Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

English (EN)·Polski (PL)·Yкраїнський (UK)
Przejdź do strony domowej biblioteki Centralna Biblioteka Wojskowa Link otwiera się w nowym oknie Logo biblioteki Prolib Integro - strona głównaCentralna Biblioteka Wojskowa

Wyszukujesz frazę "Gołos, Barbara" wg kryterium: Autor

  Lista filtrów
Wyrównaj
    Wyświetlanie 1-7 z 7
    Tytuł:
    Synthesis and interaction with thymidylate synthase of 5'-dithiophosphate and 5'-fluorothiophosphate of thymidine
    Autorzy:
    Gołos, Barbara
    Misiura, Konrad
    Olesiak, Magdalena
    Okruszek, Andrzej
    Rode, Wojciech J.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1044856.pdf
    Data publikacji:
    1998
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Biochemiczne
    Źródło:
    Acta Biochimica Polonica; 1998, 45, 1; 83-86
    0001-527X
    Pojawia się w:
    Acta Biochimica Polonica
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    The effect of Arg209 to Lys mutation in mouse thymidylate synthase.
    Autorzy:
    Cieśla, Joanna
    Gołos, Barbara
    Wałajtys-Rode, Elżbieta
    Jagielska, Elżbieta
    Płucienniczak, Andrzej
    Rode, Wojciech
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1043728.pdf
    Data publikacji:
    2002
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Biochemiczne
    Tematy:
    nucleotide's phosphate binding
    thymidylate synthase
    mutation
    Opis:
    Mouse thymidylate synthase R209K (a mutation corresponding to R218K in Lactobacillus casei), overexpressed in thymidylate synthase-deficient Escherichia coli strain, was poorly soluble and with only feeble enzyme activity. The mutated protein, incubated with FdUMP and N5,10-methylenetetrahydrofolate, did not form a complex stable under conditions of SDS/polyacrylamide gel electrophoresis. The reaction catalyzed by the R209K enzyme (studied in a crude extract), compared to that catalyzed by purified wild-type recombinant mouse thymidylate synthase, showed the Km value for dUMP 571-fold higher and Vmax value over 50-fold (assuming that the mutated enzyme constituted 20% of total crude extract protein) lower. Thus the ratios kcat, R209K/kcat, 'wild' and (kcat, R209K/Km, R209KdUMP)/( kcat, 'wild'/Km, 'wild'dUMP) were 0.019 and 0.000032, respectively, documenting that mouse thymidylate synthase R209, similar to the corresponding L. casei R218, is essential for both dUMP binding and enzyme reaction.
    Źródło:
    Acta Biochimica Polonica; 2002, 49, 3; 651-658
    0001-527X
    Pojawia się w:
    Acta Biochimica Polonica
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Effect of cyclosporin A on immunological response in lungs of guinea pigs infected with Trichinella spiralis.
    Autorzy:
    Dzik, Jolanta
    Zieliński, Zbigniew
    Gołos, Barbara
    Jagielska, Elżbieta
    Wranicz, Mariusz
    Wałajtys-Rode, Elżbieta
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1043834.pdf
    Data publikacji:
    2002
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Biochemiczne
    Tematy:
    bronchoalveolar lavage
    cyclosporin A
    Trichinella
    lungs
    trichinellosis
    nitric oxide
    superoxide
    Opis:
    The effects of cyclosporin A (CsA), a potent immunosuppressive drug with antiparasitic activity, on the innate immunological response in guinea pig lungs during an early period (6th and 14th days) after T. spiralis infection were studied. CsA treatment of T. spiralis-infected guinea pigs caused a significant attenuation of immunological response in lungs by decreasing lymphocyte infiltration into pulmonary alveolar space, inhibiting alveolar macrophage superoxide anion production and lowering both the production of NO metabolites measured in bronchoalveolar lavage fluid and expression of the iNOS protein in lung homogenates, allowing us to speculate that the T. spiralis-dependent immunological response is dependent on lymphocyte T function. Interestingly, CsA itself had a pro-inflammatory effect, promoting leucocyte accumulation and macrophage superoxide production in guinea pig lungs. This observation may have a relevance to the situation in patients undergoing CsA therapy. Macrophage expression of the iNOS protein, evaluated by immunoblotting was not influenced by treatment of animals with CsA or anti-TGF-antibody, indicating different regulation of the guinea pig and murine enzymes.
    Źródło:
    Acta Biochimica Polonica; 2002, 49, 1; 233-247
    0001-527X
    Pojawia się w:
    Acta Biochimica Polonica
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Sulfamide antifolates inhibiting thymidylate synthase: synthesis, enzyme inhibition and cytotoxicity.
    Autorzy:
    Pawełczak, Krzysztof
    Makowski, Maciej
    Kempny, Michał
    Dzik, Jolanta
    Gołos, Barbara
    Rode, Wojciech
    Rzeszotarska, Barbara
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1043769.pdf
    Data publikacji:
    2002
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Biochemiczne
    Tematy:
    thymidylate synthase inhibitors
    antifolate analogues
    antifolates
    p-aminobenzenesulfonic acid
    Opis:
    Synthesis and biological evaluation are described of seven new analogues (3-9) of two potent thymidylate synthase inhibitors, 10-propargyl-5,8-dideazafolate (1) and its 2-methyl-2-deamino congener ICI 198583 (2). While the new compunds 3 and 4 were analogues of 1 and 2, respectively, containing a p-aminobenzenesulfonyl residue in place of the p-aminobenzoic acid residue, the remaining 5 new compounds were analogues of 4 with the L-glutamic acid residue replaced by glycine (5), L-valine (6), L-alanine (7), L-phenylglycine (8) or L-norvaline (9). The new analogues were tested as inhibitors of thymidylate synthases isolated from tumour (Ehrlich carcinoma), parasite (Hymenolepis diminuta) and normal tissue (regenerating rat liver) and found to be weaker inhibitors than the parent 10-propargyl-5,8-dideazafolic acid. Selected new analogues, tested as inhibitors of growth of mouse leukemia L 5178Y cells, were less potent than the parent 10-propargyl-5,8-dideazafolic acid. Substitution of the glutamyl residue in compound 4 with l-norvaline (9) resulted in only a 5-fold stronger thymidylate synthase inhibitor, but a 40-fold weaker cell growth inhibitor.
    Źródło:
    Acta Biochimica Polonica; 2002, 49, 2; 407-420
    0001-527X
    Pojawia się w:
    Acta Biochimica Polonica
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Acyclic analogues of 5-fluoro-dUMP and 5-fluoro-2-deoxyuridine: Synthesis and inhibition of thymidylate synthase and tumour cell growth
    Autorzy:
    Felczak, Krzysztof
    Gołos, Barbara
    Dzik, Jolanta
    Rode, Wojciech
    Bretner, Maria
    Shugar, David
    Kulikowski, Tadeusz
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1044855.pdf
    Data publikacji:
    1998
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Biochemiczne
    Źródło:
    Acta Biochimica Polonica; 1998, 45, 1; 75-82
    0001-527X
    Pojawia się w:
    Acta Biochimica Polonica
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Synthesis and biological activity of Nα-[4-[N-[(3,4-dihydro-2-methyl-4-oxo-6-quinazolinyl)methyl]-N-propargylamino]phenyl-acetyl]-L-glutamic acid.
    Autorzy:
    Kusakiewicz-Dawid, Anna
    Bugaj, Marta
    Dzik, Jolanta
    Gołos, Barbara
    Wińska, Patrycja
    Pawełczak, Krzysztof
    Rzeszotarska, Barbara
    Rode, Wojciech
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1043826.pdf
    Data publikacji:
    2002
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Biochemiczne
    Tematy:
    ICI 198583 analogue
    inhibition
    thymidylate synthase
    Opis:
    2-Deamino-2-methyl-N10-propargyl-5,8-dideazafolic acid (ICI 198583) is a potent inhibitor of thymidylate synthase. Its analogue, Nα-[4-[N-[(3,4-dihydro-2-methyl-4-oxo-6-quinazolinyl)methyl]-N-propargylamino]phenylacetyl]-L-glutamic acid, containing p-aminophenylacetic acid residue substituting p-aminobenzoic acid residue, was synthesized. The new analogue exhibited a moderately potent thymidylate synthase inhibition, of linear mixed type vs. the cofactor, N5,10 -methylenetetrahydrofolate. The Ki value of 0.34 μM, determined with a purified recombinant rat hepatoma enzyme, was about 30-fold higher than that reported for inhibition of thymidylate synthase from mouse leukemia L1210 cells by ICI 198583 (Hughes et al., 1990, J. Med. Chem. 33, 3060). Growth of mouse leukemia L5178Y cells was inhibited by the analogue (IC50 = 1.26 μM) 180-fold weaker than by ICI 198583 (IC50 = 6.9 μM).
    Źródło:
    Acta Biochimica Polonica; 2002, 49, 1; 197-202
    0001-527X
    Pojawia się w:
    Acta Biochimica Polonica
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
      Wyświetlanie 1-7 z 7

      Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies