In the solution structure of the ribosome-associated cold shock response protein Yfia of Escherichia coli in the free state two structural segments can be distinguished: a well structured, rigid N-terminal part displaying a βαβββα topology and a flexible C-terminal tail comprising last 20 amino-acid residues. The backbone dynamics of Yfia protein was studied by 15N nuclear magnetic relaxation at three magnetic fields and analyzed using model-free approach. The overall diffusional tumbling of the N-terminal part is strongly anisotropic with a number of short stretches showing increased mobility either on a subnanosecond time scale, or a micro- to millisecond time scale, or both. In contrast, the unstructured polypeptide chain of the C-terminal part, which cannot be regarded as a rigid structure, shows the predominance of fast local motions over slower ones, both becoming faster closer to the C-terminus.
Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies
Informacja
SZANOWNI CZYTELNICY!
UPRZEJMIE INFORMUJEMY, ŻE W OKRESIE WAKACYJNYM BIBLIOTEKA BĘDZIE FUNKCJONOWAŁA W ZMIENIONYCH GODZINACH::
od 15 do 31 lipca:
Wypożyczalnia i Czytelnia Główna:
9.00 - 15.00
(poniedziałek-piątek)
Czytelnia Działu Zbiorów Specjalnych:
9.00 - 15.00
(poniedziałek-piątek)
od 1 do 31 sierpnia:
BIBLIOTEKA BĘDZIE NIECZYNNA
UWAGA:
Zwrotu wypożyczonych materiałów można dokonać u dyżurującego bibliotekarza w Wypożyczalni Głównej od 9.00 do 15.00.
Na pozycje, których termin zwrotu przypadnie od 1 do 31 sierpnia, wprowadzona zostanie prolongata (nowy termin zwrotu – 6 września).