Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

Wyszukujesz frazę "tkanka laczna" wg kryterium: Temat


Wyświetlanie 1-2 z 2
Tytuł:
Ocena przydatności proteaz trzustkowych do degradacji surowców zwierzęcych bogatych w tkankę łaczną
Autorzy:
Krasnowska, G
Dworecka, E
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/825688.pdf
Data publikacji:
2004
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Technologów Żywności
Tematy:
trzustka
indyki
enzymy proteolityczne
preparaty enzymatyczne
tkanka laczna
surowce zwierzece
degradacja
skory swinskie
otrzymywanie
pancreas
turkey
proteolytic enzyme
enzymatic preparation
connective tissue
animal material
degradation
pork skin
production
Opis:
W pracy scharakteryzowano właściwości proteolityczne preparatu enzymatycznego uzyskanego z trzustek indyczych oraz oceniono przydatność tych enzymów do degradacji skór wieprzowych. Hydrolizę enzymatyczną surowca prowadzono w środowisku o pH = 7,0, a następnie przedłużano ją o hydrolizę kwasową w pH = 3,2. Na podstawie wyników badań wykazano wysoką aktywność proteolityczną proteaz trzustkowych wobec kazeiny oraz stwierdzono aktywność wobec substratów kolagenowych. Efektywność hydrolizy enzymatycznej skór wieprzowych, wyrażona ilością uwalnianej hydroksyproliny, wolnych grup aminowych oraz białka, była kilkakrotnie większa niż hydrolizy kwasowej. Ponadto poprzez odpowiedni dobór warunków prowadzenia procesu (temperatura, pH oraz rozdrobnienie surowca) można istotnie wpływać na jego wydajność. Reasumując, enzymy z trzustek indyczych charakteryzują się wysoką aktywnością proteolityczną w stosunku do białek skór wieprzowych.
The study presents the proteolytic qualities of an enzymatic preparation obtained from turkey pancreas and the usefulness of enzymes for the degradation of pigskins. Enzymatic hydrolysis of the material was carried out at pH = 7.0, and, then, acid hydrolysis was conducted at pH = 3.2. The results indicated a high proteolytic activity of pancreas proteases towards the casein. Their activity towards collagen substrates was also observed. The efficiency of enzymatic hydrolysis of pigskins, expressed by the amount of freed hydroxyproline, free amine groups and protein, was several times higher than the efficiency of acid hydrolysis. Moreover, the proper selection of the process conditions (temperature, pH and material comminuting) significantly increases its efficiency. It may be concluded that the enzymes from turkey pancreas are characterized by a high proteolytic activity towards proteins from pigskins.
Źródło:
Żywność Nauka Technologia Jakość; 2004, 11, 2; 23-31
1425-6959
Pojawia się w:
Żywność Nauka Technologia Jakość
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Próba wykorzystania enzymów pochodzenia mikrobiologicznego do degradacji surowców zwierzęcych bogatych w tkankę łączną
Autorzy:
Krasnowska, G
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/826862.pdf
Data publikacji:
2004
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Technologów Żywności
Tematy:
Yarrowia lipolytica
aktywnosc proteolityczna
grzyby
preparaty enzymatyczne
Beauveria bassiana
tkanka laczna
surowce zwierzece
hydroliza enzymatyczna
degradacja
drozdze
skory swinskie
proteolytic activity
fungi
enzymatic preparation
connective tissue
animal material
enzymatic hydrolysis
degradation
yeast
leather swine
Opis:
Celem pracy było porównanie aktywności proteolitycznej preparatów enzymatycznych uzyskanych z płynów pohodowlanych drożdży Yarrowia lipolytica szczepu A101 i grzybów Beauveria bassiana 278 oraz ocena ich przydatności do degradacji skór wieprzowych. Preparaty enzymatyczne scharakteryzowano pod względem ich aktywności proteolitycznej wobec kazeiny, żelatyny oraz hemoglobiny. Ponadto przeprowadzono ocenę właciwości kolagenolitycznych preparatów w stosunku do kolagenu rozpuszczalnego oraz wołowych ścięgien Achillesa. Aktywność kolagenolityczną oceniono na podstawie dynamiki uwalniania wolnych grup aminowych i hydroksyproliny z substratów. W drugim etapie badań przeprowadzono hydrolizę skór wieprzowych doświadczalnymi preparatami enzymatycznymi w środowiskach o pH = 3,5 i pH = 6,0 w temp. 20°C. Na podstawie przeprowadzonych badań stwierdzono, że preparat z Beauveria bassiana 278 wykazywał najwyższą aktywność proteolityczną w środowisku o pH = 6,0, natomiast preparat z Yarrowia lipolytica przy pH = 3,5. W stosunku do kolagenu skór wieprzowych aktywność obu preparatów enzymatycznych była wyższa przy pH = 6,0, jednak z przewagą aktywności kolagenolitycznej preparatu uzyskanego z Yarrowia lipolytica. Enzymy z Yarrowia lipolytica efektywniej degradowały również białka skór wieprzowych, zwłaszcza w środowisku o optymalnym pH = 3,5.
The objective of the investigation was to compare the proteolytic activity of enzymatic preparations obtained from the post-culture fluids of yeast Yarrowia lipolytica strain A101, fungi Beauveria bassiana 278, and to assess their usefulness for the degradation of pigskins. The proteolytic activity of some enzymatic preparations towards casein, gelatin, and hemoglobin was investigated. Moreover, the assessment of collagenolytic features of the preparations towards soluble collagen and Achilles tendons of beef cattle was performed. The collagenolytic activity was assessed on the basis of the dynamics of realizing free amine groups and hydroxyproline from the substrates. Next, the hydrolysis of pigskins using experimental enzymatic preparations was conducted in the media of pH = 3.5 and pH = 6.0, at 20ºC. Basing on the investigation results, it was stated that the preparation obtained from Beauveria bassiana 278 was characterized by the highest proteolytic activity at pH=6.0, whereas the activity of the preparation obtained from Yarrowia lipolytica was the highest at pH=3.5. The activity of both enzymatic preparations towards collagen from beef cattle skins was higher at pH=6.0. However, the collagenolytic activity of the preparation obtained from Yarrowia lipolytica was higher then the latter one. The proteins from pigskins degraded the enzymes of Yarrowia lipolytica more efficiently and the optimum pH was 3.5.
Źródło:
Żywność Nauka Technologia Jakość; 2004, 11, 1; 84-93
1425-6959
Pojawia się w:
Żywność Nauka Technologia Jakość
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
    Wyświetlanie 1-2 z 2

    Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies