Temat: biochemia - Katalog OPAC zbiorów

Skocz do pozycji: 1.

Tytuł:: The influence of drying method on the microstructure of rennin milk gels
Autorzy:: Dziuba, Z.
Soral-Smietana, M.
Muzinska, B.
Powiązania:: https://bibliotekanauki.pl/articles/1372390.pdf
Data publikacji:: 1994
Wydawca:: Instytut Rozrodu Zwierząt i Badań Żywności Polskiej Akademii Nauk w Olsztynie
Tematy:: mikroskop skaningowy
zele
biochemia zywnosci
zywnosc
mleko
struktura
mikroskopia
Źródło:: Polish Journal of Food and Nutrition Sciences; 1994, 03, 2; 105-108
1230-0322
2083-6007
Pojawia się w:: Polish Journal of Food and Nutrition Sciences
Dostawca treści:: Biblioteka Nauki

Artykuł

Zmień widok

na półce

Skocz do pozycji: 2.

Tytuł:: Production of yeast biomass with elevated content of glutathione
Autorzy:: Udeh, K. O.
Achremowicz, B.
Powiązania:: https://bibliotekanauki.pl/articles/1372456.pdf
Data publikacji:: 1994
Wydawca:: Instytut Rozrodu Zwierząt i Badań Żywności Polskiej Akademii Nauk w Olsztynie
Tematy:: biochemia
cysteina
siarczan amonowy zob.siarczan amonu
siarczan amonu
biosynteza
glutation
biomasa
sacharoza
pozywki
Saccharomyces cerevisiae
aminokwasy
Opis:: Research on biosynthesis of glutathione (GSH) by yeast Saccharomyces cerevisiae was undertaken with the aim of achieving high content of this compound intracellularly. The effect of GSH-amino-acids free and GSH-amino-acids enriched media added alone or in combination at different concentrations were examined. Furthermore, the combined effect of carbon and sulphur were also investigated. Cultivations were performed in shake-flasks at 28°C for 24-48 h in a synthetic medium with saccharose and ammonium sulphate as the sources of carbon and sulphur. The strain Saccharomyces cerevisiae cultured in GSH-amino-acids enriched media accumulated about 11-20 mg GSH/g d:ry biomass and the content of biomass was 6.5-12.5 g dry biomass/dm3 after 24 h of cultivation. Cysteine added alone to the medium was confirmed as the key amino-acid responsible for the increased biosynthesis of GSH in the yeast cell. In addition, increase in the sulphur content exerted a marked positive effect on its biosynthesis.
Źródło:: Polish Journal of Food and Nutrition Sciences; 1994, 03, 1; 93-100
1230-0322
2083-6007
Pojawia się w:: Polish Journal of Food and Nutrition Sciences
Dostawca treści:: Biblioteka Nauki

Artykuł

Zmień widok

na półce

Skocz do pozycji: 3.

Tytuł:: Plant seed storage proteins as potential precursors of bioactive peptides
Bialka zapasowe nasion roslin jako potencjalne prekursory bioaktywnych peptydow
Autorzy:: Dziuba, J.
Minkiewicz P., P.
Puszka, K.
Dabrowski, S.
Powiązania:: https://bibliotekanauki.pl/articles/1372865.pdf
Data publikacji:: 1995
Wydawca:: Instytut Rozrodu Zwierząt i Badań Żywności Polskiej Akademii Nauk w Olsztynie
Tematy:: sorgo
trypsyna
zywnosc
chymotrypsyna
bialka zapasowe
pepsyna
dynia
bromelaina
katepsyny
peptydy bioaktywne
ryz
slonecznik
elastaza
surowce roslinne
jeczmien
biochemia
soja
enzymy proteolityczne
programy komputerowe
nasiona
owies
wyka
ficyna
program PROTEIN
Opis:: Amino acid sequences of proteins taken from the SWISS-PROT database were analysed using the computer programme PROTEIN searching for fragments identical to bioactive peptides in chains of plant seed protein and localizing bonds susceptible to enzymatic proteolysis. Sequences of proteins from barley (Hordeum vulgare), rice (Oryzae sativa), sorghum (Sorghum bicolor milo), oat (Avena sativa), soybean (Glycine max), pumpkin (Cucurbita maxima), sunflower (Helianthus annuus) and vetch (Vicia pannonica) were analysed. Fragments with potential antihypertensive activity were present in proteins of all these plants with the exception of vetch. Fragments with potential immunomodulating (pumpkin and sunflower) and antithrombotic (vetch) activity were also found. Proteolytic enzymes may liberate bioactive peptides from plant proteins. Inmost cases the action of two enzymes is necessary. The need occurs especially in the case of protein hydrolysis by prolyl endopeptidases ( EC 3.4.21.26) or alkaline proteinase from Tritirachium called proteinase K (EC 3.4.21.14) and intracellular proteinase from Streptococcus thermophilus (EC 3.4.24.4). Proteolytic enzymes of the digestive tract, such as chymotrypsin (EC 3.4.21.1), trypsin (EC 3.4.21.4), elastase (EC 3.4.21.36) or pepsin (EC 3.4.23.4) can also take part in the liberation of some active fragments.
Sekwencje aminokwasowe białek pochodzące z bazy danych SWISS-PROT analizowano za pomocą własnego programu komputerowego PROTEIN, wyszukującego w sekwencjach aminokwasowych białek odcinki identyczne z sekwencjami bioaktywnych peptydów oraz miejsca podatne na działanie enzymów proteolitycznych. Analizowano sekwencje białek pochodzących z jęczmienia, ryżu, sorga, owsa, soi, dyni, słonecznika oraz wyki. W białkach wymienionych roślin (oprócz wyki) występują sekwencje o potencjalnym działaniu przeciwnadciśnieniowym. Ponadto stwierdzono występowanie fragmentów o działaniu immunomodulacyjnym (dynia oraz słonecznik) a także przeciwkrzepliwym (wyka). Wszystkie znalezione bioaktywne sekwencje (poza jednym wyjątkiem - przeciwkrzepliwym tetra- peptydem z wyki, KRDS) były tripeptydami (EAE, FAP, IPP, LLY, LPP, LRP, LSP,LVL, VAP i VRP). Te bioaktywne peptydy mogą być uwalniane z badanych białek przez enzymy proteolityczne. Taka możliwość istnieje szczególnie w przypadku hydrolizy białek przez proteinazę Str.th. (EC 3.4.24.4), endopeptydazę prolilową (EC 3.4.21.26) a także proteinazę K (EC 3.4.21.14). W uwalnianiu niektórych peptydów mogą uczestniczyć enzymy przewodu pokarmowego takie, jak chymotrypsyna (EC 3.4.21.1), trypsyna (EC 3.4.21.4), elastaza (EC 3.4.21.36) oraz pepsyna (EC 3.4.23.4) a także inne proteinazy, takie jak katepsyna В (EC 3.4.22.1) i D (EC 3.4.23.5), ficyna (EC 3.4.22.3) i bromelaina (EC 3.4.22.4)
Źródło:: Polish Journal of Food and Nutrition Sciences; 1995, 04, 3; 31-42
1230-0322
2083-6007
Pojawia się w:: Polish Journal of Food and Nutrition Sciences
Dostawca treści:: Biblioteka Nauki

Artykuł

Zmień widok

na półce

Informacja

Wyszukujesz frazę "biochemia" wg kryterium: Temat

Źródło danych

Dostawca treści

Kolekcja

Rok wydania

Wydawca

Temat

Autor

Typ dokumentu

Język