Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

Wyszukujesz frazę "membrane stability" wg kryterium: Temat


Wyświetlanie 1-1 z 1
Tytuł:
Nitrate-related down-regulation of respiratory nitrate reductase from Bradyrhizobium sp. (Lupinus)
Autorzy:
Polcyn, Władysław
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1040684.pdf
Data publikacji:
2008
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:
multiple enzyme forms
membrane-bound nitrate reductase [EC 1.7.99.4]
down-regulation
nitrate and nitrite induction
stability of subunits
Bradyrhizobium sp. (Lupinus)
Opis:
Previously, we showed that anaerobic induction of respiratory nitrate reductase (NR) activity in Bradyrhizobium sp. (Lupinus) USDA 3045 is strongly enhanced by nitrate or nitrite through de novo synthesis. Here, multiple NR-active soluble forms, ranging from 75 kDa to 190 kDa, were observed under anaerobic conditions. Electrophoretic activity band patterns differed depending on the level and the type of the N oxyanion added. The intensity of the membrane-bound NR activity band of 230 kDa changed with time along with consumption of 2 mM nitrate. It was associated with a parallel 5-fold increase and then 2-fold reduction in the amount of membrane-bound NR protein. In contrast, on 4 mM nitrate, the level of NR protein was much more stable, apparently due to slower nitrate depletion. Moreover, in cells anaerobically grown without nitrate addition, a 42-kDa derivative of NR degradation was immunodetected, which was not observed if nitrate was present in the medium. These findings suggest that the amount of the respiratory NR protein could be negatively regulated by endogenous proteases in relation to the level of nitrate available. It seems, therefore, that multiple native forms might be not different isoenzymes but immature complexes or derivatives of the enzyme protein turnover. This report adds to a modest list of bacterial enzymes apparently regulated by proteolysis, such as GS, MurAA, EnvA, GdhA, and MetA.
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 2008, 55, 4; 761-766
0001-527X
Pojawia się w:
Acta Biochimica Polonica
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
    Wyświetlanie 1-1 z 1

    Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies