Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

Wyszukujesz frazę "aminopeptydazy" wg kryterium: Temat


Wyświetlanie 1-2 z 2
Tytuł:
Aktywnosc peptydazowa wybranych szczepow Lactobacillus
Autorzy:
Cichosz, G
Kornacki, M
Giczewska, M
Konopka, A
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/826012.pdf
Data publikacji:
2006
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Technologów Żywności
Tematy:
aktywnosc proteolityczna
zywnosc
Lactobacillus
peptydazy
aminopeptydazy
dipeptydazy
sery dojrzewajace
mikroflora
Opis:
W degradacji parakazeiny do niskocząsteczkowych związków azotowych oraz w generowaniu smaku i zapachu sera Gouda bardziej istotne od peptydaz, uwalnianych po autolizie kultur zakwasu, okazały się niepochodzące z zakwasu pałeczki mlekowe. Zastosowanie w technologii serowarskiej wyselekcjonowanych szczepów pałeczek mlekowych ogranicza wzrost pałeczek niepochodzących z zakwasu, a jednocześnie umożliwia intensyfikację i modyfikację cech sensorycznych sera. Warunkiem niezbędnym stosowania pałeczek Lactobacillus w technologii serów dojrzewających jest poznanie ich aktywności peptydazowej. Celem podjętych badań była ocena aktywności amino- oraz dipeptydaz wybranych szczepów Lactobacillus (L. acidophilus, L. casei, L. casei ssp. rhamnosus). Będące przedmiotem badań szczepy Lactobacillus syntetyzowały peptydazy hydrolizujące preferencyjnie podobne substraty. Dominującą grupą peptydaz, w przypadku wszystkich szczepów, były aminopeptydazy. Aminopeptydazy syntetyzowane przez poszczególne szczepy pałeczek mlekowych hydrolizowały wszystkie zastosowane w doświadczeniu substraty. Jednak każdy szczep charakteryzował się różnym poziomem aktywności poszczególnych aminopeptydaz (od 3,00 do 13,75 JA). Porównując aktywność dipeptydaz syntetyzowanych przez badane szczepy Lactobacillus stwierdzono, że większość zastosowanych w doświadczeniu substratów, typowych dla bakterii fermentacji mlekowej, była hydrolizowana - jednak w różnym stopniu (od 1,08 do 7,25 JA). Najwyższą aktywnością, zarówno amino- jak też dipeptydaz, charakteryzował się szczep L. casei. Oceniany szczep L. acidophilus syntetyzował aminopeptydazy o prawie 2-krotnie mniejszej aktywności w porównaniu z pozostałymi szczepami oraz dipeptydazy o aktywności mniejszej niż w przypadku L. casei, ale porównywalnej z L. casei ssp. rhamnosus. Wysoka aktywność peptydazowa badanych szczepów Lactobacillus świadczy o ich potencjalnej przydatności w technologii serów dojrzewających. (abstrakt oryginalny)
Non-starter lactic acid bacteria has been proved to be more potent in paracasein degradation into low molecular nitrogen compounds and in production of taste and aroma of Gouda cheese than peptidases liberated during autolysis of leaven cultures. In cheese technology application of selected strains of Lactobacillus leads to reduce non-starter lactic acid bacteria growth and, simultaneously, makes possible intensification and modification of sensorial features of cheese. The indispensable requirement to use the lactobacilli in ripening cheese production is to recognise their peptidase activity. The aim of the paper was to evaluate activities of amino- and dipeptidases of some strains of Lactobacillus (L. acidophilus, L. casei, L. casei ssp. rhamnosus ). The Lactobacillus strains synthesised peptidases hydrolysing preferential similar substrates. Amino peptidases composed the dominant group for all the strains under the study. Amino peptidases that were synthesised by the individual lactobacilli strains hydrolysed all the substrates utilised during the experiment. However, each strain was characterised by different activity level of individual amino peptidases (from 3.00 to 13.75 JA). Comparing activity of dipeptidases synthesised by the Lactobacillus strains it has been found that majority of the substrates utilised in the experiment, typical for lactobacilli, were hydrolysed, though in various extent (from 1.08 to 7.25 JA). The L. casei strain was characterised by highest activity of both: amino- and dipeptidase, activity. The L. acidophilus synthesised amino peptidases of about 2 times lower activity in comparison to the rest of the strains of lactobacilli and dipeptidases of lower activity than those synthesised by L. casei, but comparable to dipeptidases activity of L. casei ssp rhamnosus. High peptidase activity of the examined Lactobacillus strains proved their potential usefulness in ripening cheese technology. (original abstract)
Źródło:
Żywność Nauka Technologia Jakość; 2006, 13, 1; 66-74
1425-6959
Pojawia się w:
Żywność Nauka Technologia Jakość
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Aktywność peptydaz wybranych szczepów Lactobacillus poddanych obróbce termicznej
Peptidase activity of selected heat-treated Lactobacillus strains
Autorzy:
Garbowska, M.
Stefanska, I.
Mlynek, M.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/827400.pdf
Data publikacji:
2015
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Technologów Żywności
Tematy:
bakterie kwasu mlekowego
aminopeptydazy
dipeptydazy
aktywnosc proteolityczna
obrobka termiczna
peptydazy
Lactobacillus casei
Lactobacillus acidophilus
Opis:
Celem niniejszej pracy było określenie aktywności amino- i dipeptydaz wybranych kultur bakterii mlekowych (Lactobacillus casei, Lactobacillus acidophilus), poddanych działaniu temperatury 50 ÷ 75 °C, przez 1, 15 i 25 min. Badane kultury Lactobacillus syntetyzowały peptydazy o podobnej specyficzności substratowej, ale z różną aktywnością. Wykazywały one wyższą aktywność aminopeptydaz w porównaniu z aktywnością dipeptydaz. Średnia aktywność dipeptydaz Lb. acidophilus była wyższa o 45 % od średniej aktywności bakterii Lb. casei. Wyższą o 25 % aktywnością aminopeptydaz charakteryzował się szczep Lb. casei. Szczep ten wykazywał największą specyficzność względem substratów: Ala-Leu, Ala-Ala, Gly-Leu, natomiast Lb. acidophilus – względem Ala-Ala oraz Ala-pNa. Najwyższą aktywność amino- i dipeptydaz Lb. casei oraz dipeptydaz Lb. acidophilus stwierdzono po obróbce termicznej bakterii przez 15 min. W przypadku amino- i dipeptydaz Lb. casei ich aktywność wynosiła odpowiednio: 5,10 i 0,83 U·min⁻¹·mg⁻¹ oraz 1,66 U·min⁻¹·mg⁻¹ – w przypadku dipeptydaz Lb. acidophilus. Z kolei średnia aktywność aminopeptydaz Lb. acidophilus wzrastała wraz z wydłużaniem czasu ogrzewania – najwyższe jej wartości uzyskano po 25 min (3,89 U·min⁻¹·mg⁻¹). Wykazano, że wydłużenie czasu obróbki termicznej wpłynęło statystycznie istotnie (p < 0,05) na wzrost aktywności aminopeptydaz badanych kultur bakterii, co wskazuje na ich wysoką termostabilność.
The objective of the research study was to determine the amino- and dipeptidase activity of selected lactic acid bacteria cultures (Lactobacillus casei, Lactobacillus acidophilus) subjected to heat- treatment at temperatures ranging between 50 and 75 °C for 1, 15, and 25 minutes. The analyzed Lactobacillus cultures synthesized peptidases that had a similar substrate specificity but different activities. They showed a higher activity of aminopeptidases compared to the activity of dipeptidases. The mean dipeptidase activity of Lb. acidophilus was 45% higher than that of Lb. casei. The Lb. casei strain was characterized by a 25% higher activity of aminopeptidases. This strain exhibited the highest specificity to the Ala-Leu, Ala-Ala, and Gly-Leu substrates, whereas the Lb. acidophilus strain – to the Ala-Ala and Ala-pNA substrates. The highest activity of the amino- and dipeptidases of Lb. casei and of the dipeptidases of Lb. acidophilus was reported after the bacteria were heat-treated for 15 min. As for the amino- and dipeptidases of Lb. casei, their activity was, respectively: 5,10, and 0.83 U/min/mg, and as for the dipeptidases of Lb. acidophilus, it was 1.66 U/min/mg. The mean aminopeptidase activity of Lb. acidophilus increased along with the increasing heat-treatment time; its highest values were reached after 25 min (3.89 U/min/mg). It was proved that the increasing of the heat-treatment time significantly impacted the growth of aminopeptidase activity of lactic acid bacteria; this fact confirms their high temperature resistance.
Źródło:
Żywność Nauka Technologia Jakość; 2015, 22, 6
1425-6959
Pojawia się w:
Żywność Nauka Technologia Jakość
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
    Wyświetlanie 1-2 z 2

    Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies