Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

English (EN)·Polski (PL)·Yкраїнський (UK)
Przejdź do strony domowej biblioteki Centralna Biblioteka Wojskowa Link otwiera się w nowym oknie Logo biblioteki Prolib Integro - strona głównaCentralna Biblioteka Wojskowa

Wyszukujesz frazę "Wojda, Magdalena" wg kryterium: Autor

  Lista filtrów
Wyrównaj
    Wyświetlanie 1-3 z 3
    Tytuł:
    Phosphorylation of yeast ribosomal proteins by CKI and CKII in the presence of heparin
    Autorzy:
    Wojda, Iwona
    Cytryńska, Małgorzata
    Frajnt, Magdalena
    Jakubowicz, Teresa
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1044559.pdf
    Data publikacji:
    1999
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Biochemiczne
    Źródło:
    Acta Biochimica Polonica; 1999, 46, 1; 211-215
    0001-527X
    Pojawia się w:
    Acta Biochimica Polonica
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Protein kinases CKI and CKII are implicated in modification of ribosomal proteins of the yeast Trichosporon cutaneum
    Autorzy:
    Wojda, Iwona
    Cytryńska, Małgorzata
    Frajnt, Magdalena
    Jakubowicz, Teresa
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1043700.pdf
    Data publikacji:
    2002
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Biochemiczne
    Tematy:
    CKII
    CKI
    phosphorylation
    ribosomal phosphoproteins
    Trichosporon cutaneum
    Opis:
    Phosphorylation of acidic ribosomal proteins P1/P2-P0 is a common phenomenon in eukaryotic organisms. It was found previously that in Trichosporon cutaneum, unlike in other yeast species, in addition to the two acidic ribosomal proteins, two other proteins of 15 kDa and 19 kDa of the small ribosomal subunit were phosphorylated. Here we describe two protein kinases: CKI and CKII, which are engaged in the modification of T. cutaneum ribosomal proteins. The acidic ribosomal proteins and the protein of 19 kDa were modified by CKII associated with ribosomes, while the protein of 15 kDa was modified by CKI. Protein kinase CKI was purified from cell-free extract (CKIC) and from ribosomal fraction (CKIR). The molecular mass of CKIC was established at 33 kDa while that of CKIR at 35-37 kDa. A protein of 40 kDa copurified with CKIR but not CKIC. Heparin significantly increased 40 kDa protein phosphorylation level by CKIR. Microsequencing analysis revealed the presence of CKI recognition motifs in the N-terminal fragment of the 40 kDa protein.
    Źródło:
    Acta Biochimica Polonica; 2002, 49, 4; 947-957
    0001-527X
    Pojawia się w:
    Acta Biochimica Polonica
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Calcium-binding calmyrin forms stable covalent dimers in vitro, but in vivo is found in monomeric form.
    Autorzy:
    Sobczak, Adam
    Blazejczyk, Magdalena
    Piszczek, Grzegorz
    Zhao, Gang
    Kuznicki, Jacek
    Wojda, Urszula
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1041431.pdf
    Data publikacji:
    2005
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Biochemiczne
    Tematy:
    covalent dimer
    calmyrin monomer
    human lymphocytes
    EF-hand calcium-binding proteins
    Opis:
    The EF-hand Ca^(2+)-binding protein calmyrin is expressed in many tissues and can interact with multiple effector proteins, probably as a sensor transferring Ca^(2+) signals. As oligomerization may represent one of Ca^(2+)-signal transduction mechanisms, we characterised recombinant calmyrin forms using non-reducing SDS/PAGE, analytical ultracentrifugation and gel filtration. We also aimed at identification of biologically active calmyrin forms. Non-reducing SDS/PAGE showed that in vitro apo- and Ca^(2+)-bound calmyrin oligomerizes forming stable intermolecular disulfide bridges. Ultracentrifugation indicated that at a 220 µM initial protein concentration apo-calmyrin existed in an equilibrium of a 21.9 kDa monomer and a 43.8 kDa dimer (trimeric or tetrameric species were not detected). The dimerization constant was calculated as Ka = 1.78 × 103 M^(-1) at 6oC. Gel filtration of apo- and Ca^(2+)-bound calmyrin at a 100 µM protein concentration confirmed an equilibrium of a monomer and a covalent dimer state. Importantly, both monomer and dimer underwent significant conformational changes in response to binding of Ca^(2+). However, when calmyrin forms were analyzed under non-reducing conditions in cell extracts by Western blotting, only monomeric calmyrin was detected in human platelets and lymphocytes, and in rat brain. Moreover, in contrast to recombinant calmyrin, crosslinking did not preserve any dimeric species of calmyrin regardless of Ca^(2+) concentrations. In summary, our data indicate that although calmyrin forms stable covalent dimers in vitro, it most probably functions as a monomer in vivo.
    Źródło:
    Acta Biochimica Polonica; 2005, 52, 2; 469-476
    0001-527X
    Pojawia się w:
    Acta Biochimica Polonica
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
      Wyświetlanie 1-3 z 3

      Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies