Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

Wyszukujesz frazę "endopeptidase" wg kryterium: Temat


Wyświetlanie 1-3 z 3
Tytuł:
Effect of time of gibberelic acid addition on accumulation of alpha-amylase in malt. Part II
Wpływ czasu wprowadzenia kwasu giberelinowego na nagromadzenie alfa-amylazy w słodzie, cz.II
Autorzy:
Surmiński, J.
Masior, S.
Kuchciak, T.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1398734.pdf
Data publikacji:
1986
Wydawca:
Instytut Rozrodu Zwierząt i Badań Żywności Polskiej Akademii Nauk w Olsztynie
Tematy:
gibberellic acid
endopeptidase
barley malt
Opis:
The effect of the time of gibberellic acid (g.a.) addition (8 and 20 h) to the final water in harley steeping on the α-amylase content in malt was studied. The brewer's harley varieties Grit and Polon and feed variety Diva from the 1983 crop were malted. The prolongation of g.a. action from 8 to 20 h increased the activity of α-amylase, endo-β-glucanases and endopeptidases in malts from all three, harley varieties. It was found that specific properties of harley from the given crop have a strong effect on the increase of α-amylase content in malt when g.a. is added.
Badano wpływ czasu wprowadzania kwasu giberelinowego (K. G.) do ostatniej wody w procesie moczenia jęczmienia na zawartość α-amylazy, endo-β-glukanaz i endopeptydaz w słodzie oraz na jakość słodu. Stosowano 8 i 20 h wprowadzanie K. G. (dawka 0,2 mg/kg). Do słodowania w skali mikrotechnicznej użyto browarowych odmian jęczmienia: Grit i Polon oraz odmianę paszową Diva ze zbiorów 1983 r. Przy wprowadzaniu 8 i 20 h K. G. stosowano zróżnicowany harmonogram moczenia jęczmienia (tab. 1 i 2). Kiełkowanie jęczmienia przebiegało w temp. 18°C w ciągu 5 dni dla prób z K. G. i 6 dni dla prób kontrolnych bez K. G. Słód dosuszano w ok. 79°C. W doświadczalnych jęczmieniach oznaczano: wilgotność, ekstraktywność, białko ogółem, skrobię, wagę 1000 ziarn, celność ziarna, energię kiełkowania. Analiza słodów obejmowała: ekstraktywność w mące i śrucie, rozluźnienie, barwę brzeczki, białko ogółem, liczbę Kolbacha, lepkość brzeczki, siłę diastatyczną, zawartość α-amylazy (metodą maltozową Briggsa), zawartość endo-β-glukanaz i endopeptydaz. Przedłużenie czasu wprowadzania K. G. z 8 do 20 h wywołało wzrost zawartości enzymów: α-amylazy, endo-β-glukanaz i endopeptydaz w słodach z trzech odmian badanych jęczmieni (tab. 4-6). Najwyższy przyrost zawartości α-amylazy wykazywał słód z jęczmienia Grit (tab. 4). Stwierdzono, że cechy specyficzne jęczmienia z danego roku zbioru wywierają silny wpływ na zwiększenie się zawartości α-amylazy w słodzie przy dodatku K. G. Zwiększenie zawartości enzymatycznej słodów wpłynęło dodatnio na ich podstawowe cechy jakościowe, jak ekstraktywność rozluźnienie, liczba Kolbacha (tab. 4-6).
Źródło:
Acta Alimentaria Polonica; 1986, 12, 3-4; 155-160
0137-1495
Pojawia się w:
Acta Alimentaria Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
The directed enzymatic casein hydrolysis
Autorzy:
Idziak, J.
Moszczynski, P.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1371657.pdf
Data publikacji:
1993
Wydawca:
Instytut Rozrodu Zwierząt i Badań Żywności Polskiej Akademii Nauk w Olsztynie
Tematy:
enzymatic hydrolysis
phenylketonuria
endopeptidase
biochemistry
enzyme
exopeptidase
proteolytic enzyme
chymotrypsin
phenylalanine
casein
leucine peptidase
hydrolysis
carboxypeptidase A
Źródło:
Polish Journal of Food and Nutrition Sciences; 1993, 02, 1; 75-81
1230-0322
2083-6007
Pojawia się w:
Polish Journal of Food and Nutrition Sciences
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Muscle cathepsins of marine fish and invertebrates
Autorzy:
Kolodziejska, I.
Sikorski, Z.E.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1372835.pdf
Data publikacji:
1995
Wydawca:
Instytut Rozrodu Zwierząt i Badań Żywności Polskiej Akademii Nauk w Olsztynie
Tematy:
invertebrate
endopeptidase
fish
structure
protease
extracellular matrix
lysosome
exopeptidase
cathepsin C
cathepsin A
muscle protein
myofibrillar protein
lysosomal protease
marine fish
protein
myofibril
muscle cathepsin
food preservation
sarcoplasm
cathepsin L
carboxypeptidase A
cathepsin B
Opis:
Muscle proteases are located mainly in the lysosomes, in the sarcoplasm, and in the extracellular matrix of the connective tissue surrounding each cell. The lysosomal proteases, cathepsins, have optimum activity in the acidic range, although many of them retain high activity also 1 or 2 pH units away from the optimum value. Among the cathepsins there are endopeptidases and exopeptidases. Most cathepsins hydrolyse several proteins of the myofibrils. The major protease of the lysosomes in fish and squid muscles is cathepsin D, an aspartyl endoproteinase. Although it is present in the muscle fibre itself, its generally rather low activity at low temperature limits its significance in tenderization of refrigerated fish of most species. Cathepsin L, a cysteinyl protease, is involved in autolysis and softening in matured chum salmon. Cathepsin B, a cysteinyl carboxypeptidase, is capable to attack also some myofibrillar proteins. Cathepsin A or carboxypeptidase A, and cathepsin C, a dipeptidyl hydrolase and dipeptidyl transferase, contribute to the hydrolysis of muscle proteins in a concerted action with the other cathepsins.
Źródło:
Polish Journal of Food and Nutrition Sciences; 1995, 04, 3; 3-10
1230-0322
2083-6007
Pojawia się w:
Polish Journal of Food and Nutrition Sciences
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
    Wyświetlanie 1-3 z 3

    Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies