Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

Wyszukujesz frazę "yak" wg kryterium: Temat


Wyświetlanie 1-1 z 1
Tytuł:
Cloning and characterization of the yak gene coding for calpastatin and in silico analysis of its putative product
Autorzy:
Zhang, Liping
Ma, Binyun
Wu, Jianping
Fei, Chunhong
Yang, Lian
Wan, Hongling
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1040417.pdf
Data publikacji:
2010
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:
calpastatin
yak
domain
motif
functional site
calpaincalpastatin system
Opis:
The calcium-activated neutral proteases, μ- and m-calpain, along with their inhibitor, calpastatin, have been demonstrated to mediate a variety of Ca2+-dependent processes including signal transduction, cell proliferation, cell cycle progression, differentiation, apoptosis, membrane fusion, platelet activation and skeletal muscle protein degradation. The cDNA coding for yak calpastatin was amplified and cloned by RT-PCR to investigate and characterize the nucleotide/amino-acid sequence and to predict structure and function of the calpastatin. The present study suggests that the yak calpastatin gene encodes a protein of 786 amino acids that shares 99 % sequence identity with the amino-acid sequence of cattle calpastatin, and that the yak protein is composed of an N-terminal region (domains L and XL) and four repetitive homologous C-terminal domains (d1–d4), in which several prosite motifs are present including short peptide L54–64 (EVKPKEHTEPK in domain L) and GXXE/ DXTIPPXYR (in subdomain B), where X is a variable amino acid. Our results suggest the existence of other functional sites including potential phosphorylation sites for protein kinase C, cAMP- and cGMP-dependent protein kinase, casein kinase II, as well as N-myristoylation and amidation sites that play an important role in molecular regulation of the calpain/calpastatin system. The regulation of the calpain/calpastatin system is determined by the interaction between dIV and dVI in calpains and subdomains A, B, and C in calpastatin.
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 2010, 57, 1; 35-41
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
    Wyświetlanie 1-1 z 1

    Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies