Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

Wyszukujesz frazę "Brzeziński, Mariusz" wg kryterium: Autor


Wyświetlanie 1-2 z 2
Tytuł:
Sequence determination and analysis of S-adenosyl-L-homocysteine hydrolase from yellow lupine (Lupinus luteus).
Autorzy:
Brzeziński, Krzysztof
Janowski, Robert
Podkowiński, Jan
Jaskólski, Mariusz
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1044143.pdf
Data publikacji:
2001
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:
Southern blot
S-adenosyl-L-homocysteinase
Northern blot
biological methylation
screening of cDNA library
phylogeny
Opis:
The coding sequences of two S-adenosyl-L-homocysteine hydrolases (SAHases) were identified in yellow lupine by screenig of a cDNA library. One of them, corresponding to the complete protein, was sequenced and compared with 52 other SAHase sequences. Phylogenetic analysis of these proteins identified three groups of the enzymes. Group A comprises only bacterial sequences. Group B is subdivided into two subgroups, one of which (B1) is formed by animal sequences. Subgroup B2 consist of two distinct clusters, B2a and B2b. Cluster B2b comprises all known plant sequences, including the yellow lupine enzyme, which are distinguished by a 50-residue insert. Group C is heterogeneous and contains SAHases from Archaea as well as a new class of animal enzymes, distinctly different from those in group B1.
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 2001, 48, 2; 477-483
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
High-resolution structure of NodZ fucosyltransferase involved in the biosynthesis of the nodulation factor
Autorzy:
Brzezinski, Krzysztof
Stepkowski, Tomasz
Panjikar, Santosh
Bujacz, Grzegorz
Jaskolski, Mariusz
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1040936.pdf
Data publikacji:
2007
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:
nitrogen fixation
glycosyltransferase
nodulation
NodZ
fucosyltransferase
Opis:
The fucosyltransferase NodZ is involved in the biosynthesis of the nodulation factor in nitrogen-fixing symbiotic bacteria. It catalyzes α1,6 transfer of l-fucose from GDP-fucose to the reducing residue of the synthesized Nod oligosaccharide. We present the structure of the NodZ protein from Bradyrhizobium expressed in Escherichia coli and crystallized in the presence of phosphate ions in two crystal forms. The enzyme is arranged into two domains of nearly equal size. Although NodZ falls in one broad class (GT-B) with other two-domain glycosyltransferases, the topology of its domains deviates from the canonical Rossmann fold, with particularly high distortions in the N-terminal domain. Mutational data combined with structural and sequence alignments indicate residues of potential importance in GDP-fucose binding or in the catalytic mechanism. They are all clustered in three conserved sequence motifs located in the C-terminal domain.
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 2007, 54, 3; 537-549
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
    Wyświetlanie 1-2 z 2

    Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies