Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

English (EN)·Polski (PL)·Yкраїнський (UK)
Przejdź do strony domowej biblioteki Centralna Biblioteka Wojskowa Link otwiera się w nowym oknie Logo biblioteki Prolib Integro - strona głównaCentralna Biblioteka Wojskowa

Wyszukujesz frazę "Nowak, Paweł." wg kryterium: Wszystkie pola

  Lista filtrów
Wyrównaj
    Wyświetlanie 1-4 z 4
    Tytuł:
    Proteazy serynowe i ich klasyfikacja według systemu merops
    Autorzy:
    Bijak, Michał
    Ponczek, Michał
    Nowak, Paweł
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1177567.pdf
    Data publikacji:
    2015
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Przyrodników im. Kopernika
    Opis:
    Enzymy proteolityczne inaczej nazywane także proteazami, proteinazami lub peptydazami są to enzymy należące do klasy hydrolaz, które posiadają zdolność do hydrolitycznego rozkładu wiązania peptydowego, czyli proteolizy . Enzymy te zostały zidentyfikowane zarówno w organizmach prokariotycznych jak i eukariotycznych. Wykazano, że typowy genom ludzki zawiera około 2% genów, które odpowiedzialne są za kodowanie enzymów proteolitycznych. Proteazy serynowe stanowią prawie jedną trzecią wszystkich enzymów hydrolizujących wiązanie peptydowe. Nazwa tych proteaz pochodzi od obecności nukleofilowego aminokwasu seryny, znajdującej się w miejscu aktywnym enzymu, która atakuje grupę karbonylową wiązania peptydowego tworząc produkt pośredni reakcji tzw. acylo-enzym. Ze względu na to, że reakcje katalizowane przez proteazy są bardzo złożone, Rawlings i Barrett zaproponowali bardzo precyzyjny system opisujący klasyfikacje enzymów proteolitycznych - MEROPS. Według tego systemu proteazy są podzielone na klany, w których następnie wyróżnione są rodziny. Najnowsza baza MEROPS podzieliła proteazy serynowe na 15 klanów, w których znajdują się łącznie 53 rodzin. Celem tej pracy jest krótka charakterystyka proteaz serynowych oraz ich podział na poszczególne klany.
    Proteolytic enzymes, known also as the proteases, proteinases or peptidases, belong to the class of hydrolases involved in hydrolytic degradation of peptide bonds. These enzymes have been identified in both prokaryotic and eukaryotic cells. Typical human genome contains about 2% of the genes that are responsible for encoding of proteolytic enzymes. Serine proteases represent almost one-third of all proteolytic enzymes. The name of these proteases is derived from the presence of the nucleophilic amino acid: serine located in the active site of the enzyme, which attacks the carbonyl group of the peptide bond forming thereby an intermediate called acyl-enzyme. Due to the fact that the reactions catalyzed by proteases are very complex Rawlings and Barrett proposed a high precision classification system for proteolytic enzymes called MEROPS. Under this system, proteases are divided into clans and families. The recent MEROPS database divided serine proteases into 15 clans containing a together 53 families. The aim of this paper is all short description of serine proteases and their division into different clans.
    Źródło:
    Kosmos; 2015, 64, 1; 31-45
    0023-4249
    Pojawia się w:
    Kosmos
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Komórkowa odpowiedź na działanie trombiny
    Cellular response to thrombin action
    Autorzy:
    Bijak, Michał
    Ponczek, Michał
    Nowak, Paweł
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1194600.pdf
    Data publikacji:
    2012
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Przyrodników im. Kopernika
    Opis:
    Trombina jest osoczową proteazą serynową generowaną podczas kaskady krzepnięcia krwi. Aktywna ludzka a-trombina posiada masę 37 kDa i jest zbudowana z 2 polipeptydowych łańcuchów (A i B) połączonych są ze sobą kowalencyjnym wiązaniem disiarczkowym. Trombina jest głównie kojarzona z procesami krzepnięcia i fibrynolizy, jednak enzym ten jest również zdolny do wywoływania biologicznej odpowiedzi różnych komórek znajdujących się w pobliżu miejsca jej tworzenia. Odpowiedź ta następuje poprzez receptory aktywowane przez proteazy (PAR - ang. Protease-Activated Receptor), które należą do rodziny 7 transbłonowych receptorów związanych z białkami G (GPCR - ang. G Protein-Coupled Receptor). Dużą ekspresję receptorów PAR wykazują płytki krwi, komórki śródbłonka naczyń krwionośnych, monocyty, limfocyty T, neutrofile, fibroblasty, komórki mięśniowe, komórki układu nerwowego, a także komórki nowotworowe. Trombina wywołuje aktywację płytek krwi prowadząc do ich agregacji, zmiany kształtu i sekrecji zawartości znajdujących się w ziarnistościach płytkowych. Komórki śródbłonka aktywowane przez trombinę wykazują na swojej powierzchni ekspresję P-selektyny, E-selektyny i białek adhezyjnych (ICAM-1 i VCAM-1). Aktywacja receptora PAR-1 na monocytach skutkuje wzrostem wydzielania prozapalnych cytokin przez te komórki. Przekazywanie sygnału poprzez receptory PAR stymuluje wzrost, różnicowanie i proliferacje komórek, co ma duże znaczenie podczas regeneracji tkanek. Trombina również sprzyja procesowi angiogenezy podczas rozwoju nowotworu, co ułatwia przeżutowaniu. Ten szeroki aspekt działania trombiny wskazuje, że enzym ten jest wielofunkcyjną proteazą serynową.
    Thrombin is plasma serine protease generated in the blood coagulation cascade. Active form of human thrombin: α-thrombin is a 36 kDa molecule consisting of 2 polypeptide chains (A and B) covalently linked by a single disulfide bond. Thrombin is mostly associated with blood coagulation and fibrinolysis. However, thrombin is also able to induce biological responses of different cells presented in the vicinity of enzyme generation. These responses are mediated by protease activated receptors (PAR), which are members of the 7-transmembrane G protein coupled receptors family. PARs are abundantly presented on blood platelets, endothelial cells, monocytes, T-lymphocytes, fibroblast, smooth muscle cells, neurons and tumor cells. Thrombin stimulates platelets activation leading to their aggregation, shape change and secretion of the contents of platelet granules. PAR activation on endothelial cells and blood vessels smooth muscle cells causes vasodilation. Endothelial cells activated by thrombin also exhibit on their surface expression of P-selectin, E-selectin and adhesion molecules (ICAM-1 and VCAM-1). Activation of PAR-1 receptor in monocytes results in increased secretion of proinflammatory cytokines. PAR signaling stimulates cell growth, differentiation and proliferation. These effects are important in healing of injured tissues. Thrombin promotes angiogenesis in developing tumors and facilitates their metastasis. The different effects of thrombin action indicate that this enzyme is one of the most multifunctional serine protease.
    Źródło:
    Kosmos; 2012, 61, 3; 445-454
    0023-4249
    Pojawia się w:
    Kosmos
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Czynnik XIII krzepnięcia krwi jako specyficzna transglutaminaza
    Factor XIII as a specific transglutaminase
    Autorzy:
    Gajak, Agnieszka
    Bijak, Michał
    Nowak, Paweł
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1193638.pdf
    Data publikacji:
    2013
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Przyrodników im. Kopernika
    Opis:
    Transglutaminazy (E.C. 2.3.2.13) stanowią grupę blisko spokrewnionych ze sobą enzymów niezbędnych do prawidłowego funkcjonowania wielu organizmów. Transglutaminazy biorą udział w licznych procesach fizjologicznych np. krzepnięcie krwi, gojenie się ran, różnicowanie komórek, czy też apoptoza komórek. Najważniejszą biologiczną funkcją transglutaminaz jest katalizowanie nieodwracalnych, potranslacyjnych modyfikacji białek polegających na utworzeniu wiązania izopeptydowego między pierwszorzędową grupą aminową substratu, a resztą glutaminy łańcucha polipeptydowego. Niezwykle ważnym enzymem należącym do rodziny transglutaminaz jest czynnik XIII krzepnięcia krwi. FXIII jest zaangażowany w ostatni etap kaskady krzepnięcia krwi czyli stabilizowanie polimerów utworzonej z fibrynogenu fibryny poprzez wstawianie wiązań kowalencyjnych. W rezultacie następuje wzmocnienie właściwości mechanicznych skrzepu. Istnieją dwie formy czynnika XIII: osoczowa i komórkowa. Obecny w osoczu czynnik XIII jest tetramerycznym białkiem, składającym się z dwóch katalitycznych podjednostek A oraz dwóch podjednostek B pełniących funkcję regulatorowe. Komórkowa forma czynnika XIII jest natomiast homodimerem zbudowanym tylko z dwóch podjednostek A i występuje w cytoplazmie monocytów, makrofagów, megakariocytów, płytek krwi, chondrocytów, osteoblastów oraz w łożysku. Celem tej pracy jest krótka charakterystyka transglutaminaz, opisanie mechanizmów ich działania jak również przedstawienie czynnika XIII jako specyficznego enzymu należącego do tej grupy.
    Transglutaminases (EC 2.3.2.13) are a group of closely related enzymes necessary for the proper functioning of many organisms. Transglutaminases are involved in many physiological processes such as blood clotting, wound healing, cell differentiation and apoptosis. The most important biological function of transglutaminase is irreversible posttranslational modification of proteins consisting of forming izopeptide bond between the primary amino group of the substrate, and the glutamine rest of the polypeptide chain. A very important enzyme belonging to the transglutaminase family is blood coagulation factor XIII. FXIII is involved in the final stage of the blood coagulation cascade that is stabilization of fibrin polymers formed from fibrinogen by inserting covalent bonds. What strengthen mechanical properties of the formed clot. There are two forms of factor XIII: plasmatic and cellular. Factor XIII present in the plasma is a tetrameric protein composed of two catalytic subunits A and two B subunits having regulatory function. The cellular form of factor XIII is a homodimer built of two subunits A which occurs in the cytoplasm of monocytes, macrophages, megakaryocytes, platelets, chondrocytes, osteoblasts, and in the placenta. The aim of this paper is a short characteristic of transglutaminases, description of the mechanisms of their action with particular emphasis on factor XIII as a specific enzyme belonging to this group.
    Źródło:
    Kosmos; 2013, 62, 4; 475-484
    0023-4249
    Pojawia się w:
    Kosmos
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Mikroskopowe metody badania cytoszkieletu
    Microscopy techniques for cytoskeleton resarch
    Autorzy:
    Nowak, Natalia
    Pomorski, Paweł
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1033968.pdf
    Data publikacji:
    2018
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Przyrodników im. Kopernika
    Tematy:
    cytoskeleton
    electron microscopy
    immunocytochemistry
    molecular probes
    optical microscopy
    superresolution microscopy
    cytoszkielet
    immunocytochemia
    mikroskopia elektronowa
    mikroskopia optyczna
    mikroskopia superrozdzielcza
    sondy molekularne
    Opis:
    Cytoszkielet to sieć białkowych polimerów oraz związanych z nimi setek białek motorycznych, regulatorowych i łączących cytoszkielet z innymi strukturami komórkowymi. Rozwój wiedzy o cytoszkielecie jest nierozerwalnie zwiększany z postępem technik mikroskopowych używanych do jego obserwacji. Początki tych badań to niespecyficzne, nieskomplikowane barwienia utrwalonego materiału biologicznego, które później rozwinęły się w nowoczesną mikroskopię strukturalną, pozwalającą na precyzyjne znakowanie określonych białek tworzących cytoszkielet, badanie ich stanu fizjologicznego czy też oddziaływań cytoszkieletu z luźno związanymi białkami błony czy cytoplazmy. Obecnie możliwe jest nie tylko obrazowanie struktury i funkcji cytoszkieletu ze znacznie lepszą rozdzielczością przestrzenną, ale także prowadzenie tych obserwacji na żywym materiale biologicznym. Z drugiej strony, stabilność cytoszkieletu umożliwia poszukiwanie nowych metod jego obrazowania, co niewątpliwie należy do kół napędowych postępu, jaki dokonał się i wciąż dokonuje się w dziedzinie mikroskopii.
    Cytoskeleton is basically a network of protein polymers, but it also contains thousands of motor, regulatory and scaffolding proteins that interact with this network. Discoveries related to the cytoskeleton were strictly connected to the development of microscopy techniques used to observe the cytoskeletal structures. At first, the imaging involved only unspecific, very simple staining of fixed material. Then, the methods evolved into advanced structural microscopy, which enabled accurate detection of specific cytoskeletal proteins, their physiological status, and interactions with loosely bound membrane and cytoplasmic proteins. Today, it is possible not only to visualize the structure and function of the cytoskeleton with better spatial resolution but also to perform the imaging in vivo on live biological specimens. On the other hand, one should also notice that observations of the stable, well defined cytoskeletal structures from their very discovery have continuously stimulated the progress in the microscopy field.
    Źródło:
    Kosmos; 2018, 67, 1; 219-232
    0023-4249
    Pojawia się w:
    Kosmos
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
      Wyświetlanie 1-4 z 4

      Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies