Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

Wyszukujesz frazę "denaturacja bialka" wg kryterium: Wszystkie pola


Wyświetlanie 1-2 z 2
Tytuł:
Temperatura cieplnej koagulacji bialek miesniowych ryb i zwierzat rzeznych wybranych gatunkow
Thermal coagulation temperature of muscle proteins in fish and slaughter animals from some selected species
Autorzy:
Kolakowski, E
Wianecki, M
Milewska, I
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/828056.pdf
Data publikacji:
2008
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Technologów Żywności
Tematy:
ryby
zwierzeta rzezne
bialka miesa
denaturacja bialka
obrobka termiczna
temperatura
mieso
koagulacja cieplna
Opis:
Posługując się wcześniej opracowaną metodą termomechaniczną wyznaczono zakresy temperatury cieplnej koagulacji białek miofibrylarnych i sarkoplazmatycznych mięsa 5 gatunków ryb (12 partii surowca) oraz wołowiny i wieprzowiny, a także graniczną temperaturę denaturacji wszystkich białek mięśniowych. Wykazano, że pomimo podobnej temperatury dogrzania mięsa (ok. 77℃), potrzebnej do pełnego zdenaturowania wszystkich białek, temperatura pełnej koagulacji białek miofibrylarnych (bez wolnej aktyny, która występowała sporadycznie w badanych próbach) była różna i wynosiła: w przypadku ryb morskich ok. 48 ℃, ryb słodkowodnych ok. 51 ℃, a zwierząt rzeźnych ok. 56 ℃. Okres tarła ryb nie miał istotnego wpływu na zakresy temperatury koagulacji poszczególnych frakcji białek, natomiast powodował zmniejszenie wielkości piku frakcji białek sarkoplazmatycznych.
Using an already developed thermo-mechanical method, temperature ranges were determined of thermal coagulation of myofibrillar and sarcoplasmic meat proteins. Those proteins as indicated in the first sentence were determined in meat of 5 fish species (12 samples of raw material) and in beef and pork [9]. Moreover, a limiting temperature of denaturation of all muscle proteins was determined. Temperatures necessary to heat up meat (ca. 77℃) so as to get complete denaturation of all the meat proteins were similar. However, despite this fact, it was proved that the temperature of complete coagulation of myofibrillar proteins (without free actin that sporadically occurred in the samples tested) varied and was ca. 48℃ as for saltwater fish, ca. 51℃ as for freshwater fish, and ca. 56℃ as for slaughter animal meat. The period of fish spawning produced no significant effect on the temperature range of individual protein fractions coagulation, but it depressed peaks of the sarcoplasmic protein fraction.
Źródło:
Żywność Nauka Technologia Jakość; 2008, 15, 6; 95-104
1425-6959
Pojawia się w:
Żywność Nauka Technologia Jakość
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Mozliwosci oznaczania zmian denaturacyjnych alfa-la mleka krowiego
Autorzy:
Mierzejewska, D
Jedrychowski, L.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/827613.pdf
Data publikacji:
1999
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Technologów Żywności
Tematy:
bialka serwatkowe
immunoglobuliny
beta-laktoglobulina
obrobka termiczna
denaturacja bialka
alfa-laktoalbumina
mleko krowie
wlasciwosci fizykochemiczne
wartosc zywieniowa
kazeina
whey protein
immunoglobulin
beta-lactoglobulin
thermal treatment
protein denaturation
alpha-lactoglobulin
cow milk
physicochemical property
nutritional value
casein
Opis:
Rozbudowana struktura drugo- i trzeciorzędowa białek serwatkowych: α-la, β-lg, BSA i immunoglobulin, sprawia, że są podatne na procesy denaturacyjne wywoływane czynnikami chemicznymi lub fizycznymi (temperatura czy wysokie ciśnienia). Procesy termiczne, szeroko stosowane w przemyśle mleczarskim, powodują denaturację, zmianę właściwości fizyko-chemicznych i żywieniowych białek serwatkowych. Poznanie tych zmian i technik, którymi można je obserwować jest istotne ze względów badawczych i żywieniowych. W artykule przedstawiono przegląd kilku technik wykorzystujących zmianę właściwości immunore-aktywnych, termodynamicznych (temperatura i entalpia denaturacji, energia aktywacji), fizykochemicznych pozwalających lepiej poznać proces denaturacji tych białek.
Whey proteins: α-la, β-lg, BSA and immunoglobulins due to their complex secondary and tertiary structures undergo denaturation caused by either chemical or physical factors (temperature, high pressure). Thermal processes - commonly employed in the dairy factory - cause denaturation and change physical, chemical and nutritional properties of whey proteins. This paper reviews different techniques used for monitoring the protein changes important regarding research and nutritional aspects.
Źródło:
Żywność Nauka Technologia Jakość; 1999, 06, 3; 36-47
1425-6959
Pojawia się w:
Żywność Nauka Technologia Jakość
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
    Wyświetlanie 1-2 z 2

    Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies