Charakterystyka wlasciwosci funkcjonalnych niemodyfikowanych i acylowanych koncentratow bialek soczewicy i ich trypsynowych hydrolizatow

Celem pracy było scharakteryzowanie wybranych właściwości funkcjonalnych niemodyfikowanych i acylowalych koncentratów białek nasion soczewicy, otrzymanych metodą koagulacji kwasowej lub flokulacyjno-kwasowej oraz ocena wpływu hydrolizy trypsyną na badane właściwości. Z nasion soczewicy ekstrahowano białka słabym roztworem ługu z jednoczesną ich chemiczną modyfikacją bezwodnikiem kwasu octowego (acylacja). Następnie białka wydzielano z ekstraktu, stosując dwa sposoby agregacji cząsteczek: koagulację poprzez zakwaszenie ekstraktu 2M HCl do punktu najmniejszej rozpuszczalności białek (pH = pI) bądź kwasową koagulację połączoną z flokulacją białek przy użyciu polielektrolitów Magnafloc LT22S (kationowy) lub Magnafloc LT27 (anionowy). Preparaty białek niemodyfikowanych otrzymano w analogiczny sposób, z pominięciem w trakcie ekstrakcji czynnika modyfikującego. Uzyskane koncentraty poddawano hydrolizie trypsyną, a produkty hydrolizy liofilizowano. W koncentratach oraz ich hydrolizatach określono zawartość białka, rozpuszczalność, absorpcję wody i tłuszczu, aktywność emulgowania, trwałość emulsji, wydajność pienienia oraz trwałość piany. Zarówno modyfikacja, jak i sposób agregacji białka spowodowały zmianę poszczególnych właściwości funkcjonalnych. Koncentraty białek niemodyfikowanych wykazywały dobrą zdolność absorpcji wody wynoszącą, w zależności od sposobu wytrącenia białek, od 184 do 234% oraz absorpcję tłuszczu na poziomie od 61 do 70%. Acylowanie istotnie (α=0,05) zwiększyło wodochłonność koncentratów, w największym stopniu o 136% (przy agregacji białek z udziałem flokulanta anionowego), a w przypadku koncentratów otrzymanych z wykorzystaniem flokulacji nastąpiło również istotne zwiększenie zdolności pochłaniania tłuszczu (od 8 do 15%). Aktywność emulgowania i trwałość emulsji nie uległy istotnym zmianom po modyfikacji białka, a ich maksymalną wartość (odpowiednio 42 i 39%) uzyskano w przypadku koncentratów otrzymanych przy udziale flokulanta Magnafloc LT 22S. Koncentraty te odznaczały się również dziesięciokrotnie lepszą zdolnością do tworzenia piany. Wydajność pienienia pozostałych preparatów była niewielka i w obu przypadkach wyniosła 2 ml. Acylacja poprawiła właściwości pianotwórcze białek soczewicy, jednakże wzrost trwałości piany zaobserwowano jedynie w przypadku białek koagulowanych kwasem. W wyniku chemicznej modyfikacji nastąpił wzrost rozpuszczalności białek w pH powyżej punktu izoelektrycznego. Natomiast w silnie kwaśnym środowisku rozpuszczalność acylowanych białek uległa zmniejszeniu. Hydroliza wszystkich badanych koncentratów białkowych spowodowała zwiększenie ich rozpuszczalności w zakresie pH od 3,5 do 6,5. Hydrolizaty w porównaniu z koncentratami charakteryzowały się na ogół wyższą absorpcją wody i trwałością emulsji. Hydroliza białek spowodowała istotną poprawę ich właściwości pianotwórczych.

The purpose of this study was to characterize the chosen functional properties of native and acylated protein concentrates received from lentil seeds by acidic or flocculation-acidic coagulation and estimate of effect trypsin hydrolysis on studied proprieties. From the lentil seeds, proteins were extracted by weak solution of lye and chemically modified with acetic anhydride (acylation) at the same time. Then protein in extract were exuded applying two ways of aggregation of particles: coagulation by souring the extract 2M HCl to the point of the smallest solubility of proteins (pH = pI) or acidic coagulation joint from the flocculation of proteins using polyelectrolytes ‘Magnafloc LT22S’ (kationic) or ‘Magnafloc LT27’ (anionic). Unmodified protein concentrates were prepared analogically, except no acylating agent witch was added during extraction. Protein concentrates were hydrolyzed with tripsin and than desiccated by lyophilisation. Protein content, solubility, water and oil absorption, emulsifying activity, emulsion stability, foam capacity and foam stability were determined in concentrates and their hydrolysates. Both the modification and the way aggregation of proteins caused changes of individual functional proprieties. Native protein concentrates possessed good ability to water absorption, carrying out from 184 to 234% in dependence from the way precipitation of protein, and oil absorption in range 61–70%. Acylation essentially (α=0,05) increased water absorption of concentrates, in largest degree about 136% (in case aggregation of proteins by anionic flocculant) and significantly increased ability to oil absorption (in range 8-15%) in the case of concentrates received with utilization of flocculation. The emulsifying activity and emulsion stability did not change significantly after protein modification, achieving maximum value (42 and 39% respectively), for concentrates received with flocculant ‘Magnafloc LT 22S’. These concentrates were also characterizing by ten times better ability to foam creating. The foam capacity remaining preparations was small and achived 2ml in both cases. Acylation improved foam proprieties of lentil proteins, yet the growth of foam stability was observed only in the case proteins coagulated by the acid. The chemical modification caused of highest protein solubility in range above isoelectric point. However solubility of acylated proteins decreased in the strong acid medium. The hydrolysis of studied protein concentrates caused increased their solubility in range pH 3,5-6,5. Hydolysates in comparison with concentrates were characterizing higher water absorption and emulsion stability. The hydrolysis of proteins caused the significant improvement of their foam proprieties.