Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

Wyszukujesz frazę "Dziuba, K." wg kryterium: Autor


Wyświetlanie 1-2 z 2
Tytuł:
Chicken meat proteins as potential precursors of bioactive peptides
Autorzy:
Dziuba, J.
Minkiewicz, P.
Plitnik, K.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1371527.pdf
Data publikacji:
1996
Wydawca:
Instytut Rozrodu Zwierząt i Badań Żywności Polskiej Akademii Nauk w Olsztynie
Tematy:
peptide
proteolysis
food biochemistry
tropomyosin
Gallus gallus
collagen
meat protein
chicken meat
myosin
troponin
bioactive peptide
protein
chicken
Opis:
Amino acid sequences of chicken (Gallus gallus) meat proteins: myosin, tropomyosin, troponin, collagen and connectin taken from SWISS-PROT and EMBL databases have been analysed using "PROTEIN" computer program searching for fragments identical to bioactive peptides and for bonds susceptible to the action of endopeptidases in protein chains. Chicken meat proteins contain fragments with antihypertensive (connectin), immunomodulating (myosin, tropomyosin, collagen), antithrombotic (collagen), antibacterial (collagen), embryotoxic (collagen) activity and also neuroactive (myosin, collagen, connectin) occurring in amino acid sequences with the frequency higher than that expected from the probability of appearance of given fragments in random amino acid sequences. There is a theoretical possibility of release of bioactive fragments from chicken meat proteins by endopeptidases. Such possibility especially occurs in the case of hydrolysis by proteinase K (EC 3.4.21.14). The frequency of occurrence of bioactive fragments may be applied for quantitative comparison of value of proteins as a source of bioactive peptides, although different affinity of bioactive fragments to their receptors and different susceptibility of proteins to proteolysis should be taken into consideration.
Sekwencje aminokwasowe białek mięsa kurcząt (Gallus gallus): miozyny, tropomiozyny, troponiny, kolagenu i konektyny pochodzące z baz danych SWISS-PROT i E MB L były analizowane za pomocą programu komputerowego PROTEIN wyszukującego w łańcuchach białek fragmenty identyczne z sekwencjami bioaktywnych peptydów oraz wiązania podatne na działanie endopeptydaz. Białka mięsa kurcząt zawierają fragmenty o aktywności przeciwnadciśnieniowej (konektyna) (rys. 3), immunomodulacyjnej (miozyna, tropomiozyna, kolagen), przeciwkrzepliwej (kolagen), antybakteryjnej (kolagen), embriotoksycznej (kolagen) (rys. 2) oraz neuroaktywne (miozyna, kolagen, konektyna) (rys. 2, 3) występujące w sekwencjach aminokwasowych z częstością większą, niż przewidywana na podstawie prawdopodobieństwa pojawienia się danych fragmentów w przypadkowych sekwencjach aminokwasowych (rys. 1). Istnieje teoretyczna możliwość uwalniania bioaktywnych peptydów z białek mięsa kurcząt przez endopeptydazy. Taka możliwość istnieje szczególnie w przypadku hydrolizy przez proteinazę K (EC 3.4.21.14) (rys. 2 i 3). Częstość występowania bioaktywnych fragmentów może służyć do ilościowego porównywania potencjalnej wartości białek jako źródła bioaktywnych peptydów, chociaż musi być uwzględnione także różne powinowactwo fragmentów do ich receptorów oraz różna podatność białek na proteolizę.
Źródło:
Polish Journal of Food and Nutrition Sciences; 1996, 05, 4; 85-96
1230-0322
2083-6007
Pojawia się w:
Polish Journal of Food and Nutrition Sciences
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Plant seed storage proteins as potential precursors of bioactive peptides
Bialka zapasowe nasion roslin jako potencjalne prekursory bioaktywnych peptydow
Autorzy:
Dziuba, J.
Minkiewicz P., P.
Puszka, K.
Dabrowski, S.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1372865.pdf
Data publikacji:
1995
Wydawca:
Instytut Rozrodu Zwierząt i Badań Żywności Polskiej Akademii Nauk w Olsztynie
Tematy:
sorgo
trypsyna
zywnosc
chymotrypsyna
bialka zapasowe
pepsyna
dynia
bromelaina
katepsyny
peptydy bioaktywne
ryz
slonecznik
elastaza
surowce roslinne
jeczmien
biochemia
soja
enzymy proteolityczne
programy komputerowe
nasiona
owies
wyka
ficyna
program PROTEIN
Opis:
Amino acid sequences of proteins taken from the SWISS-PROT database were analysed using the computer programme PROTEIN searching for fragments identical to bioactive peptides in chains of plant seed protein and localizing bonds susceptible to enzymatic proteolysis. Sequences of proteins from barley (Hordeum vulgare), rice (Oryzae sativa), sorghum (Sorghum bicolor milo), oat (Avena sativa), soybean (Glycine max), pumpkin (Cucurbita maxima), sunflower (Helianthus annuus) and vetch (Vicia pannonica) were analysed. Fragments with potential antihypertensive activity were present in proteins of all these plants with the exception of vetch. Fragments with potential immunomodulating (pumpkin and sunflower) and antithrombotic (vetch) activity were also found. Proteolytic enzymes may liberate bioactive peptides from plant proteins. Inmost cases the action of two enzymes is necessary. The need occurs especially in the case of protein hydrolysis by prolyl endopeptidases ( EC 3.4.21.26) or alkaline proteinase from Tritirachium called proteinase K (EC 3.4.21.14) and intracellular proteinase from Streptococcus thermophilus (EC 3.4.24.4). Proteolytic enzymes of the digestive tract, such as chymotrypsin (EC 3.4.21.1), trypsin (EC 3.4.21.4), elastase (EC 3.4.21.36) or pepsin (EC 3.4.23.4) can also take part in the liberation of some active fragments.
Sekwencje aminokwasowe białek pochodzące z bazy danych SWISS-PROT analizowano za pomocą własnego programu komputerowego PROTEIN, wyszukującego w sekwencjach aminokwasowych białek odcinki identyczne z sekwencjami bioaktywnych peptydów oraz miejsca podatne na działanie enzymów proteolitycznych. Analizowano sekwencje białek pochodzących z jęczmienia, ryżu, sorga, owsa, soi, dyni, słonecznika oraz wyki. W białkach wymienionych roślin (oprócz wyki) występują sekwencje o potencjalnym działaniu przeciwnadciśnieniowym. Ponadto stwierdzono występowanie fragmentów o działaniu immunomodulacyjnym (dynia oraz słonecznik) a także przeciwkrzepliwym (wyka). Wszystkie znalezione bioaktywne sekwencje (poza jednym wyjątkiem - przeciwkrzepliwym tetra- peptydem z wyki, KRDS) były tripeptydami (EAE, FAP, IPP, LLY, LPP, LRP, LSP,LVL, VAP i VRP). Te bioaktywne peptydy mogą być uwalniane z badanych białek przez enzymy proteolityczne. Taka możliwość istnieje szczególnie w przypadku hydrolizy białek przez proteinazę Str.th. (EC 3.4.24.4), endopeptydazę prolilową (EC 3.4.21.26) a także proteinazę K (EC 3.4.21.14). W uwalnianiu niektórych peptydów mogą uczestniczyć enzymy przewodu pokarmowego takie, jak chymotrypsyna (EC 3.4.21.1), trypsyna (EC 3.4.21.4), elastaza (EC 3.4.21.36) oraz pepsyna (EC 3.4.23.4) a także inne proteinazy, takie jak katepsyna В (EC 3.4.22.1) i D (EC 3.4.23.5), ficyna (EC 3.4.22.3) i bromelaina (EC 3.4.22.4)
Źródło:
Polish Journal of Food and Nutrition Sciences; 1995, 04, 3; 31-42
1230-0322
2083-6007
Pojawia się w:
Polish Journal of Food and Nutrition Sciences
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
    Wyświetlanie 1-2 z 2

    Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies