- Tytuł:
-
Pectinesterase activity in some fruits
Charakterystyka aktywności pektynoesterazy w niektórych owocach - Autorzy:
- Tuszyński, T.
- Powiązania:
- https://bibliotekanauki.pl/articles/1402004.pdf
- Data publikacji:
- 1990
- Wydawca:
- Instytut Rozrodu Zwierząt i Badań Żywności Polskiej Akademii Nauk w Olsztynie
- Tematy:
-
methanol
pectin
pectinesterase - Opis:
-
Pectinesterase (PE) activity in brine extracts from cherries, plums, currants, gooseberries and strawberries was investigated. The activity of the enzyme as well as the optimal parameters of this activity were found to differ considerably depending on the kind of fruit. Pectinesterase was most active in cherries and least active in strawberries and red currants.
W doświadczeniach stosowano owoce truskawek, agrestu, czarnych i czerwonych porzeczek oraz wiśni i śliwek (tab. 1), w których oznaczano aktywność pektynoesterazy (PE) oraz określano optymalne parametry jej działania. Do ekstrakcji PE z tkankami owoców stosowano różne roztwory, z których najlepszy był 1,6 MNaCl + 1 % Tritonu X-100 i ten użyto w zasadniczych doświadczeniach (tab. 2). Aktywność PE oznaczano miareczkową metodą Kertesza, a substratem był 0,5% roztwór pektyny w 0,1 M NaCl. Stwierdzono, że badane owoce charakteryzują się różnymi aktywnościami PE (tab. 3). Największą aktywność enzymu miały wiśnie (5,97 J/g) i czarne porzeczki (4,96 J/g) a najmniejszą truskawki (0,47 J/g) i czerwone porzeczki (0,75 J/g). Wyznaczono optymalne parametry (pH i temperatura) działania PE badanych owoców, które mieszczą się w następujących granicach: pH od 7,5 do ≥ 9,0 i temperatura 50-70°C (rys. 1 i 2). Otrzymane wyniki (rys. 1 b, c i e) wskazują na możliwość istnienia w agreście i porzeczkach dwóch form PE. Wykazano, że działanie temperatury w zakresie 30-60°C w ciągu 30 min nie ma istotnego wpływu na szybkość reakcji demetylacji pektyn pod wpływem PE z czerwonej porzeczki i śliwki (rys. 3). PE śliwek wykazywały maksymalną aktywność dla stałej Michaelisa Km = 6,25 x 10⁻¹ g/dm³, a w warunkach pełnego wysycenia enzymu przez substrat szybkość reakcji (Vmax) była równa 3,32 μg/g/min (rys. 4 i 5). - Źródło:
-
Acta Alimentaria Polonica; 1990, 16(40), 1-2; 17-26
0137-1495 - Pojawia się w:
- Acta Alimentaria Polonica
- Dostawca treści:
- Biblioteka Nauki
Artykuł