Wszystkie pola: hemoglobin - Katalog OPAC zbiorów

Skocz do pozycji: 1.

Tytuł:: Hemoglobiny bakterii
The bacterial hemoglobin
Autorzy:: Gondko, Roman
Powiązania:: https://bibliotekanauki.pl/articles/945106.pdf
Data publikacji:: 1991
Wydawca:: Uniwersytet Łódzki. Wydawnictwo Uniwersytetu Łódzkiego
Opis:: The aim of this paper is to summarize the publications concerning the bacterial hemoglobin (Vitreoscilla). This is the first bacterial hemoglobin to be sequenced and physicochemical properties are determined. It showed the maximum sequence homology (24%) with lupin leghemoglobin (Lg) which properties also have been presented. Bacterial hemoglobin may function to enable the organism to survive in oxygen-limited environments by acting as an oxygen storage-trap or to facilitate oxygen diffusion.
Źródło:: Acta Universitatis Lodziensis. Folia Biochimica et Biophysica; 1991, 8
0208-614X
Pojawia się w:: Acta Universitatis Lodziensis. Folia Biochimica et Biophysica
Dostawca treści:: Biblioteka Nauki

Artykuł

Zmień widok

na półce

Skocz do pozycji: 2.

Tytuł:: Geny hemoglobin człowieka
Human globin genes
Autorzy:: Hryniewicz, Justyna
Gondko, Roman
Powiązania:: https://bibliotekanauki.pl/articles/945038.pdf
Data publikacji:: 1986
Wydawca:: Uniwersytet Łódzki. Wydawnictwo Uniwersytetu Łódzkiego
Źródło:: Acta Universitatis Lodziensis. Folia Biochimica et Biophysica; 1986, 4
0208-614X
Pojawia się w:: Acta Universitatis Lodziensis. Folia Biochimica et Biophysica
Dostawca treści:: Biblioteka Nauki

Artykuł

Zmień widok

na półce

Skocz do pozycji: 3.

Tytuł:: Podstawowe zagadnienia ewolucji hemoglobin
Fundamental questions on the evolution of haemoglobin
Autorzy:: Duchnowicz, Piotr
Duda, Wirgiliusz
Powiązania:: https://bibliotekanauki.pl/articles/945005.pdf
Data publikacji:: 1994
Wydawca:: Uniwersytet Łódzki. Wydawnictwo Uniwersytetu Łódzkiego
Opis:: The paper presents problems concerning the evolution of haemoglobin. The main stages of Hb evolution: globin gene evolution, formation and solubility of Hb tetramer and functional Hb regulation by allosteric effectors have been presented. The gene duplication, occuring during the formation of fetal and embryonal Hb as well as the evolution rate of vertebrate Hb were discussed. The authors presented the role of exons, introns and pseudogens in the evoluing of globin and discussed the posibility of the acceleration of evolutionary process by means of exon-intron recombinations.
Źródło:: Acta Universitatis Lodziensis. Folia Biochimica et Biophysica; 1994, 10
0208-614X
Pojawia się w:: Acta Universitatis Lodziensis. Folia Biochimica et Biophysica
Dostawca treści:: Biblioteka Nauki

Artykuł

Zmień widok

na półce

Skocz do pozycji: 4.

Tytuł:: Oxygen affinity of Chironomus thummi thummi haemoglobins
Powinowactwo tlenowe hemoglobin larw Chironomus thummi thummi
Autorzy:: Osmulski, Paweł Aleksander
Powiązania:: https://bibliotekanauki.pl/articles/944998.pdf
Data publikacji:: 1988
Wydawca:: Uniwersytet Łódzki. Wydawnictwo Uniwersytetu Łódzkiego
Opis:: Z larw czwartego stadium Chironomus thummi thummi wyizolowano białko oddechowe o właściwościach hemoglobiny. Białko to wykazuje wysoki stopień niejednorodności, gdyż metodami elektroforetycznymi i chromatografii jonowymiennej stwierdzono obecność 12 różnych składników w hemolimfie pojedynczej larwy. Zbadano parametry powinowactwa tlenowego mieszaniny składników monomerycznych, dimerycznych, a także mieszaniny wszystkich składników. Podczas wykonywania pomiarów zastosowano układ redukujący podsiarczyn sodu - kwas askorbinowy, ze wzglądu na wysoką stałą szybkości samoutleniania badanych hemoglobin. We wszy stkich zbadanych układach stwierdzono wysokie powinowactwo tlenowe, obecność alkalicznego efektu Bohra i brak kooperatywności wiązania tlenu. Wyniki te zostały przeanalizowane pod kątem fizjologicznego przystosowywania się larw do silnie zeutrofizowanego środowiska wodnego o zmiennych właściwościach tlenowych. Zaproponowano również mechanizm działania układu redukującego w warunkach tlenowych i beztlenowych.
Źródło:: Acta Universitatis Lodziensis. Folia Biochimica et Biophysica; 1988, 6
0208-614X
Pojawia się w:: Acta Universitatis Lodziensis. Folia Biochimica et Biophysica
Dostawca treści:: Biblioteka Nauki

Artykuł

Zmień widok

na półce

Skocz do pozycji: 5.

Tytuł:: Effect of ATP on the stability of isolated apo-α and apo-β chains of bovine hemoglobin
Wpływ ATP na trwałość izolowanych apo-α i apo-β łańcuchów hemoglobiny wołowej
Autorzy:: Duda, Wirgiliusz
Kralisz, Urszula
Leyko, Wanda
Powiązania:: https://bibliotekanauki.pl/articles/945043.pdf
Data publikacji:: 1981
Wydawca:: Uniwersytet Łódzki. Wydawnictwo Uniwersytetu Łódzkiego
Opis:: Preparaty globiny przechowywano w obecności ATP, stosując stężenie ATP: tetramer Hb = 2 : 1 w 8 M roztworze mocznika de jonizowanego z dodatkiem β--merkaptoetanolu, w temperaturze +4°C. w tych samych warunkach przechowywano próby kontrolne, tj. preparaty globiny bez ATP. Rozdziały α i β globiny wykonano metodą Clegga na kolumnach z CM-32 celulozą, oznaczając zawartość ot i |3 łańcuchow globiny po 24, 48, 72 i 96 godzinach przechowywania. Czystość otrzymanych α i β łańcuchów globiny sprawdzano metodą ogniskowania izoelektrycznego w żelu poliakryloamidowym z 8 M mocznikiem i amfoliną o pH 3,5-10,0. Skład aminokwasowy α i β globiny oznaczano metodą automatycznej analizy aminokwasow. Stwierdzono, że w probach kontrolnych zawartość łańcucha β zmniejszała się z 30 mg do ok. 15 mg w okresie 48-96 godzin przechowywania. W próbach przechowywanych z dodatkiem ATP zawartość łańcucha zmniejszała się do ok. 21 mg. Uzyskane wyniki wskazują na stabilizujący wpływ ATP na łańcuchy β. Zawartość łańcucha α zmieniała się nieznacznie zarówno w próbach kontrolnych jak i przechowywanych w obecności ATP.
Źródło:: Acta Universitatis Lodziensis. Folia Biochimica et Biophysica; 1981, 1
0208-614X
Pojawia się w:: Acta Universitatis Lodziensis. Folia Biochimica et Biophysica
Dostawca treści:: Biblioteka Nauki

Artykuł

Zmień widok

na półce

Skocz do pozycji: 6.

Tytuł:: Effect of water and ethanol radicals on the protein part of human hemoglobin. Part II. Damage to amino acids residues
Wpływ rodnikowych produktów radiołizy wody i rodników etanolowych na białkową część hemoglobiny człowieka. Cz. II. Uszkodzenia reszt aminokwasowych
Autorzy:: Szweda-Lewandowska, Zofia
Powiązania:: https://bibliotekanauki.pl/articles/944965.pdf
Data publikacji:: 1992
Wydawca:: Uniwersytet Łódzki. Wydawnictwo Uniwersytetu Łódzkiego
Źródło:: Acta Universitatis Lodziensis. Folia Biochimica et Biophysica; 1992, 9
0208-614X
Pojawia się w:: Acta Universitatis Lodziensis. Folia Biochimica et Biophysica
Dostawca treści:: Biblioteka Nauki

Artykuł

Zmień widok

na półce

Skocz do pozycji: 7.

Tytuł:: Effect of 2,3-DPG on the stability of isolated apo-α and apo-β chains of bovine hemoglobin
Wpływ 2,3-DPG na trwałość izolowanych apo-α i apo- β łańucuchów hemoglobiny wołowej
Autorzy:: Duda, Wirgiliusz
Hrabec, Zbigniew
Leyko, Wanda
Powiązania:: https://bibliotekanauki.pl/articles/945045.pdf
Data publikacji:: 1981
Wydawca:: Uniwersytet Łódzki. Wydawnictwo Uniwersytetu Łódzkiego
Opis:: Uzyskane wyniki świadczą, że oderwanie wolnych i słabo związanych fosforanów organicznych nie wpływa w istotny sposób na powinowactwo tlenowe Hb wołowej. Zastosowany w pracy dodatek 2,3-DPG, dziesiyciokrotnle przekraczający wartości fizjologiczne, powoduje wówczas spadek powinowactwa tlenowego. Łańcuchy β-globiny wołowej wykazują mniejszą trwałość niż łańcuchy α- -globiny. Dodatek 2,3-DPG nie wywiera wpływu na trwałość łańcucha β-hemoglobiny wołowej, ma więc inne działanie niż ATP, który jak stwierdzono w poprzedniej pracy, ma działanie stabilizujące na ten łańcuch.
Źródło:: Acta Universitatis Lodziensis. Folia Biochimica et Biophysica; 1981, 1
0208-614X
Pojawia się w:: Acta Universitatis Lodziensis. Folia Biochimica et Biophysica
Dostawca treści:: Biblioteka Nauki

Artykuł

Zmień widok

na półce

Skocz do pozycji: 8.

Tytuł:: Stabilność hemoglobiny Chironomus thummi thummi w układzie rozpuszczalników woda-glikol etylenowy. Badanie mechanizmu denaturacji Hb CTT
Stability of hemoglobin Chironomus thummi thummi in the system of solvents water- -ethylene glycol. Studies of mechanism of denaturation of Hb CTT
Autorzy:: Osmulski, Paweł Aleksander
Duda, Wirgiliusz
Duchnowicz, Piotr
Powiązania:: https://bibliotekanauki.pl/articles/945012.pdf
Data publikacji:: 1996
Wydawca:: Uniwersytet Łódzki. Wydawnictwo Uniwersytetu Łódzkiego
Opis:: Qualitative analysis of the effect of ethylene glycol (EG) on the stability of the native structure of monomeric and dimeric methemoglobins isolated from larvae of Chironomus thummi thummi (CTT Hb) was performed by measurements of thermodynamic parameters of denaturation employing the equilibrium method. Results of denaturation studies at various pH conditions demonstrate that the stability of dimeric CTT Hb is close to that of human Hb while monomeric components show a highter lability. The dependence of denaturation enthalpy on the EG concentration is slightly different for monomeric and dimeric components. For dimeric Hb a considerable decrease of denaturation energy was found already at very low EG concentration which is probably due to the disturbance of interaction between the dimeric - forming chains and, as a consequence, to their dissociation. The futher course of the curves is similar for both Hb deriveratives: an increase in the denaturation energy is observed, peaking at the EG molar fraction of 0.04-0.05, folowed by its rapid decrease. The obtained results are in agreement with the following hypothesis. The structal and dynamic stability of globular proteins is controlled by interactions with the surrounding water molecules. Addition of an organic solvent, possessing both hydrophilic and hydrophobic properties as EG, to the medium, disturbs the native protein conformation by change of the structure of its hydration shell. At appropriate concentrations, EG makes the protein to acquire the supernative structure which is reflected by changes in absorption spectra in the UV range demonstrating alterations in the surrounding of the hydrophobic residues. Highter EG concentrations are sufficient to form a new hydration shell of the protein molecule enducing its different special organization.
Źródło:: Acta Universitatis Lodziensis. Folia Biochimica et Biophysica; 1996, 11
0208-614X
Pojawia się w:: Acta Universitatis Lodziensis. Folia Biochimica et Biophysica
Dostawca treści:: Biblioteka Nauki

Artykuł

Zmień widok

na półce

Informacja

Wyszukujesz frazę "hemoglobin" wg kryterium: Wszystkie pola

Źródło danych

Dostawca treści

Kolekcja

Rok wydania

Wydawca

Autor

Typ dokumentu

Język