Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

English (EN)·Polski (PL)·Yкраїнський (UK)
Przejdź do strony domowej biblioteki Centralna Biblioteka Wojskowa Link otwiera się w nowym oknie Logo biblioteki Prolib Integro - strona głównaCentralna Biblioteka Wojskowa

Wyszukujesz frazę "Pawlak, Marta" wg kryterium: Autor

  Lista filtrów
Wyrównaj
    Wyświetlanie 1-2 z 2
    Tytuł:
    Cloning, expression, and biochemical characterization of a cold-active GDSL-esterase of a Pseudomonas sp. S9 isolated from Spitsbergen island soil
    Autorzy:
    Wicka, Monika
    Wanarska, Marta
    Krajewska, Ewelina
    Pawlak-Szukalska, Anna
    Kur, Józef
    Cieśliński, Hubert
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1038851.pdf
    Data publikacji:
    2016
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Biochemiczne
    Tematy:
    GDSL-family
    cold-active
    esterase
    autotransporter
    Pseudomonas sp. S9
    Opis:
    An estS9 gene, encoding an esterase of the psychrotolerant bacterium Pseudomonas sp. S9 was cloned and sequenced. The deduced sequence revealed a protein of 636 amino acid residues with a molecular mass of 69 kDa. Further amino acid sequence analysis revealed that the EstS9 enzyme contained a G-D-S-L motif centered at a catalytic serine, an N-terminal catalytic domain and a C-terminal autotransporter domain. Two recombinant E. coli strains for production of EstS9N (a two domain enzyme) and EstS9Δ (a one domain enzyme) proteins were constructed, respectively. Both recombinant proteins were successfully produced as inclusion bodies and then purified under denaturing conditions. However, because of the low enzymatic activity of the refolded EstS9Δ protein, only the EstS9N protein was further characterized. The purified and refolded EstS9N protein was active towards short-chain p-nitrophenyl esters (C2-C8), with optimal activity for the butyrate (C4) ester. With p-nitrophenyl butyrate as the substrate, the enzyme displayed optimal activity at 35°C and pH 9.0. Additionally, the EstS9N esterase retained ~90% of its activity from 25-40°C and ~40% of its activity at 10°C. Moreover, analysis of its kinetic parameters (Km, kcat, kcat/Km) toward p-nitrophenyl butyrate determined at 15°C and 25°C confirmed that the EstS9 enzyme is cold-adapted. To the best of our knowledge, EstS9 is the third characterized cold-active GDSL-esterase and the first one confirmed to contain an autotransporter domain characteristic for enzymes secreted by the type V secretion system.
    Źródło:
    Acta Biochimica Polonica; 2016, 63, 1; 117-125
    0001-527X
    Pojawia się w:
    Acta Biochimica Polonica
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
      Wyświetlanie 1-2 z 2

      Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies