Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

Wyszukujesz frazę "Sokolowska, E." wg kryterium: Wszystkie pola


Wyświetlanie 1-2 z 2
Tytuł:
Vitamin E-loaded polymeric nanoparticles from biocompatible adipate-based copolymer obtained using the nanoprecipitation method
Nanocząstki polimerowe z witaminą E na bazie biokompatybilnego kopolimeru adypinowego otrzymane metodą nanostrącania
Autorzy:
Sokołowska, Martyna
Marchwiana, Maja
El Fray, Miroslawa
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/2202591.pdf
Data publikacji:
2022
Wydawca:
Sieć Badawcza Łukasiewicz - Instytut Chemii Przemysłowej
Tematy:
poly(butylene adipate)
enzymatic synthesis
CALB
block copolymers
polycondensation
nanoprecipitation
vitamin E
poli(adypinian butylenu)
synteza enzymatyczna
kopolimery blokowe
polikondensacja
nanostrącanie
witamina E
Opis:
An enzymatic synthesis of new aliphatic biopolyesters - poly(butylene adipate)-co-(dilinoleic adipate) (PBA-DLA) with the use of monomers obtained from natural sources was carried out. Lipase B from the strain Candida antarctica (CALB) was used as a biocatalyst. The chemical structure of the PBA-DLA copolyester was confirmed by 1H NMR. In vitro biological studies did not show its cytotoxic effect on mouse fibroblast cells. PBA-DLA nanoparticles obtained in a single-stage nanoprecipitation process were used to encapsulate hydrophobic α-tocopherol (α-TP), the main component of vitamin E, obtaining an encapsulation efficiency of 48-74% (EE%) depending on the concentration of α-TP (2.5; 5; 10 mg/ml), which was confirmed by dynamic light scattering (DLS) analysis, ultraviolet spectroscopy (UV-VIS) and 1H NMR.
Przeprowadzono syntezę enzymatyczną nowych alifatycznych biopoliestrów - poli(adypinianu butylenu)-co-(adypinianu dilinolu) (PBA-DLA) z użyciem monomerów pozyskiwanych z naturalnych źródeł. Jako biokatalizator zastosowano lipazę B ze szczepu Candida antarctica (CALB). Chemiczną strukturę kopoliestru PBA-DLA potwierdzono metodą 1H NMR. Badania biologiczne in vitro nie wykazały jego cytotoksycznego wpływu na komórki mysich fibroblastów. Otrzymane w jednoetapowym procesie nanostrącania nanocząstki PBA-DLA zastosowano do enkapsulacji hydrofobowego α-tokoferolu (α-TP), głównego składnika witaminy E, uzyskując wydajność enkapsulacji 48-74% (EE%) w zależności od zastosowanego stężenia α-TP (2,5; 5; 10 mg/ml), co potwierdzono poprzez analizę dynamicznego rozpraszania światła (DLS), spektroskopię w ultrafiolecie (UV-VIS) oraz 1H NMR.
Źródło:
Polimery; 2022, 67, 11-12; 543--551
0032-2725
Pojawia się w:
Polimery
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Hydroliza odpadów celulozowych katalizowana enzymami celulolitycznymi immobilizowanymi na nośniku polimerowym
Hydrolysis of cellulose waste catalyzed by cellulolytic enzymes immobilized on polymer carrier
Autorzy:
Sokołowska, K.
Konieczna-Molenda, A.
Witek, E.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/947287.pdf
Data publikacji:
2016
Wydawca:
Sieć Badawcza Łukasiewicz - Instytut Chemii Przemysłowej
Tematy:
immobilizacja
enzymy celulolityczne
hydroliza celulozy
N-winyloformamid
dimetakrylan glikolu etylenowego
immobilization
cellulolytic enzymes
hydrolysis of cellulose
N-vinylformamide
ethylene glycol dimethacrylate
Opis:
Trzy komercyjne enzymy celulolityczne: Viscozyme® L, Novozym 476® oraz celulazy z Aspergillus sp. immobilizowano na polimerowym nośniku otrzymanym w procesie rodnikowej kopolimeryzacji N-winyloformamidu (NVF) z dimetakrylanem glikolu etylenowego (EGDMA) w odwróconej suspensji. Efektywność immobilizacji oceniano na podstawie aktywności w procesach hydrolizy papieru celulozowego i ścieru drzewnego katalizowanych enzymami natywnymi lub immobilizowanymi. Stabilność biokompozytów badano w trzech cyklach hydrolizy. Wyznaczono stałe szybkości hydrolizy i stałe Michaelisa.
Three commercial cellulolytic enzymes (Viscozyme® L, Novozym 476® and cellulase from Aspergillus sp.) were immobilized on the polymer carrier, which was synthesized via free radical copolymerization of N-vinylformamide (NVF) with ethylene glycol dimethacrylate (EGDMA) in inverse suspension. The efficiency of the enzyme immobilization was determined on the basis of enzymatic activity of the native and immobilized enzyme in the hydrolysis of wood pulp and cellulose paper. The stability of biocatalysts was tested in three reaction cycles of hydrolysis. The reaction rate constants for hydrolysis and Michaelis constants were determined.
Źródło:
Polimery; 2016, 61, 9; 633-641
0032-2725
Pojawia się w:
Polimery
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
    Wyświetlanie 1-2 z 2

    Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies