Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

English (EN)·Polski (PL)·Yкраїнський (UK)
Przejdź do strony domowej biblioteki Centralna Biblioteka Wojskowa Link otwiera się w nowym oknie Logo biblioteki Prolib Integro - strona głównaCentralna Biblioteka Wojskowa

Wyszukujesz frazę "interaction" wg kryterium: Wszystkie pola

  Lista filtrów
Wyrównaj
Wyświetlanie 1-15 z 96
Tytuł:
Protein-cationic detergent interaction. Equilibrium dialysis study of the interaction of bovine serum albumin and other proteins with alkyl pyridinium bromide
Autorzy:
Wasylewski, Zygmunt
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1046210.pdf
Data publikacji:
1979
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 1979, 26, 3; 195-203
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Protein-cationic detergent interaction. Fourier transform infrared and laser Raman spectroscopic studies on the interaction between proteins and dodecyl-pyridinium bromide
Autorzy:
Wasylewski, Zygmunt
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1046211.pdf
Data publikacji:
1979
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 1979, 26, 3; 205-214
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Identification of specific interaction of juvenile hormone binding protein with isocitrate dehydrogenase
Autorzy:
Zalewska, Marta
Ożyhar, Andrzej
Kochman, Marian
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1039963.pdf
Data publikacji:
2011
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:
protein-protein interaction
JHBP
Opis:
Juvenile hormone (JH) is essential for multiple physiological processes: it controls larval development, metamorphosis and adult reproduction. In insect hemolymph more than 99 % of JH is bound to juvenile hormone binding protein (JHBP), which protects JH from degradation by nonspecific hydrolases and serves as a carrier to supply the hormone to the target tissues. In Galleria mellonella hemolymph, JHBP is found in a complex with lipid-binding high molecular weight proteins (HMWP) and this interaction is enhanced in the presence of JH. In this report, we present studies on the interaction of JHBP with low molecular weight proteins (LMWP) in the hemolymph. Using ligand blotting we found that JHBP interacts with a protein of about 44 kDa. To identify the protein that preferentially binds JHBP, a LMWP fraction was applied to a Sepharose-bound JHBP and, after washing, the column was eluted with free JHBP acting as a specific competitor or with carbonic anhydrase as a negative control. The eluted proteins were separated by SDS/PAGE and analyzed by mass spectrometry. Isocitrate dehydrogenase was identified as a component of the supramolecular complex of JHBP with hemolymph proteins.
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 2011, 58, 1; 119-124
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
The interaction of metal ions with nucleic acids. NMR, EPR, CD, and spectrophotometric study of the copper(II) interaction with 6-keto-purine ribosides
Autorzy:
Maskos, Karol
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1045982.pdf
Data publikacji:
1985
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 1985, 32, 3; 235-250
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
An approach based on diffusion to study ligand-macromolecule interaction.
Autorzy:
Housaindokht, Mohammad
Bahrololoom, Mahmood
Tarighatpoor, Shirin
Mossavi-Movahedi, Ali
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1043738.pdf
Data publikacji:
2002
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:
binding isotherm
methyl orange
ligand-protein interaction
hen egg-white lysozyme
Opis:
A new approach has been developed to study binding of a ligand to a macromolecule based on the diffusion process. In terms of the Fick's first law, the concentration of free ligand in the presence of a protein can be determined by the measurement of those ligands which are diffused out. This method is applied to the study of binding of methyl-orange to lysozyme in phosphate buffer of pH 6.2, at 30°C. The binding isotherm was determined initially, followed by application of the Hill equation to the data obtained, then binding constant and binding capacity were estimated.
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 2002, 49, 3; 703-707
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Wyświetlanie 1-15 z 96

Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies