich latach obserwuje się coraz większe zainteresowanie badaniem struktury oraz właściwości białek i peptydów jako fizjologicznie aktywnych składników diety. W związku z powyższym wzrosło zainteresowanie izolowaniem i badaniem biologicznie aktywnych peptydów pochodzenia zwierzęcego, roślinnego oraz mikrobiologicznego. W skomplikowanym procesie rozdziału i izolowania mieszanin białek i peptydów coraz szersze zastosowanie znalazła chromatografia powinowactwa na unieruchomionych jonach metali – IMAC (Immobilized Metal Ion Affinity Chromatography). Chromatografia powinowactwa wykorzystuje specyficzne oddziaływania między aminokwasami oraz ich reaktywnymi ugrupowaniami w peptydach a jonami metali. Celem pracy było zbadanie przydatności jonów miedzi i niklu w procesie rozdziału peptydów izolowanych z fasoli szparagowej poddanej blanszowaniu i ogrzewaniu mikrofalami. Fasolę szparagową poddano odpowiedniej obróbce cieplnej (blanszowanie i ogrzewanie w kuchence mikrofalowej), a z uzyskanego surowca ekstrahowano peptydy 1% kwasem trójchlorooctowym (TCA) Następnie przeprowadzono rozdział chromatograficzny na kolumnach z unieruchomionymi jonami niklu i miedzi poprzez kwas iminodioctowy (IDA). W otrzymanych frakcjach oznaczono zawartość peptydów. Peptydy obecne w fasoli szparagowej charakteryzowały się zbliżonym powinowactwem do jonów metali, co przebiegało w kolejności Cu > Ni, natomiast selektywność układała się w kolejności Ni > Cu. Ogrzewanie fasoli szparagowej obniża poziom peptydów w ekstraktach izolowanych 1% TCA. Zmiany uzależnione są od czasu trwania procesu i rodzaju zastosowanego czynnika grzewczego. Metoda chromatografii powinowactwa z wykorzystaniem unieruchomionych jonów metali na schelatowanym kwasem iminodioctowym (IDA) żelu Sephadex G-25 może być z powodzeniem stosowana do rozdziału peptydów izolowanych z fasoli szparagowej.
Źródło:
Journal of Elementology; 2010, 15, 2; 291-300
1644-2296
Pojawia się w:
Journal of Elementology
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
    Wyświetlanie 1-2 z 2

    Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies