Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

English (EN)·Polski (PL)·Yкраїнський (UK)
Przejdź do strony domowej biblioteki Centralna Biblioteka Wojskowa Link otwiera się w nowym oknie Logo biblioteki Prolib Integro - strona głównaCentralna Biblioteka Wojskowa

Wyszukujesz frazę "elastaza" wg kryterium: Temat

  Lista filtrów
Wyrównaj
    Wyświetlanie 1-3 z 3
    Tytuł:
    Charakterystyka enzymow proteo-, chityno- i lipolitycznych pasozytniczego grzyba Conidiobolus coronatus
    Characterization of proteo-, chitino- and lipolytic enzymes of parasitic fungus Conidiobolus coronatus
    Autorzy:
    Wloka, E
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/836974.pdf
    Data publikacji:
    2010
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Parazytologiczne
    Tematy:
    grzyby pasozytnicze
    grzyby entomopatogenne
    Conidiobolus coronatus
    Entomophthorales
    enzymy proteolityczne
    elastaza
    N-acetyloglukozaminidaza
    enzymy chitynolityczne
    enzymy lipolityczne
    lipaza
    aktywnosc enzymatyczna
    owady
    barciak wiekszy
    Galleria mellonella
    zwalczanie szkodnikow
    metody biologiczne
    grzyby owadobojcze
    Źródło:
    Annals of Parasitology; 2010, 56, 1; 83-85
    0043-5163
    Pojawia się w:
    Annals of Parasitology
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Charakterystyka enzymów proteo-, chityno- i lipolitycznych pasożytniczego grzyba Conidiobolus coronatus
    Characterization of proteo-, chitino- and lipolytic enzymes of parasitic fungus Conidiobolus coronatus
    Autorzy:
    Włóka, E
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/2143413.pdf
    Data publikacji:
    2010
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Parazytologiczne
    Tematy:
    grzyby pasozytnicze
    grzyby entomopatogenne
    Conidiobolus coronatus
    Entomophthorales
    enzymy proteolityczne
    elastaza
    N-acetyloglukozaminidaza
    enzymy chitynolityczne
    enzymy lipolityczne
    lipaza
    aktywnosc enzymatyczna
    owady
    barciak wiekszy
    Galleria mellonella
    zwalczanie szkodnikow
    metody biologiczne
    grzyby owadobojcze
    Opis:
    The largest problem in limitation of insect pest population is increasing resistance of them to chemical pesticides. Alternative are entomopathogens, which regulate frequency of insect pests. Among them decisive role play entomopathogenic fungi, which possess the ability to active penetration through cuticle by mechanical pressure of invasive hypha and production of proteo-, chitino- (egzo- and endochitinases) as well as lipolytic enzymes, which provide nutrients for subsequent development of fungus. Entomopathogenic soil fungus Conidiobolus coronatus (Entomophtorales) is saprophyte fungus, which demonstrates a high efficiency in the paralysis of varied insects. Although leading investigations over mechanism of insect paralysis, we still do not know, what role fungal enzymes play in insect cuticle penetration. The main aim of research was establishment of optimal conditions for elastase, N-acetylglucosaminidase (NAGase), chitobiosidase as well as lipase. Optimal reaction parameters were determined: volume of reaction mixture, volume of homogenate, working pH and the substrate concentration. Having on aim a possible use of C. coronatus in pest control, two ranges of temperatures were chosen: 20°C – optimal temperature for the fungus growing and 30°C – optimal temperature for the cultivation of the great wax moth larvae, Galleria mellonella, on which examinations were performed. Also kinetic constants Km and Vmax were determined. Activity of elastase and N-acetylglucosaminidase of C. coronatus was measured spectrophotometrically at 410 nm (towards N-Succinyl-Ala-Ala-Pro-Leu-p-Nitroanilide) and 405 nm (towards 4-Nitrophenyl-N-acetyl-b-D-glucosaminide), respectively. The following optimal conditions of elastase activity were established: the volume of reaction mixture 0.5 ml, volume of homogenate 1 ml, temperature 30°C, pH 8, substrate concentration 40 mM. Optimal conditions of NAGase assay: the volume of reaction mixture 0.5 ml, dose of homogenate 12.5 ml, temperature 30°C, pH neutral and 6 mM substrate concentration. The activities of chitobiosidase and lipase were measured spectrofluorometrically (Ex=360 nm, Em=450 nm) towards 4-Methylumbelliferyl b-D-N-N’-diacetylchitobioside and 4-Methylumbelliferyl oleate, respectively. Chitobiosidase showed the highest activity in dose of 30 ml in 1 ml volume of reaction mixture, at the temperature of 30°C, pH 7 and substrate concentration equal to 2 mM. Lipase showed the highest catalytic activity in 1 ml volume of reaction mixture, in 30°C but 50 ml of homogenate, pH 10 and 10 mM substrate concentration were needed. Higher activity investigated enzymes in 30°C than 20°C indicated that they can take part in pathogenesis. It was suggested that as first in perforation of coats of insects body elastase and lipase take part. Indicated of it, large thermoresistance of both enzymes (only 10.5% decrease of elastase activity at 20°C and 9.4% decrease of lipase activity in comparison with maximal activity at 30°C), alkalophilicity of both proteins (elastase shows the alkaline optimal pH equal to 8 at pH 9 preserves 97% activity, and at pH 10 94% activity, respectively while lipase prefers the pH 10 and at pH 8 and pH 9 enzyme keeps 57 and 60% activity, respectively) as well as lack of repression by suitable substrates. Sigmoid character of curve concerning pH influence on the activity of both enzymes, also indicates similarity between elastase and lipase. On minor part of NAGase and chitobiosidase of fungus C. coronatus in perforation of coats of host body showed high sensibility of both enzymes on hydrogen ions concentration: both enzymes prefer neutral pH, in pH 6 and 8 lose over 35% activity but subjection to substrate repression and 3–4-fold growth of activity followed only in 30°C. In the course of work it was found, that rich medium (LB) stimulates growth of mycelium and production of fungal lipases. So far nobody managed to isolate chitinolytic or lipolytic enzymes from C. coronatus homogenate. The majority of fungal enzymes were isolated from post incubation filtrates. In the literature of the subject lack of data about C. coronatus NAGase, therefore in examinations also the trial of isolation NAGase from C. coronatus homogenate was undertaken. Activity of NAGase showed only first fraction, which did not separate with none of used columns. Disappointing results of purification on cation exchanger CM, weak anion exchanger DEAE, and strong anion exchanger Q were obtained as well as after fractionation tests with the use of Microcon microcolumns. In aim of NAGase molecular mass estimation, two zymograms were made with Triton X-100 and casein and with the use of fluorescent substrate 4-Methylumbelliferyl N-acetyl-b-D-glucosaminide. Molecular mass of NAGase from C. coronatus was established on ca. 60 kDa. This is the first report describing molecular weight of NAGase from C. coronatus. Examined NAGase has different properties than known NAGases from other entomopathogenic fungi. Although its molecular weight is equal to the Metarhizium anisopliae NAGase, optimal pH for both NAGases are different: neutral in the case of C. coronatus NAGase versus acidic in the case of M. anisopliae NAGase. Knowledge of molecular mass of the C. coronatus NAGase should allow to find a new method of this enzyme isolation from C. coronatus homogenate. Thanks to developed methods of assaying activities of elastase, NAGase, chitobiosidase and lipase, real becomes the understanding of mechanism of insects paralysis through C. coronatus fungus.
    Źródło:
    Wiadomości Parazytologiczne; 2010, 56, 1; 83-85
    0043-5163
    Pojawia się w:
    Wiadomości Parazytologiczne
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Plant seed storage proteins as potential precursors of bioactive peptides
    Bialka zapasowe nasion roslin jako potencjalne prekursory bioaktywnych peptydow
    Autorzy:
    Dziuba, J.
    Minkiewicz P., P.
    Puszka, K.
    Dabrowski, S.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1372865.pdf
    Data publikacji:
    1995
    Wydawca:
    Instytut Rozrodu Zwierząt i Badań Żywności Polskiej Akademii Nauk w Olsztynie
    Tematy:
    sorgo
    trypsyna
    zywnosc
    chymotrypsyna
    bialka zapasowe
    pepsyna
    dynia
    bromelaina
    katepsyny
    peptydy bioaktywne
    ryz
    slonecznik
    elastaza
    surowce roslinne
    jeczmien
    biochemia
    soja
    enzymy proteolityczne
    programy komputerowe
    nasiona
    owies
    wyka
    ficyna
    program PROTEIN
    Opis:
    Amino acid sequences of proteins taken from the SWISS-PROT database were analysed using the computer programme PROTEIN searching for fragments identical to bioactive peptides in chains of plant seed protein and localizing bonds susceptible to enzymatic proteolysis. Sequences of proteins from barley (Hordeum vulgare), rice (Oryzae sativa), sorghum (Sorghum bicolor milo), oat (Avena sativa), soybean (Glycine max), pumpkin (Cucurbita maxima), sunflower (Helianthus annuus) and vetch (Vicia pannonica) were analysed. Fragments with potential antihypertensive activity were present in proteins of all these plants with the exception of vetch. Fragments with potential immunomodulating (pumpkin and sunflower) and antithrombotic (vetch) activity were also found. Proteolytic enzymes may liberate bioactive peptides from plant proteins. Inmost cases the action of two enzymes is necessary. The need occurs especially in the case of protein hydrolysis by prolyl endopeptidases ( EC 3.4.21.26) or alkaline proteinase from Tritirachium called proteinase K (EC 3.4.21.14) and intracellular proteinase from Streptococcus thermophilus (EC 3.4.24.4). Proteolytic enzymes of the digestive tract, such as chymotrypsin (EC 3.4.21.1), trypsin (EC 3.4.21.4), elastase (EC 3.4.21.36) or pepsin (EC 3.4.23.4) can also take part in the liberation of some active fragments.
    Sekwencje aminokwasowe białek pochodzące z bazy danych SWISS-PROT analizowano za pomocą własnego programu komputerowego PROTEIN, wyszukującego w sekwencjach aminokwasowych białek odcinki identyczne z sekwencjami bioaktywnych peptydów oraz miejsca podatne na działanie enzymów proteolitycznych. Analizowano sekwencje białek pochodzących z jęczmienia, ryżu, sorga, owsa, soi, dyni, słonecznika oraz wyki. W białkach wymienionych roślin (oprócz wyki) występują sekwencje o potencjalnym działaniu przeciwnadciśnieniowym. Ponadto stwierdzono występowanie fragmentów o działaniu immunomodulacyjnym (dynia oraz słonecznik) a także przeciwkrzepliwym (wyka). Wszystkie znalezione bioaktywne sekwencje (poza jednym wyjątkiem - przeciwkrzepliwym tetra- peptydem z wyki, KRDS) były tripeptydami (EAE, FAP, IPP, LLY, LPP, LRP, LSP,LVL, VAP i VRP). Te bioaktywne peptydy mogą być uwalniane z badanych białek przez enzymy proteolityczne. Taka możliwość istnieje szczególnie w przypadku hydrolizy białek przez proteinazę Str.th. (EC 3.4.24.4), endopeptydazę prolilową (EC 3.4.21.26) a także proteinazę K (EC 3.4.21.14). W uwalnianiu niektórych peptydów mogą uczestniczyć enzymy przewodu pokarmowego takie, jak chymotrypsyna (EC 3.4.21.1), trypsyna (EC 3.4.21.4), elastaza (EC 3.4.21.36) oraz pepsyna (EC 3.4.23.4) a także inne proteinazy, takie jak katepsyna В (EC 3.4.22.1) i D (EC 3.4.23.5), ficyna (EC 3.4.22.3) i bromelaina (EC 3.4.22.4)
    Źródło:
    Polish Journal of Food and Nutrition Sciences; 1995, 04, 3; 31-42
    1230-0322
    2083-6007
    Pojawia się w:
    Polish Journal of Food and Nutrition Sciences
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
      Wyświetlanie 1-3 z 3

      Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies