Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

English (EN)·Polski (PL)·Yкраїнський (UK)
Przejdź do strony domowej biblioteki Centralna Biblioteka Wojskowa Link otwiera się w nowym oknie Logo biblioteki Prolib Integro - strona głównaCentralna Biblioteka Wojskowa

Wyszukujesz frazę "Sobolewski, Edward." wg kryterium: Autor

  Lista filtrów
Wyrównaj
    Wyświetlanie 1-7 z 7
    Tytuł:
    The mitogenic and collagen biosynthesis stimulating activities in the serum of rats with the methylcholanthrene induced sarcoma
    Autorzy:
    Pałka, Jerzy
    Sobolewski, Krzysztof
    Bańkowski, Edward
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1045551.pdf
    Data publikacji:
    1993
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Biochemiczne
    Źródło:
    Acta Biochimica Polonica; 1993, 40, 1; 176-178
    0001-527X
    Pojawia się w:
    Acta Biochimica Polonica
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Cathepsin D inhibitor from potato reverses inhibition of collagen biosynthesis in wounded skin of rats with experimental diabetes
    Autorzy:
    Pałka, Jerzy
    Sobolewski, Krzysztof
    Bańkowski, Edward
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1045732.pdf
    Data publikacji:
    1991
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Biochemiczne
    Źródło:
    Acta Biochimica Polonica; 1991, 38, 1; 115-118
    0001-527X
    Pojawia się w:
    Acta Biochimica Polonica
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    FGF binding by extracellular matrix components of Whartons jelly
    Autorzy:
    Malkowski, Andrzej
    Sobolewski, Krzysztof
    Jaworski, Stefan
    Bankowski, Edward
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1041086.pdf
    Data publikacji:
    2007
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Biochemiczne
    Tematy:
    umbilical cord
    fibroblast growth factor
    metalloproteinases
    Opis:
    Our earlier paper has reported that Wharton's jelly is a reservoir of several peptide growth factors, including acidic and basic fibroblast growth factors (aFGF and bFGF, respectively). Both can be extracted by buffered salts solutions in the form of high molecular mass complexes, probably with a component(s) of the extracellular matrix. Both aFGF and bFGF from such extracts hardly penetrate 10% polyacrylamide gels during electrophoresis. Pre-treatment of Wharton's jelly with hyaluronidase slightly increased the extractability of aFGF, but did not affect the extractability of bFGF. In contrast, the pre-treatment of tissue homogenate with bacterial collagenase (2000 U/ml, 37°C, 18 h) increased the extractability of bFGF. The presence of β-mercaptoethanol in the extracting solutions increased the extractability of both FGFs, but did not release FGFs in their free form, despite reducing the molecular mass of the FGF-containing complexes. We conclude that both aFGF and bFGF are bound through disulphide bonds to a protein component of Wharton's jelly. We propose that ground substance composed mainly of collagen fibrils and hyaluronate molecules, which surrounds the cells of Wharton's jelly, prevents the access of the extracting solution to aFGF and bFGF. Although hyaluronate and collagen do not bind aFGF or bFGF directly, they may constitute a barrier which prevents the dispersion of FGFs in Wharton's jelly. Thus, the high concentration of FGFs around the cells of Wharton's jelly may facilitate the interaction of these factors with membrane receptors, thereby resulting in stimulation of cell division and differentiation, as well as of the synthesis of extracellular matrix components.
    Źródło:
    Acta Biochimica Polonica; 2007, 54, 2; 357-363
    0001-527X
    Pojawia się w:
    Acta Biochimica Polonica
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Binding of the basic fibroblast growth factor (bFGF) by soluble components of human umbilical cord.
    Autorzy:
    Sobolewski, Krzysztof
    Bańkowski, Edward
    Pałka, Jerzy
    Jaworski, Stefan
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1043707.pdf
    Data publikacji:
    2002
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Biochemiczne
    Tematy:
    umbilical cord artery
    fibroblast growth factor
    Wharton's jelly
    pre-eclampsia
    EPH-gestosis
    Opis:
    Pre-eclampsia, the most common pregnancy associated syndrome, is connected with remodelling of extracellular matrix of the umbilical cord tissues. Since the fibroblast growth factor (FGF) is known to be a stimulator of collagen and glycosaminoglycan biosynthesis, one may expect that it plays an important role in such a remodelling. Studies performed on the umbilical cords of 10 control and 10 pre-eclamptic newborns demonstrated that both the umbilical cord arterial wall and Wharton's jelly contain FGF mainly in complexes with the components of different molecular mass. Pre-eclampsia is associated with a decrease of endogenous FGF-binding by soluble high molecular mass components of the umbilical cord. It is suggested that FGF released from these complexes may be actively bound by fibroblasts of the umbilical cord, stimulating them to produce collagen and sulphated glycosaminoglycans.
    Źródło:
    Acta Biochimica Polonica; 2002, 49, 4; 999-1004
    0001-527X
    Pojawia się w:
    Acta Biochimica Polonica
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Accumulation of collagen in ovarian benign tumours
    Autorzy:
    Wolańska, Małgorzata
    Sobolewski, Krzysztof
    Bańkowski, Edward
    Drożdżewicz, Marek
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1044453.pdf
    Data publikacji:
    1999
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Biochemiczne
    Tematy:
    ovarian tumours
    collagen
    glycosaminoglycan
    elastin
    Opis:
    Extracellular matrix components of benign ovarian tumours (cystadenoma, adenofibroma, cystadenofibroma) were analysed. The investigated tumours contained twice as much collagen than control ovarian tissues. Significant alterations in mutual quantitative relationships between collagens of various types were observed. The proportion of type I collagen decreased and that of type III collagen increased. The accumulation of collagen was accompanied by a reduction in sulphated glycosaminoglycan content whereas the amount of hyaluronic acid was not changed. Dermatan sulphate was the most abundant glycosaminoglycan component. It is suggested that the accumulation of collagen (natural barrier to the migration of tumour cells) and underexpression of glycosaminoglycans/proteoglycans (binding some growth factors and interleukins) may exert an inhibitory effect on tumour growth.
    Źródło:
    Acta Biochimica Polonica; 1999, 46, 4; 941-947
    0001-527X
    Pojawia się w:
    Acta Biochimica Polonica
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Collagen, elastin and glycosaminoglycans in aortic aneurysms
    Autorzy:
    Sobolewski, Krzysztof
    Wolańska, Małgorzata
    Bańkowski, Edward
    Gacko, Marek
    Głowiński, Stanisław
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1045219.pdf
    Data publikacji:
    1995
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Biochemiczne
    Źródło:
    Acta Biochimica Polonica; 1995, 42, 3; 301-307
    0001-527X
    Pojawia się w:
    Acta Biochimica Polonica
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
      Wyświetlanie 1-7 z 7

      Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies