Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

Wyszukujesz frazę "albumina (BSA)" wg kryterium: Temat


Wyświetlanie 1-2 z 2
Tytuł:
Influence of pH on permeability of ceramic membranes and selectivity in ultrafiltration of model BSA and myoglobin solutions
Autorzy:
Gabriel-Półrolniczak, U.
Szaniawska, D.
Ćwirko, K.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/207905.pdf
Data publikacji:
2014
Wydawca:
Politechnika Wrocławska. Oficyna Wydawnicza Politechniki Wrocławskiej
Tematy:
ultrafiltration
ceramic membranes
membrane permeability
bovine serum albumin
BSA
myoglobin
microfiltration
ultrafiltracja
membrany ceramiczne
przepuszczalność błony
albumina surowicy bydlęcej
albumina (BSA)
albuminy surowicy
mioglobina
mikrofiltracja
Opis:
The results of ultrafiltration tests carried out with model BSA and myoglobin solutions using ceramic 50 and 150 kDa membranes have been presented. Membrane permeability and selectivity were investigated in function of pH, transmembrane pressure (TMP) as well as molecular modelling data for proteins such as size, geometrical parameters and pH of minimal free energy of folding. The study has shown that the permeate flux J(v) depends on TMP, whereas the protein rejection is mainly influenced by pH. The results demonstrated that molecular modelling data are not sufficient to explain the membrane behaviour and the membrane–protein charge interactions and fouling effects must be also considered to explain the rejection mechanisms.
Źródło:
Environment Protection Engineering; 2014, 40, 4; 135-141
0324-8828
Pojawia się w:
Environment Protection Engineering
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Antioxidants and environmental stress: spectroscopic study on stability of natural compounds and their interaction with a molecule of protein in an in vitro model
Antyoksydanty a stres środowiskowy, badania spektralne stabilności substancji naturalnych i ich oddziaływanie z molekułą białka
Autorzy:
Trnková, L.
Boušová, I.
Ryšánková, L.
Vrabcová, P.
Dršata, J.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/126139.pdf
Data publikacji:
2009
Wydawca:
Towarzystwo Chemii i Inżynierii Ekologicznej
Tematy:
oxidative stress
antioxidant
hydroxycinnamic acid
serum albumin
protein-ligand binding
stres oksydacyjny
antyoksydant
kwas hydrooksycynamonowy
albumina (BSA)
wiązanie białka z ligandem
Opis:
The stability of eight hydroxycinnamic acids (HCAs) during long-term incubation under physiological conditions was studied by UV-VIS absorption spectroscopy and their possibility of binding to a model protein (bovine serum albumin, BSA) under physiological conditions was investigated by tryptophan fluorescence quenching method. The obtained results suggest that the stability of hydroxycinnamic acids is dependent upon its individual structure and duration of incubation. The monosubstituted derivatives (coumaric acids) were stable within the course of long-term incubation, while di- and trisubstituted derivatives decomposed easily. It was found out that all studied compounds changed fluorescence emission spectrum of BSA. The Stern-Volmer analysis was employed in order to explore binding of HCAs to BSA in details. The binding constants (Kb), number of binding sites (n) and the free energy changes (∆G0) were determined. The binding affinity was strongest for rosmarinic acid and ranked in the following order rosmarinic acid > chlorogenic acid > sinapic acid > caffeic acid > ferulic acid > o-coumaric acid > p-coumaric acid > m-coumaric acid. All free energy changes (∆G0) possessed negative sign indicating the spontaneity of HCAs binding to BSA.
Badano trwałość ośmiu kwasów hydrooksycynamonowych, HCAs, podczas inkubacji długoterminowej w warunkach fizjologicznych i możliwość ich wiązania się z modelowym białkiem (albuminą, BSA). Uzyskane wyniki pokazały, że trwałość tych kwasów zależy od ich indywidualnej budowy oraz czasu inkubacji. Wyznaczono stałe trwałości (Kb), liczbę miejsc wiązania (n) oraz zmianę wartości energii Gibbsa (∆G0) wiązania HCAs do BSA, który to proces przebiegał samorzutnie.
Źródło:
Proceedings of ECOpole; 2009, 3, 1; 27-34
1898-617X
2084-4557
Pojawia się w:
Proceedings of ECOpole
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
    Wyświetlanie 1-2 z 2

    Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies