Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

Tytuł pozycji:

Preliminary crystallographic studies of Y25F mutant of periplasmic Escherichia coli L-asparaginase.

Tytuł:
Preliminary crystallographic studies of Y25F mutant of periplasmic Escherichia coli L-asparaginase.
Autorzy:
Kozak, Maciej
Jaskólski, Mariusz
Röhm, Klaus
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1044330.pdf
Data publikacji:
2000
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Tematy:
protein crystallography
mutagenesis
leukemia
amidohydrolase
Źródło:
Acta Biochimica Polonica; 2000, 47, 3; 807-814
0001-527X
Język:
angielski
Prawa:
Wszystkie prawa zastrzeżone. Swoboda użytkownika ograniczona do ustawowego zakresu dozwolonego użytku
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
  Przejdź do źródła  Link otwiera się w nowym oknie
Periplasmic Escherichia coli L-asparaginase II with Y25F mutation in the active-site cavity has been obtained by recombinant techniques. The protein was crystallized in a new hexagonal form (P6522). Single crystals of this polymorph, suitable for X-ray diffraction, were obtained by vapor diffusion using 2-methyl-2,4-pentanediol as precipitant (pH 4.8). The crystals are characterized by a = 81.0, c = 341.1 Å and diffract to 2.45 Å resolution. The asymmetric unit contains two protein molecules arranged into an AB dimer. The physiologically relevant ABA'B' homotetramer is generated by the action of the crystallographic 2-fold axis along [1, -1, 0]. Kinetic studies show that the loss of the phenolic hydroxyl group at position 25 brought about by the replacement of Y with F strongly impairs kcat without significantly affecting Km.

Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies