Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

Wyszukujesz frazę "DOBRZAŃSKA, MAŁGORZATA" wg kryterium: Autor


Wyświetlanie 1-1 z 1
Tytuł:
A diadenosine 5',5''-P1P4 tetraphosphate (Ap4A) hydrolase from Arabidopsis thaliana that is activated preferentially by Mn2+ ions
Autorzy:
Szurmak, Blanka
Wysłouch-Cieszyńska, Aleksandra
Wszelaka-Rylik, Małgorzata
Bal, Wojciech
Dobrzańska, Marta
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1040832.pdf
Data publikacji:
2008
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:
Nudix
Ap_4A hydrolase
Arabidopsis thaliana
manganese
Opis:
Asymmetrical diadenosine 5',5''-P1P4 tetraphosphate (Ap4A) hydrolases are key enzymes controlling the in vivo concentration of Ap4A - an important signaling molecule involved in regulation of DNA replication and repair, signaling in stress response and apoptosis. Sequence homologies indicate that the genome of the model plant Arabidopsis thaliana contains at least three open reading frames encoding presumptive Ap4A hydrolases: At1g30110, At3g10620, and At5g06340. In this work we present efficient overexpression and detailed biochemical characteristics of the AtNUDX25 protein encoded by the At1g30110 gene. Aided by the determination of the binding constants of Mn(Ap4A) and Mg(Ap4A) complexes using isothermal titration calorimetry (ITC) we show that AtNUDX25 preferentially hydrolyzes Ap4A in the form of a Mn2+ complex.
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 2008, 55, 1; 151-160
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
    Wyświetlanie 1-1 z 1

    Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies