Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

English (EN)·Polski (PL)·Yкраїнський (UK)
Przejdź do strony domowej biblioteki Centralna Biblioteka Wojskowa Link otwiera się w nowym oknie Logo biblioteki Prolib Integro - strona głównaCentralna Biblioteka Wojskowa

Wyszukujesz frazę "Kujawski, M." wg kryterium: Autor

  Lista filtrów
Wyrównaj
    Wyświetlanie 1-3 z 3
    Tytuł:
    Properties of beta-galactosidase from cells of Streptococcus lactis 192 and Lactobacillus lactis F-16 strains
    Właściwości beta-galaktozydazy z komórek szczepów Streptococcus lactis 192 i Lactobacillus lactis F-16
    Autorzy:
    Rymaszewski, J.
    Cichosz, G.
    Kujawski, M.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1398371.pdf
    Data publikacji:
    1985
    Wydawca:
    Instytut Rozrodu Zwierząt i Badań Żywności Polskiej Akademii Nauk w Olsztynie
    Tematy:
    desintegration of cell thermal stability
    lactose
    influence of ions
    Streptococcus lactts
    Lactobacmus lactts
    Opis:
    The β-galactosidase synthetized by cells of Str. lactis 192 and Lbc. lactis F-16 in characterized on the basis of pH and temperature optimum for the enzyme's activity, thermal stability and the effect of selected ions. There were significant differences in β-galactosidase activity depending on the strain and on the kind of extract. The Str. lactis 192 enzyme demonstrated higher activity in lactose fermentation and lower thenmal stability than the β-galactosidase of Lbc. lactis F-16. The effect of ions on enzyme activity was diversified and depended on the time of activity, the kind of extract and the bacteria strain.
    Podjęto próbę charakterystyki β-galaktozydazy syntetyzowanej przez komórki Str. lactis 192 i Lbc. lactis F-16 na podstawie wyznaczenia optimum pH i temperatury działania enzymv, stabilności termicznej i wpływu wybranych jonów. Stwierdzono istotne różnice w aktywności β-galaktozydazy pomiędzy badanymi szczepami, a także rodzajami ekstraktów. Optimum działania β-galaktozydazy zawartej w odpowiednich ekstraktach przypadało w warunkach: - ekstrakt wewnątrzkomórkowy Str. lactis 192: temp. 308 K (35°C) i 318-323 K (45-50°C), pH 7.0, - ekstrakt ściany komórkowej Str. lactis 192: temp. 308 K (35°C) i pH 5,0, - ekstrakt wewnątrzkomórkowy Lbc. lactis F-16: temp. 323 K (50°C) i pH 6,0, - ekstrakt ściany komórkowej Lbc. lactis F-16: temp. 313 K (40°C) i pH 7,0. Enzym Str. lactis 192 wykazał wyższą aktywność fermentacji laktozy oraz niższą stabilność termiczną niż β-galaktozydaza Lbc. lactis F-16. Wpływ jonów na aktywność enzymu był zróżnicowany i zależny od czasu działania, rodzaju ekstraktu i szczepu bakterii. Oceniono również wpływ przechowywania komórek bakterii Str. lactis 192 w stanie zamrożonym i liofilizowanym na aktywność β-galaktozydazy. Zaobserwowano większy spadek aktywności β-galaktozydazy w przypadku preparatów liofilizowanych. Fakt ten należy tłumaczyć tym, że liofilizacji poddano komórki uprzednio zdezintegrowane, a ponadto nie stosowano żadnych substancji ochronnych podczas zamrażania i suszenia sublimacyjnego.
    Źródło:
    Acta Alimentaria Polonica; 1985, 11, 4; 449-460
    0137-1495
    Pojawia się w:
    Acta Alimentaria Polonica
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Obtaining of concentrated glucoamylase preparations and control of their stability during storage
    Otrzymywanie skoncentrowanych preparatów glukoamylazy i badanie ich trwałości
    Autorzy:
    Andrzejczuk-Hybel, J.
    Bartoszewicz, K.
    Kaczkowski, J.
    Kujawski, M.
    Piller, K.
    Rykala-Ziobro, M.
    Zajac, A.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/10149.pdf
    Data publikacji:
    1977
    Wydawca:
    Instytut Rozrodu Zwierząt i Badań Żywności Polskiej Akademii Nauk w Olsztynie
    Opis:
    The cultivation liquids of Asp. avamori strain NRRL 3112 of a highlevel glucoamylase production ability were processed in order to obtain concentrated enzyme preparations of a high activity and starch saccharification value. There have been obtained liquid preparations of a glucoamylase activity of about 9 500 u/g by direct concentration in a laboratory rotatory evaporator or at a semi-technical scale in a thin-layer evaporator Centri-therm, as well as by means of ultrafiltration. Those preparations kept stable during 6 months storage at 0-4°C. The solid preparations were obtained by means of salting out or alcohol precipitation; as compared with the initial or liquid preparations the farmer had an activity of up to 20 000 u/g and showed a higher DE value (up to 97.4 per cent). They were also shown to be stable during many months of storage.
    Celem pracy było otrzymanie skoncentrowanych preparatów glukoamylazy o odpowiednio wysokiej aktywności enzymu, wykazujących wysoki stopień scukrzania skrobi i o zadowalającej trwałości. Płyny pohodowlane uzyskane z udziałem szczepu Asp. avamori NRRL 3112 służyły za punkt wyjścia dla tych preparatów. Do otrzymywania preparatów ciekłych stosowano bezpośrednie zagęszczanie klarownych płynów w wyparce cienkowarstwowej Centri-therm, względnie metodę ultrafiltracji z zastosowaniem membran oddzielających substancje o masie cząst. 25 000 lub 50 000. Natomiast do uzyskania preparatów stałych użyto metodę wysalania siarczanem amonowym, względnie wytrącania etanolem i suszenia oddzielonych osadów pod próżnią. Przez bezpośrednie zagęszczanie płynu pohodowlanego w wyparce Centri-therm, lub rotacyjnej laboratoryjnej uzyskano preparaty ciekłe o aktywności ok. 9500 j/ml i zawartości suchej masy 40-50%. Natomiast drogą ultrafiltracji otrzymano preparaty ciekłe o analogicznej aktywności, w których sucha masa nie przekraczała 12,5%. Preparaty ciekłe wykazywały zdolność scukrzania skrobi, jako wartość DE = ok. 96%. Preparaty stałe uzyskane przez wysalanie posiadały aktywność do 19 000 j/g, natomiast wytrącane etanolem -43 000 j/g; w obydwu przypadkach wartość DE była wyższa niż w płynach pohodowlanych i preparatach ciekłych i wynosiła 97,0-97,4%. Straty aktywności glukoamylazy przy bezpośrednim zagęszczaniu i przy wysalaniu nie przekraczały 10%, przy ultrafiltracji wynosiły ok. 18%, a przy wytrącaniu etanolem były bardzo wysokie, gdyż przekraczały 40%. Uzyskane preparaty ciekłe przechowywane w temp. +4°C z dodatkiem różnych substancji stabilizujących wykazały trwałość w ciągu co najmniej 6 miesięcy pod warunkiem zabezpieczenia ich przed infekcją. Natomiast preparaty stałe mogły być przechowywane w chłodni przez dłuższy okres bez strat aktywności glukoamylazy i zmniejszenia rozpuszczalności pod warunkiem zabezpieczenia ich przed wilgocią.
    Źródło:
    Acta Alimentaria Polonica; 1977, 03, 2
    0137-1495
    Pojawia się w:
    Acta Alimentaria Polonica
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Glucoamylase synthesis by Aspergillus awamori NRRL 3112 in the microtechnical scale
    Synteza glukoamylazy przez Aspergillus awamori NRRL 3112 w skali mikrotechnicznej
    Autorzy:
    Andrzejczuk-Hybel, J.
    Bartoszewicz, K.
    Kaczkowski, J.
    Kujawski, M.
    Piller, K.
    Rykala-Ziobro, M.
    Zajac, A.
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/10263.pdf
    Data publikacji:
    1978
    Wydawca:
    Instytut Rozrodu Zwierząt i Badań Żywności Polskiej Akademii Nauk w Olsztynie
    Opis:
    Aspergmus awamori NRRL 3112 was grown using the submerged technique in 10-liter laboratory fermenters during 7 days with continuous agitation and aeration of the nutrient. The activities of glucoamylase (GA) and α-amylase as well as changes in sugar and protein concentrations and pH were determined. Corn-bran fortified with potato starch proved to be the most favorable nutrient for glucoamylase synthesis.
    Szczep Aspergillus awamori NRRL 3112 hodowano metodą wgłębną w fermentorach laboratoryjnych o pojemności 10 1, zawierających 4 1 pożywki, przez 7 dni w temperaturze 30 lub 35°C stale mieszając (560 obr./min) i napowietrzając (0,83 l/1/min lub 1,24 1/1/min przez pierwsze 2 dni i 1,66 1/1/min oraz 2,49 1/1/min w następnych dniach hodowli). Stosowano podstawową pożywkę otrębowa-kukurydzaną (nr 4) o zawartości 6,85% skrobi i 0,38% N ogólnego, pożywkę nr 4 wzbogaconą 2 lub 3% krochmalu ziemniaczanego oraz zalecaną dla tego szczepu pożywkę zawierającą 20% śruty kukurydzanej. Synteza glukoamylazy (GA) przebiegała szybko na pożywce otrębowa-kukurydzanej, natomiast oryginalna pożywka kukurydzana dała gorsze wyniki. Okres intensywnego gromadzenia enzymu przypadał na pierwsze 4-5 dni wzrostu. W drugim dniu hodowli obserwowano natomiast maksymalne nagromadzenie α-amylazy i cukrów, po czym obie te wartości szybko malały. pH płynów fermentacyjnych zmieniało się w zakresie od 5,5 do 3,5, a nawet 3,0 po 7 dniach hodowli. Zmiany te nie miały wpływu na stabilność GA. W podwyższonej temperaturze (35°C) w ciągu 1-4 dnia grzybnia szybciej wytwarzała GA, aniżeli w temperaturze 30°C, jednakże po 7 dniach hodowli uzyskane wartości nie różniły się zasadniczo. Zwiększone napowietrzenie (150%) nie tylko. przyspieszyło syntezę GA, lecz spowodowało wydatny wzrost ilości wytworzonego enzymu. Korzystny wpływ ujawnił się szczególnie w czwartym i dalszych dniach hodowli. W intensywniejszych warunkach hodowli dodatek skrobi do pożywki nr 4 korzystnie wpłynął na syntezę GA. Podwyższona temperatura, zwiększone napowietrzanie i wzbogacenie pożywki wydają się nie mieć wpływu na syntezę α-amylazy, pH pożywki i zmiany w poziomie rozpuszczonego białka. Wykonane badania stanowią podstawę do zaproponowania tego procesu i optymalnych warunków syntezy glukoamylazy do technologii w skali przemysłowej.
    Źródło:
    Acta Alimentaria Polonica; 1978, 04, 4
    0137-1495
    Pojawia się w:
    Acta Alimentaria Polonica
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
      Wyświetlanie 1-3 z 3

      Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies