Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

Wyszukujesz frazę "modyfikacje potranslacyjne" wg kryterium: Wszystkie pola


Wyświetlanie 1-3 z 3
Tytuł:
Modyfikacje potranslacyjne tubuliny
Tubulin posttranslational modifications
Autorzy:
Kliszcz, Beata
Osinka, Anna
Wacławek, Ewa
Kasprzak, Andrzej
Włoga, Dorota
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1033938.pdf
Data publikacji:
2018
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Przyrodników im. Kopernika
Tematy:
acetylation
detyrosination
polyamination
glutamylation
glycylation
acetylacja
detyrozynacja
poliaminacja
glutamylacja
glicylacja
Opis:
Zarówno wolna tubulina, jak i tubulina wbudowana w mikrotubule może być modyfikowana potranslacyjnie poprzez przyłączenie różnorodnych grup funkcyjnych. Wśród kilkunastu zidentyfikowanych modyfikacji α- i β-tubuliny, przynajmniej niektóre zmiany potranslacyjne, jak acetylacja, detyrozynacja czy glutamylacja są zachowane w toku ewolucji od pierwotniaków do człowieka. Modyfikacje potranslacyjne tworzą specyficzny wzór na powierzchni mikrotubul, nazwany kodem tubulinowym, który jest rozpoznawany i "interpretowany" przez białka oddziałujące z mikrotubulami. W efekcie modyfikacje potranslacyjne tubuliny wpływają zarówno bezpośrednio na właściwości mikrotubul, jak i pośrednio, przez białka towarzyszące mikrotubulom. Poziom modyfikacji potranslacyjnych tubuliny na poszczególnych mikrotubulach jest zróżnicowany i zależy od rodzaju tworzonych struktur mikrotubularnych oraz typu komórek. Dodatkowo, poziom modyfikacji potranslacyjnych tubuliny może zmieniać się zależnie od stadium cyklu komórkowego lub stopnia zróżnicowania komórki. Intensywne badania prowadzone w ciągu ostatnich lat zaowocowały odkryciem kluczowych enzymów modyfikujących α- i β-tubulinę oraz częściowo, mechanizmu ich działania. Nadal jednak jesteśmy dalecy od pełnego zrozumienia roli modyfikacji potranslacyjnych mikrotubul w regulacji procesów komórkowych.
Both, free tubulin and tubulin incorporated into microtubules can be extensively posttranslationally modified. Among numerous identified modifications of α- and β-tubulin, at least some modifications such as acetylation, detyrosination or glutamylation are highly evolutionarily conserved from protists to man. The posttranslational modifications of tubulin form a specific pattern on the microtubule surface, called a tubulin code, that is recognized and interpreted by microtubule interacting proteins. Thus, tubulin posttranslational modifications can affect the microtubule properties, both directly and indirectly, by regulating the interactions with microtubule associated proteins. The level of the tubulin posttranslational modifications vary on different types of microtubules and depends upon the type of the microtubular structures and the cell type. Additionally, the levels of tubulin modifications can change during the cell cycle and cell differentiation. The extensive studies carried out during the last years resulted in a discovery of some of the key enzymes that modify α- and β-tubulin as well as partial understanding of the mechanisms of their action. However, despite all the efforts we are still far from the full understanding of the significance of the microtubule posttranslational modifications in the regulation of cellular processes.
Źródło:
Kosmos; 2018, 67, 1; 95-107
0023-4249
Pojawia się w:
Kosmos
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Modyfikacje potranslacyjne aktyny
Posttranslational modifications of actin
Autorzy:
Rędowicz, Maria
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1033933.pdf
Data publikacji:
2018
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Przyrodników im. Kopernika
Tematy:
actin
cytoskeleton
filament
regulation
aktyna
cytoszkielet
regulacja
Opis:
Aktyna, komponent cytoszkieletu komórek eukariotycznych, to jedno z białek najistotniejszych dla funkcjonowania organizmów i najlepiej zachowanych w toku ewolucji. Ta globularna cząsteczka o masie cząsteczkowej około 42,3 kDa występuje zarówno w formie monomerycznej, jak i spolimeryzowanej (filamenty), a zdolność do dynamicznej reorganizacji aktyny jest niezbędna dla życia komórki. Przejście pomiędzy obiema formami jest możliwe dzięki precyzyjnej w czasie i przestrzeni, dynamicznej regulacji organizacji aktyny przez szereg białek wiążących się zarówno z monomerami, jak i filamentami aktyny. Istotnym czynnikiem wpływającym na stopień spolimeryzowania aktyny są także liczne modyfikacje potranslacyjne tego białka. Niniejszy artykuł przeglądowy jest poświęcony omówieniu tego obszernego i wciąż mało poznanego zagadnienia, a w szczególności opisowi jakim modyfikacjom ulega aktyna i w jaki sposób modyfikacje te wpływają na strukturę i funkcje tego wyjątkowego białka.
Actin, a constituent of the cytoskeleton of eukaryotic cells, is one of the most important as well as best evolutionary conserved proteins. This globular protein with molecular mass of ~42.3 kDa exists in the cell both in the monomeric and filamentous form, and ability to undergo dynamic reorganization of these two forms is absolutely crucial for cell survival. The monomer-filament transition, precisely controlled in time and space, is possible due to interaction of actin with a panoply of proteins binding to either monomeric or filamentous actin. Yet another factor is affecting actin organization, namely numerous posttranslational modifications. This review article is devoted to presentation of this broad and still unrecognized topic with emphasis on description of the type of actin modifications and how they affect actin structure and function.
Źródło:
Kosmos; 2018, 67, 1; 43-55
0023-4249
Pojawia się w:
Kosmos
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Spektrometria mas w analizie białek i peptydów : znaczniki jonizacyjne
Mass spectrometry in analysis of peptides and proteins : ionization markers
Autorzy:
Bąchor, R.
Biernat, M.
Cebrat, M.
Kijewska, M.
Kluczyk, A.
Kuczer, M.
Paluch, A.
Waliczek, M.
Wierzbicka, M.
Stefanowicz, P.
Szewczuk, Z.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/171509.pdf
Data publikacji:
2018
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Chemiczne
Tematy:
spektrometria mas
modyfikacje potranslacyjne
znaczniki jonizacyjne
fosforylacja
glikacja
biblioteki kombinatoryczne
mass spectrometry
post-translational modifications
ionization markers
phosphorylation
glycation
combinatorial libraries
Opis:
High sensitivity, accuracy, and ability to provide structural information makes mass spectrometry (MS) the method of choice for both qualitative and quantitative analysis in proteome research. Peptide sequencing by tandem mass spectrometry (MS/MS) was successfully applied to discover new peptide sequences and modifications. Insufficient ionization of some peptides is one of the main limitations of MS- based peptide identification. The development of sensitive detection techniques for the efficient analysis of such samples is very important. Differences in ionizability cause difficulties in quantification studies, which could be overcome by derivatization of peptides to improve both the detectability and the selectivity of an analysis. Incorporation of ionization markers and isotopic labels (particularly the isobaric tags) is often used for this reason. Isobaric labeling reagents (including commercially available iTRAQ, TMT, DiLeu and DiART) have found a wide application in quantitative proteomics. Mass spectrometry is a very good tool for the determination of posttranslational modifications (PTMs), but the modified proteins are usually present in low concentrations. The development of ionization tags specific to a particular PTM and suitable for sensitive analysis of the modified proteins is required. For the analysis of phosphorylated peptides, a combination of β-elimination and the reaction of resulting α,β-dehydroamino acid residues with the nucleophilic thiol group could be used to detect a labile PTM. Such reaction may be used to introduce derivatizing reagents at the original site of phosphorylation, to enhance ionization in MS analysis. Glycation and glycosylation of proteins are other very important PTMs associated with many natural processes as well as diseases. We have designed and synthesized bifunctional quaternary ammonium salt derivatives of phenylboronic acids for selective detection of carbohydrates and peptide-derived Amadori products by ESI-MS. The attachment of a fixed charge (e.g. in a form of a quaternary ammonium salt) to the amino groups in peptides leads to the enhancement of a precursor ion signal in mass spectra. We have developed several new QAS-containing ionization reagents including bicyclic tags with DABCO, ABCO or azoniaspiro groups. It is worth noting that 2,4,6-substituted pyrylium salts react with amino groups in peptides introducing a stable positive charge and improve peptide detection by MS. The newly developed ionization tags were successfully applied for the analysis of OBOC combinatorial libraries as well as for studying possible biomarkers of preeclampsia, a pregnancy disorder.
Źródło:
Wiadomości Chemiczne; 2018, 72, 7-8; 609-633
0043-5104
2300-0295
Pojawia się w:
Wiadomości Chemiczne
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
    Wyświetlanie 1-3 z 3

    Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies