Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

English (EN)·Polski (PL)·Yкраїнський (UK)
Przejdź do strony domowej biblioteki Centralna Biblioteka Wojskowa Link otwiera się w nowym oknie Logo biblioteki Prolib Integro - strona głównaCentralna Biblioteka Wojskowa

Wyszukujesz frazę "human serum albumin" wg kryterium: Temat

  Lista filtrów
Wyrównaj
    Wyświetlanie 1-5 z 5
    Tytuł:
    Molecular docking and binding interaction between psychedelic drugs and human serum albumin
    Autorzy:
    Khastar, H.
    Foroughi, K.
    Aghayan, S.S.
    Yarmohammadi, M.
    Jafarisani, M.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/2097000.pdf
    Data publikacji:
    2020
    Wydawca:
    Polska Akademia Nauk. Czytelnia Czasopism PAN
    Tematy:
    human serum albumin
    biodistribution
    psychedelic drugs
    molecular docking
    Opis:
    Drug-plasma protein interaction is a critical concern in monitoring drug circulation and drug-drug interactions. The present study aimed to investigate the interaction of psychedelic drugs such as lysergic acid diethylamide (LSD), dimethyltryptamine (DMT), 2,5-dimethoxy-4-iodoamphetamine (DOI), psilocybin, psilocin, and mescaline with human serum albumin (HSA). The 3D structures of LSD, DMT, DOI, psilocybin, psilocin, mescaline, and albumin were obtained from the structural databases (www.rcsb.org, https://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/compound). The structures were then prepared for molecular docking analysis by Autodock Vina software. Ultimately, the binding energies between docked HSA and psychedelic drugs were calculated, and their interactions were predicted. It was found that the psychedelic drugs can interact with HSA in the active site and the best minimum binding energies of -7.6 kcal/mol and -6.5 kcal/mol were shown by LSD and psilocybin, respectively. Our results indicated that all psychedelic drugs tested could interact with HSA at subdomains IA and IB. The structural properties of the drugs affect their interaction sites and binding energies. It was concluded that albumin, as the most abundant protein of the serum, could act as the biodistributor of psychedelic drugs.
    Źródło:
    BioTechnologia. Journal of Biotechnology Computational Biology and Bionanotechnology; 2020, 101, 2; 109-116
    0860-7796
    Pojawia się w:
    BioTechnologia. Journal of Biotechnology Computational Biology and Bionanotechnology
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Zastosowanie hydrożeli z ludzkiej albuminy jako powłoki uszczelniające protezy naczyniowe
    Application of hydrogels composed of human serum albumin for dacron vascular graft sealing
    Autorzy:
    Szulc, A.
    Walenko, K.
    Lewandowska-Szumieł, M.
    Ciach, T.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/284018.pdf
    Data publikacji:
    2010
    Wydawca:
    Akademia Górniczo-Hutnicza im. Stanisława Staszica w Krakowie. Polskie Towarzystwo Biominerałów
    Tematy:
    hydrożele
    protezy naczyniowe
    albumina ludzka
    hydrogels
    vascular prostheses
    human serum albumin
    Źródło:
    Engineering of Biomaterials; 2010, 13, no. 99-101; 51-53
    1429-7248
    Pojawia się w:
    Engineering of Biomaterials
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Wiązanie ketoprofenu do białek osocza w stanach zapalnych
    Binding of ketoprofen to plasma protein in infl ammatory states
    Autorzy:
    Maciążek-Jurczyk, Małgorzata
    Szkudlarek-Haśnik, Agnieszka
    Siek, Dawid
    Chłosta, Mateusz
    Faruga, Kamil
    Moskała, Wojciech
    Sułkowska, Anna
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1038717.pdf
    Data publikacji:
    2012
    Wydawca:
    Śląski Uniwersytet Medyczny w Katowicach
    Tematy:
    ketoprofen
    albumina surowicy krwi ludzkiej
    technika wygaszania fluorescencji
    human serum albumin
    quenching fl uorescence technique
    Opis:
    AIM Serum albumin is negative acute – phaseprotein which decreases in inflammation. The aim of the study was to determine plasma protein binding of ketoprofen in inflammatory states. MATERIAL AND METHODS Human serum albumin (HSA) was provided by MP Biomedicals TMInc, Aurora OH. Ketoprofen (KP) was purchased from MP Biomedicals TMInc, Eschwege, Germany. Fluorescent emission spectra were carried out with a Hitachi F-2500 spectrofluorimeter and 1 cm x 1 cm x 4 cm quartz cells. Study of KP–HSA complex has been carried out on the basis of human serum albumin quenching fluorescence technique at excitation wavelength ex = 280 nm. The following systems has been analyzed: KP–HSA1, KP–HSA2, KP–HSA3 at constant concentrations of HSA (8 x 10- 6M, 4 x 10-6M, 1 x 10-6M) in the absence and presence of KP at the increasing concentration (1 x 10-5M÷1.8 x 10-4M). Plasma protein binding of ketoprofen has been evaluated on the basis of association Ka [M-1] and quenching constants KQ [M-1]. RE SULT S Ketoprofen (KP) exhibits high ability of quenching and binding. For the molar ratios of [KP]:[HSA]1, [KP]:[HSA]2 and [KP]:[HSA]3 respectively 0:1÷22.5:1, 0:1÷45:1, 0:1÷180:1 the formation of the complex has been observed. Scatchard curves showed two class of equivalent binding sites for KP. With the decrease of serum albumin concentrations, that occurs in infl ammatory state, the increase of binding parameters Ka [M-1] and KQ [M-1] in first class of binding sites has been observed. Because quenching constants indicate the distance between the excited florophore and KP, their rise with a reduction of HSA concentration means that KP approaches to fluorophore(s) macromolecule. The formation of the complex whose stability was confirmed by the increase of Ka was then proven. In the second class of values of Ka [M-1] and KQ [M-1] have not been changed probably due to the presence of − hydrophobic interactions which stabilize the KP–HSA complex. CONCLUSIONS The decrease of protein concentration in inflammatory affects changes in the availability towards KP molecule. The growth of KP–HSA stability in the primary binding site (subdomain IIIA) can contribute to delayed action.
    CEL Albumina surowicy krwi jest ujemnym białkiem ostrej fazy. Jej stężenie maleje w odczynie zapalnym. Celem pracy było zbadanie wiązania ketoprofenu do białek osocza – albuminy surowicy krwi w stanach zapalnych. MATERIAŁ I METODY Do badań użyto albuminę surowicy krwi ludzkiej (HSA, MP Biomedicals TMInc, AuroraOH) oraz ketoprofen (KP, MP Biomedicals TMInc, Eschwege, Germany). Emisyjne widma fl uorescencji zarejestrowano na spektrofl uorymetrze Hitachi F-2500, stosując kwarcowe kuwety o pojemności 4 cm3 i wymiarach 1 cm x 1 cm x 4 cm. Analiza układu ketoprofen – albumina surowicy krwi ludzkiej (KP–HSA) została przeprowadzona za pomocą techniki wygaszania fl uorescencji albuminy surowicy krwi ludzkiej, przy wzbudzeniu promieniowaniem o długości fali ex = 280 nm. Pomiarom poddano trzy układy KP–HSA1, KP–HSA2, KP–HSA3 o stałym stężeniu HSA (8 x 10-6M, 4 x 10-6M, 1 x 10-6M), bez i w obecności KP o stężeniu rosnącym (1 x 10-5M÷1.8 x 10-4M). Wiązanie ketoprofenu do albuminy surowicy krwi ludzkiej określono na podstawie stałych asocjacji Ka [M-1] i wygaszania KQ [M-1]. WYNIKI Ketoprofen (KP) wykazuje wysokie zdolności wygaszające i wiążące. Zarejestrowano tworzenie kompleksów z albuminą surowicy krwi (HSA), dla stosunków molowych [KP]:[HSA]1 0:1÷22.5:1, [KP]:[HSA]2 0:1÷45:1 oraz [KP]:[HSA]3 0:1÷180:1. Na podstawie przebiegu krzywych Scatcharda zaobserwowano występowanie dwóch równocennych klas miejsc wiążących w każdym z układów KP–HSA. Wraz z obniżeniem stężenia albuminy, co ma swoje odzwierciedlenie w stanach zapalnych, zarejestrowano wzrost stałych asocjacji Ka [M-1] i wygaszania KQ [M-1] w I klasie miejsca wiązania. Zjawisko to świadczy o zmniejszeniu odległości między cząsteczką ketoprofenu a wzbudzonym fluoroforem w makromolekule oraz wzroście stabilności utworzonego kompleksu KP–HSA w stanach zapalnych. Wartości wyznaczonych parametrów wiązania w II klasie nie uległy zmianie, prawdopodobnie ze względu na obecność oddziaływań hydrofobowych typu −, które stabilizują kompleks. WNIOSKI Stężenie białka transportowego, które maleje w stanach zapalnych, wpływa na zmiany dostępności względem cząsteczki KP. Wzrost trwałości kompleksu KP–HSA w pierwotnym miejscu wiązania w subdomenie IIIA może przyczynić się do opóźnionego działania leku.
    Źródło:
    Annales Academiae Medicae Silesiensis; 2012, 66, 3; 27-33
    1734-025X
    Pojawia się w:
    Annales Academiae Medicae Silesiensis
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Application of molecular docking to study 6-Mercaptopurine-binding to human serum albumin
    Zastosowanie dokowania molekularnego w badaniu wiązania 6-Merkaptopuryny z albuminą surowicy krwi ludzkiej
    Autorzy:
    Sochacka, Jolanta
    Pawełczak, Bartosz
    Sobczak, Andrzej
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1038307.pdf
    Data publikacji:
    2011
    Wydawca:
    Śląski Uniwersytet Medyczny w Katowicach
    Tematy:
    molecular docking
    human serum albumin
    6-mercaptopurine
    dokowanie molekularne
    albumina surowicy krwi ludzkiej
    6-merkaptopuryna
    Opis:
    Albumina surowicy krwi ludzkiej pełni ważną rolę w transporcie i rozmieszczeniu w organizmie substancji endogennych i egzogennych, w tym również leków. Znajomość mechanizmu oddziaływania leków z albuminą może być pomocna w przewidywaniu potencjalnych interakcji z innymi lekami i substancjami chemicznymi na etapie wiązania z albuminą, zapewniając bezpieczną terapię, szczególnie w terapii wielolekowej. Symulacja tego oddziaływania metodą dokowania molekularnego pozwala na opisanie zależności między strukturą i aktywnością biologiczną i może być alternatywą lub uzupełnieniem badań in vitro. W pracy przedstawiono możliwość wykorzystania techniki dokowania molekularnego do oceny oddziaływania 6-Merkaptopuryny (6-MP), leku stosowanego w terapii przeciwnowotworowej i immunosupresyjnej, z albuminą surowicy krwi ludzkiej. Procedurę dokowania 6-MP do cząsteczki albuminy przeprowadzono za pomocą programu komputerowego Molegro Virtual Docker (MVD). Strukturę rentgenowską HSA opisaną kodem 1AO6 pobrano z bazy białek Protein Data Bank (PDB.org). Układ przestrzenny cząsteczki 6-MP o zminimalizowanej energii opracowano za pomocą programu CS Chem3D Ultra CambridgeSoft v.7.0.0. Cząsteczkę 6-MP, ze względu na fakt, że w roztworze wodnym o fi zjologicznym pH występuje w mieszaninie formy zdysocjowanej i niezdysocjowanej dokowano jednocześnie w obu formach. Uzyskane wyniki wskazują, że 6-MP może wiązać się do albuminy w co najmniej dwóch miejscach wiążących. W przypadku cząsteczki niezdysocjowanej oddziaływania wiążące mają charakter hydrofobowy, natomiast cząsteczka zdysocjowana oddziałuje z albuminą głównie poprzez wiązania wodorowe oraz oddziaływanie elektrostatyczne z dodatnio naładowaną resztą lizyny, które stabilizuje powstający kompleks.
    Human serum albumin (HSA) is a major protein component of blood plasma and due to its endogenous and exogenous ligand binding properties, plays an important role in the distribution and therapeutic eff ectiveness of drug. The studies of interaction of ligands with HSA by molecular docking are important from a theoretical viewpoint as they attempt to explain the relationship between the structure of ligand and the function of protein and also in terms of practical applications in medicine. In the work, the interaction of HSA with 6-Mercaptopurine (6-MP) used as anticancer and immunosuppressive drug was examined by molecular docking. The docking procedure was performed with the program Molegro Virtual Docker (MVD). The initial 6-MP conformation was energy-minimized using semiempirical (AM1) method implemented in CS Chem3D Ultra CambridgeSoft v.7.0.0 software and then imported to MVD. The X-ray structure of HSA (1AO6) was obtained from the Protein Data Bank (PDB). The potential binding sites (cavities) were identifi ed automatically using the cavities detection algorithm. The 6-MP molecules in solution at pH 7.4 occur as a mixture of neutral and anionic forms, therefore both forms of 6-MP were docked one at a time. Docking experiment uncovered at least two binding sites of 6-MP in HSA structure. It was found that in case of neutral form of 6-MP the binding force was mainly hydrophobic interaction, while the electrostatic interaction and hydrogen bond were involved in the binding process of anionic form of 6-MP.
    Źródło:
    Annales Academiae Medicae Silesiensis; 2011, 65, 3; 41-48
    1734-025X
    Pojawia się w:
    Annales Academiae Medicae Silesiensis
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Temperature and concentration dependence of translational diffusion coefficient for human serum albumin in aqueous solutions at different pH
    Zależność współczynnika dyfuzji translacyjnej od temperatury i stężenia dla albuminy surowicy ludzkiej w roztworach wodnych przy różnych wartościach pH
    Autorzy:
    Monkos, Karol
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1034868.pdf
    Data publikacji:
    2013
    Wydawca:
    Śląski Uniwersytet Medyczny w Katowicach
    Tematy:
    translational diffusion coefficient
    viscosity
    stokes-einstein equation
    human serum albumin
    współczynnik dyfuzji translacyjnej
    lepkość
    równanie stokesa-einsteina
    albumina surowicy ludzkie
    Opis:
    B A C K G R O U N D The aim of the present paper is to investigate the temperature and concentration dependence of the translational diffusion coefficient for human serum albumin in aqueous solutions at neutral pH and at the isoelectric point. M A T E R I A L A N D M E T H O D S The viscosity of human serum albumin aqueous solutions at pH 4.7 and 7.0 was measured at temperatures ranging from 5oC to 45oC and in a wide range of con-centrations. The measurements were performed with an Ubbelohde-type capillary microviscometer. R E S U L T S The translational diffusion coefficient of a protein in infinitely dilute solutions Do(T) can be calculated from the generalized Stokes-Einstein equation if the hydrodynamic radius of the studied protein is known. For hydrated human serum albumin, this equation gives Do(T) in the range of 3.45 x 10-11 m2/s (at 5oC) to 10.0 x 10-11 m2/s (at 45oC). The translational diffusion coefficient for higher concentrations of D(T,F) can be obtained from the relation: D(T,F) = Do(T)ho(T)/h(T,F), where F denotes the volume fraction and ho(T) and h(T, F) are the viscosities of water and the solution at temperature T, respectively. C O N C L U S I O N S The translational diffusion coefficient of human serum albumin in solutions both at pH 4.7 and 7.0 decreases linearly with increasing volume fraction, when does not exceed the value of about 0.11. The dependence of the translational diffusion coefficient on volume fraction in the whole measured range of is non-linear and can be described by a stretched exponential function. The scaling parameters in this function are different at different values of pH. The dependence of the translational diffusion coefficient on temperature, in turn, can be described by the three-parameter Vogel-Tammann-Fulcher’s equation.
    W S T Ę P Celem niniejszej pracy jest zbadanie zależności współczynnika dyfuzji translacyjnej od temperatury i ułamka objętościowego dla albuminy surowicy ludzkiej w roztworach wodnych przy neutralnym pH oraz w punkcie izoelektrycznym. M A T E R I A Ł I M E T O D Y Lepkość wodnych roztworów albuminy surowicy ludzkie j przy pH 4,7 i 7,0 zmierzono w zakresie temperatur 5–45 o C i w szerokim zakresie stężeń. Pomiary wykonano za pomocą kapilarnego mikrowiskozymetru typu Ubbe-lohde’a. W Y N I K I Współczynnik dyfuzji translacyjnej białka dla roztworów rozcieńczonych D o (T) można obliczyć z uogólnionego równania Stokesa-Einsteina, jeżeli znany jest promień hydrodynamiczny badanego białka. Dla uwodnionej albuminy surowicy ludzkiej równanie to daje D o (T) w zakresie od 3,45 ¥ 10 -11 m 2 /s (w 5 o C) do 10,0 ¥ 10 -11 m 2 /s (w 45 o C). Współczynnik dyfuzji translacyjnej dla wyższych stężeń D(T, F ) można otrzymać z relacji: D(T, F ) = D o (T) h o (T)/ h (T, F ), w której F oznacza ułamek objętościowy a h o (T) i h (T, F ) to lepkości, odpowiednio, wody i roztworu w temperaturze T. W N I O S K I Współczynnik dyfuzji translacyjnej albuminy surowicy ludzkiej w roztworach wodnych zarówno przy pH 4,7 jak i 7,0 maleje liniowo wraz ze wzrostem ułamka objętościowego, jeżeli F nie przekracza wartości około 0,11. Zależność współczynnika dyfuzji translacyjnej od ułamka objętościowego w całym mierzonym zakresie F jest nieliniowa i można ją opisać rozciągniętą funkcją wykładniczą. Parametry skalowania w tej funkcji są różne przy różnych wartościach pH. Z kolei zależność współczynnika dyfuzji translacyjnej od temperatury może być opisana przez trójparametryczne równanie Vogela-Tammanna-Fulchera.
    Źródło:
    Annales Academiae Medicae Silesiensis; 2013, 67, 3; 184-193
    1734-025X
    Pojawia się w:
    Annales Academiae Medicae Silesiensis
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
      Wyświetlanie 1-5 z 5

      Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies