Histone N (C)-terminal tails play an important role in chromatin remodeling and gene regulation. Posttranslational modifications (PTMs) of histone tails are known to be correlated to distinct states of gene activity, but the molecular mechanism of these processes is largely unknown. PTMs alter the electrostatic environment and conformation of histone tails, as w ell as their interaction with other components. Here we performed extensive Replica Exchange Molecular Dynamics (REMD) simulations for the H4 and H3 tails, isolated and with inclusion of a nucleosome. Our results agree with the predictions of previous the teoretical studies for the secondary structure of isolated tails, but show strong dependence on the force field used. In the presence of the nucleosome, the secondary structure of histone tails is destabilized. Furthermore, H4K16 is found to insert into the DNA minor groove, whereas the acetylated H4K16 stays on the surface of DNA .
Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies
Informacja
SZANOWNI CZYTELNICY!
UPRZEJMIE INFORMUJEMY, ŻE BIBLIOTEKA FUNKCJONUJE W NASTĘPUJĄCYCH GODZINACH:
Wypożyczalnia i Czytelnia Główna: poniedziałek – piątek od 9.00 do 19.00