Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

Wyszukujesz frazę "bialka roslinne" wg kryterium: Temat


Wyświetlanie 1-3 z 3
Tytuł:
Effect of high pressure on solubility and digestibility of legume proteins
Wplyw wysokich cisnien na rozpuszczalnosc i strawnosc bialek roslin straczkowych
Autorzy:
Klepacka, M.
Porzucek, H.
Piecyk, M.
Salanski, P.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1373090.pdf
Data publikacji:
1997
Wydawca:
Instytut Rozrodu Zwierząt i Badań Żywności Polskiej Akademii Nauk w Olsztynie
Tematy:
zmiany temperatury
rozpuszczalnosc
strawnosc
rosliny straczkowe
wysokie cisnienia
bialka roslinne
Opis:
Proteins of bean, lupin, and pea were treated by high hydrostatic pressure of 200, 300, 400, 600 and 700 MPa. The pressure-induced changes were compared to those caused by temperature. The solubility of proteins pressured at 200 MPa decreased compared to control samples. It was increasing with the increase of pressure, reaching its maxima at 300 MPa for pea and at 600 MPa for bean and lupin, after which the solubility decreased. IR spectra of Amide I showed the highest differences for the bean protein pressured at 600 MPa. The ratios of band intensities of Amide I or Amide II to the band at 1450 cm-1 showed different tendency of changes in pressure- and heat-treated proteins. Pressure-induced protein digestibilities were higher only for bean proteins, being probably dependent on the degradation of 40 and 60 kDa protein fractions. The trypsin-resistant high molecular weight fractions were formed in heat-treated proteins.
Białka fasoli, grochu i łubinu poddawano presuryzacji dawką 200,300,400,600 i 700 MPa. Zachodzące zmiany odnoszono do zmian termicznych. Rozpuszczalność białek presuryzowanych dawką 200 MPa obniżała się w porównaniu z próbką kontrolną (tab. 2). Przy wzrastających dawkach ciśnienia wartość ta wzrastała, osiągając maksimum przy dawce 300 MPa dla grochu, 600 MPa dla fasoli i łubinu, po czym obniżała się. Widma IR Amidu I wykazały największe różnice w białku fasoli presuryzowanym dawką 600 MPa (rys. 3). Stosunek intensywności pasm Amidu I i II do pasma przy 1450 cm-1 wykazał inny kierunek zmian w białkach presuryzowanych niż w ogrzewanych (tab. 4). Strawność białek presuryzowanych (tab. 3) była wyższa tylko w białku fasoli, co prawdopodobnie zależało od degradacji frakcji o ciężarze cząsteczkowym 40 i 60 kDa (rys. 2). W białku ogrzewanym powstawały frakcje wysokocząsteczkowe nietrawione trypsyną.
Źródło:
Polish Journal of Food and Nutrition Sciences; 1997, 06, 2; 41-50
1230-0322
2083-6007
Pojawia się w:
Polish Journal of Food and Nutrition Sciences
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Some properties of chemically modified bean, lubpin and pea proteins
Niektore wlasciwosci chemiczne modyfikowanych bialek fasoli, grochu i lubinu
Autorzy:
Klepacka, M.
Porzucek, H.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1372440.pdf
Data publikacji:
1994
Wydawca:
Instytut Rozrodu Zwierząt i Badań Żywności Polskiej Akademii Nauk w Olsztynie
Tematy:
wlasciwosci chemiczne
surowce roslinne
modyfikacja bialek
fasola
nasiona
groch
rosliny straczkowe
lubin
bialka roslinne
Opis:
Bean, lupin and pea proteins were modified with acetic and succinic anhydrides. The extent of modification depended on the species and seed variety and also on acylating agents. The extractability and yield of nitrogen isolation increased in acylated pea proteins, but decreased in acylated bean and lupin proteins in comparison with control proteins. The protein solubilization (in water, 0.5 M NaCL and at pH 7.0) were more significant in acylated pea proteins with respect to control proteins. Acetylation of bean and lupin proteins increased the water and salt solubility whereas succinylation decreased it. lt was revealed by infrared spectra that most of the changes in the protein structure were more pronounced with succinylation than with acetylation of legume proteins.
Źródło:
Polish Journal of Food and Nutrition Sciences; 1994, 03, 3; 45-56
1230-0322
2083-6007
Pojawia się w:
Polish Journal of Food and Nutrition Sciences
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Plant seed storage proteins as potential precursors of bioactive peptides
Bialka zapasowe nasion roslin jako potencjalne prekursory bioaktywnych peptydow
Autorzy:
Dziuba, J.
Minkiewicz P., P.
Puszka, K.
Dabrowski, S.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1372865.pdf
Data publikacji:
1995
Wydawca:
Instytut Rozrodu Zwierząt i Badań Żywności Polskiej Akademii Nauk w Olsztynie
Tematy:
sorgo
trypsyna
zywnosc
chymotrypsyna
bialka zapasowe
pepsyna
dynia
bromelaina
katepsyny
peptydy bioaktywne
ryz
slonecznik
elastaza
surowce roslinne
jeczmien
biochemia
soja
enzymy proteolityczne
programy komputerowe
nasiona
owies
wyka
ficyna
program PROTEIN
Opis:
Amino acid sequences of proteins taken from the SWISS-PROT database were analysed using the computer programme PROTEIN searching for fragments identical to bioactive peptides in chains of plant seed protein and localizing bonds susceptible to enzymatic proteolysis. Sequences of proteins from barley (Hordeum vulgare), rice (Oryzae sativa), sorghum (Sorghum bicolor milo), oat (Avena sativa), soybean (Glycine max), pumpkin (Cucurbita maxima), sunflower (Helianthus annuus) and vetch (Vicia pannonica) were analysed. Fragments with potential antihypertensive activity were present in proteins of all these plants with the exception of vetch. Fragments with potential immunomodulating (pumpkin and sunflower) and antithrombotic (vetch) activity were also found. Proteolytic enzymes may liberate bioactive peptides from plant proteins. Inmost cases the action of two enzymes is necessary. The need occurs especially in the case of protein hydrolysis by prolyl endopeptidases ( EC 3.4.21.26) or alkaline proteinase from Tritirachium called proteinase K (EC 3.4.21.14) and intracellular proteinase from Streptococcus thermophilus (EC 3.4.24.4). Proteolytic enzymes of the digestive tract, such as chymotrypsin (EC 3.4.21.1), trypsin (EC 3.4.21.4), elastase (EC 3.4.21.36) or pepsin (EC 3.4.23.4) can also take part in the liberation of some active fragments.
Sekwencje aminokwasowe białek pochodzące z bazy danych SWISS-PROT analizowano za pomocą własnego programu komputerowego PROTEIN, wyszukującego w sekwencjach aminokwasowych białek odcinki identyczne z sekwencjami bioaktywnych peptydów oraz miejsca podatne na działanie enzymów proteolitycznych. Analizowano sekwencje białek pochodzących z jęczmienia, ryżu, sorga, owsa, soi, dyni, słonecznika oraz wyki. W białkach wymienionych roślin (oprócz wyki) występują sekwencje o potencjalnym działaniu przeciwnadciśnieniowym. Ponadto stwierdzono występowanie fragmentów o działaniu immunomodulacyjnym (dynia oraz słonecznik) a także przeciwkrzepliwym (wyka). Wszystkie znalezione bioaktywne sekwencje (poza jednym wyjątkiem - przeciwkrzepliwym tetra- peptydem z wyki, KRDS) były tripeptydami (EAE, FAP, IPP, LLY, LPP, LRP, LSP,LVL, VAP i VRP). Te bioaktywne peptydy mogą być uwalniane z badanych białek przez enzymy proteolityczne. Taka możliwość istnieje szczególnie w przypadku hydrolizy białek przez proteinazę Str.th. (EC 3.4.24.4), endopeptydazę prolilową (EC 3.4.21.26) a także proteinazę K (EC 3.4.21.14). W uwalnianiu niektórych peptydów mogą uczestniczyć enzymy przewodu pokarmowego takie, jak chymotrypsyna (EC 3.4.21.1), trypsyna (EC 3.4.21.4), elastaza (EC 3.4.21.36) oraz pepsyna (EC 3.4.23.4) a także inne proteinazy, takie jak katepsyna В (EC 3.4.22.1) i D (EC 3.4.23.5), ficyna (EC 3.4.22.3) i bromelaina (EC 3.4.22.4)
Źródło:
Polish Journal of Food and Nutrition Sciences; 1995, 04, 3; 31-42
1230-0322
2083-6007
Pojawia się w:
Polish Journal of Food and Nutrition Sciences
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
    Wyświetlanie 1-3 z 3

    Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies