Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

Wyszukujesz frazę "immobilization" wg kryterium: Temat


Wyświetlanie 1-4 z 4
Tytuł:
Lipaza - charakterystyka, zastosowanie, sposoby immobilizacji
Lipase - characterization, applications and methods of immobilization
Autorzy:
Lasoń, E.
Ogonowski, J.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1287339.pdf
Data publikacji:
2010
Wydawca:
Stowarzyszenie Inżynierów i Techników Przemysłu Chemicznego. Zakład Wydawniczy CHEMPRESS-SITPChem
Tematy:
lipaza
immobilizacja
enzym
lipase
immobilization
enzyme
Opis:
W pracy przedstawiono charakterystykę enzymu lipazy ze szczególnym uwzględnieniem jego otrzymywania, właściwości katalitycznych, które decydują o szerokich możliwościach zastosowania oraz metod jego immobilizacji.
In this paper the characterization of the lipase enzyme was presented, with special consideration to its production and catalytic properties which decide about the wide-ranging applications, as well as about the methods of its immobilization.
Źródło:
Chemik; 2010, 64, 2; 97-102
0009-2886
Pojawia się w:
Chemik
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Immobilizacja katalazy z aspergillus niger w żelu alginianu wapnia
Immobilization of catalase from aspergillus niger in calcium alginate gel
Autorzy:
Miłek, J.
Kwiatkowska-Marks, S.
Wójcik, M.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1207663.pdf
Data publikacji:
2011
Wydawca:
Stowarzyszenie Inżynierów i Techników Przemysłu Chemicznego. Zakład Wydawniczy CHEMPRESS-SITPChem
Tematy:
katalaza
immobilizacja
alginian wapnia
catalase
immobilization
calcium alginate
Opis:
Badano proces pułapkowania katalazy z Aspergillus niger w żelu 2 % i 4 % mas. alginianu wapnia. W przypadku użycia żelu 2% zaobserwowano stopniowy spadek aktywności biokatalizatora, związany z uwalnianiem się katalazy z porów żelu. Stosując 4% żel alginianu wapnia uzyskano stabilny biokatalizator z maksymalną aktywnością w temperaturze 40^(o)C i przy pH 7. Stwierdzono przydatność immobilizowanego biokatalizatora do wielokrotnego użycia przy rozkładzie H2 O2 w reaktorze okresowym.
The entrapment of catalase from Aspergillus niger in a gel containing 2% and 4% by weight of calcium alginate was investigated. For the 2% gel, the biocatalyst was observed to gradually lose its activity as catalase was released from the gel pores. A stable biocatalyst with a maximum activity at 40^(o)C and pH 7 was obtained using the gel containing 4% calcium alginate. The immobilized biocatalyst was found to be useful in repeated applications for decomposing H2 O2 in a batch reactor.
Źródło:
Chemik; 2011, 65, 4; 305-308
0009-2886
Pojawia się w:
Chemik
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Immobilizacja lipazy w sieci silikażelu
Lipase immobilization in a silics gel matrix
Autorzy:
Jakubiak, J.M.
Wójcik, M.J.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1207743.pdf
Data publikacji:
2011
Wydawca:
Stowarzyszenie Inżynierów i Techników Przemysłu Chemicznego. Zakład Wydawniczy CHEMPRESS-SITPChem
Tematy:
immobilizacja
silikażel
zol-żel
lipaza
TMOS
immobilization
silica gel
sol-gel
lipase
Opis:
Badano proces immobilizacji lipazy z Candida rugosa w sieci silikażelu, otrzymywanego z tetrametoksysilanu na drodze procesu zol-żel. Żelowanie przeprowadzono przy trzech stężeniach fluorku sodu, który pełnił rolę katalizatora procesu. Stwierdzono spowolnienie procesu żelowania ze zmniejszeniem stężenia katalizatora. Wykazano także niewielki wpływ wymiaru ziaren biokatalizatorów na ich aktywność oraz istotny wpływ temperatury na stabilność podczas przechowywania.
The immobilization of lipase from Candida rugosa in a matrix of silica gel obtained from tetramethoxysilane by means of a sol-gel process was investigated. Gelation was effected at three concentrations of sodium fluoride which was used as the process catalyst. It was found that the gelation process was slower for lower concentrations of the catalyst. It also was demonstrated that the grain size of the biocatalysts had a minor effect on their activity while temperature had a significant effect on their stability during storage.
Źródło:
Chemik; 2011, 65, 4; 343-346
0009-2886
Pojawia się w:
Chemik
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Celulaza immobilizowana na kopolimerach N-winyloformamidu: Wpływ immobilizacji na aktywność katalityczną enzymu
Cellulase immobilized on copolymers based on N-vinylformamide: Influence of immobilization on the catalytic activity of the enzyme
Autorzy:
Sokołowska, K.
Konieczna-Molenda, A.
Witek, E.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/141917.pdf
Data publikacji:
2015
Wydawca:
Stowarzyszenie Inżynierów i Techników Przemysłu Chemicznego. Zakład Wydawniczy CHEMPRESS-SITPChem
Tematy:
immobilizacja
celulaza
hydroliza celulozy
N-winyloformamid
diwinylobenzen
immobilization
cellulase
hydrolysis of cellulose
N-vinylformamide
divinylbenzene
Opis:
Badano wpływ immobilizacji celulazy z Aspergillus sp EC 3.2.1.4. na aktywność katalityczną w reakcji enzymatycznej hydrolizy celulozy. Celulazę immobilizowano na hydrofilowych polimerowych nośnikach z grupami formamidowymi i pierwszorzędowymi grupami aminowymi. Nośniki syntezowano w procesie wolnorodnikowej kopolimeryzacji strąceniowej N-winyloformamidu (NVF) z diwinylobenzenem (DVB). Reaktywne pierwszorzędowe grupy aminowe w kopolimerze generowano na drodze reakcji hydrolizy w środowisku alkalicznym. Celulazę immobilizowano kowalencyjnie za pośrednictwem aldehydu glutarowego (GA) na nośniku z grupami aminowymi lub adsorbowano na nośniku z grupami formamidowymi. Otrzymane heterogeniczne biokatalizatory testowano w reakcji hydrolizy celulozy mikrokrystalicznej. Stwierdzono, że aktywność celulazy immobilizowanej na obu badanych nośnikach była większa niż dla enzymu w stanie natywnym.
Immobilization effect of cellulase from Aspergillus sp. EC 3.2.1.4. catalytic activity in reaction of enzymatic hydrolysis of cellulose has been studied. Cellulase immobilized on a hydrophilic polymer carriers with formamide groups and primary amino groups. The carriers were synthesized in a free radical copolymerization of N-vinylformamide (NVF) with divinylbenzene (DVB). The reactive primary amino groups in the copolymer were generated by decarboxylation formamide groups in an alkaline medium. Cellulase was covalently immobilized via glutaraldehyde (GA) on the support with amino groups and adsorbed on a support with formamide groups. The resulting heterogeneous biocatalysts tested in the hydrolysis reaction microcrystalline cellulose. It was found that immobilized cellulase activity on both carriers tested was greater than the enzyme in the native state.
Źródło:
Chemik; 2015, 69, 8; 447-454
0009-2886
Pojawia się w:
Chemik
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
    Wyświetlanie 1-4 z 4

    Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies