- Tytuł:
-
Biosynthesis of hydrolytic enzymes of UV-mutants of Bacillus subtilis B-3 strain
Otrzymywanie i stabilnosc biosyntezy enzymow hydrolitycznych UV-mutantow bakterii Bacillus subtilis B-3 - Autorzy:
- Rodziewicz, A.
- Powiązania:
- https://bibliotekanauki.pl/articles/1373096.pdf
- Data publikacji:
- 1997
- Wydawca:
- Instytut Rozrodu Zwierząt i Badań Żywności Polskiej Akademii Nauk w Olsztynie
- Tematy:
-
mutanty
Bacillus subtilis
biosynteza
enzymy hydrolityczne
stabilnosc
enzymy
bakterie
biotechnologia
otrzymywanie - Opis:
-
The studies were carried out on 12 UV-mutants of B. subtilis B-3 which synthesise from 18 to 105% more hydrolytic enzymes (proteinases, amylases, cellulases, and lipases) than the wild strain. After five years' storage of the mutants, a 26-fold increase in amylase biosynthesis was observed for a G7 UV-mutant. This mutant showed also other phenotypic differences. The increased ability of mutant G7 to synthesise amylases was controlled by the maltose-substrate induction.
W pracy oceniano stabilność biosyntezy pozakomórkowych hydrolaz (amylaz, proteinaz, celulaz i lipaz) przez 12 UV mutantów bakterii B.subtilis B-3, po 5-letnim przechowywaniu szczepów. Wykazano, że w przewadze mutanty zachowały zdolność do zwiększonej syntezy enzymów. Jednak do dalszych badań wybrano mutanta G7 który wyróżniał się spośród pozostałych tym, że obecnie syntetyzował 26-krotnie więcej amylaz niż szczep naturalny(rys. 2). Ponadto szczep ten syntetyzował też 3-krotnie więcej proteinaz (rys. 1), śladowe ilości celulaz (rys. 4), oraz utracił całkowicie zdolność syntezy lipaz (rys. 3). Między mutantami G7 a szczepem naturalnym B.subtilis B-3 wykazano też inne różnice fenotypowe w postaci zwiększonych rozmiarów komórek, w kinetyce wzrostu i wytwarzaniu barwników (tab. 2). Regulacja syntezy amylaz przez UV mutanta G7 miała charakter indukcyjny (tab. 1). - Źródło:
-
Polish Journal of Food and Nutrition Sciences; 1997, 06, 2; 63-71
1230-0322
2083-6007 - Pojawia się w:
- Polish Journal of Food and Nutrition Sciences
- Dostawca treści:
- Biblioteka Nauki