Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

Tytuł pozycji:

Electrophoretic investigations of proteolysis products of wheat gluten

Tytuł:
Electrophoretic investigations of proteolysis products of wheat gluten
Elektroforetyczne badania produktów proteolizy glutenu pszennego
Autorzy:
Galinska, Z.
Kaczkowski, J.
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/10325.pdf
Data publikacji:
1977
Wydawca:
Instytut Rozrodu Zwierząt i Badań Żywności Polskiej Akademii Nauk w Olsztynie
Źródło:
Acta Alimentaria Polonica; 1977, 03, 4
0137-1495
Język:
angielski
Prawa:
Wszystkie prawa zastrzeżone. Swoboda użytkownika ograniczona do ustawowego zakresu dozwolonego użytku
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
  Przejdź do źródła  Link otwiera się w nowym oknie
Gluten proteins of 12 wheat flour samples of varying quality were differentiated in electrophoretic patterns. The quality aspect was not taken into account. After moderate proteolysis with bromelain different proteolytic rates were observed in separate samples and in separate protein fractions. This may be accounted for by different build-up of molecules and it indicates that glutenin structure in samples of varying quality is not uniform.

Przeprowadzono rozdziały elektroforetyczne w żelu poliakrylamidowym białek glutenu 12 prób mąki pszennej, zróżnicowanych pod względem jakościowym. W uzyskanych obrazach stwierdzono różnice, ale nie udało się wykazać regularnych ich zależności od jakości prób. Natomiast białka po łagodnej proteolizie bromelainą wykazały znaczne zróżnicowanie szybkości trawienia, zarówno pomiędzy poszczególnymi frakcjami białek jednej próby, jak i pomiędzy niektórymi homologicznymi frakcjami białek różnych prób. Niektóre z tych właściwości były związane z jakością. Najszybciej były trawione białka gluteniny, w wyniku czego powstawały niskocząsteczkowe białka gliadyno-podobne o niejednakowym układzie prążków. Szybkość degradacji γ-gliadyny była odwrotnie proporcjonalna do jakości prób. Różnice w szybkości trawienia wysokocząsteczkowych białek i w układzie jego produktów świadczą, że białka wyjściowe posiadają zróżnicowaną strukturę i dostępność wiązań peptydowych dla bromelainy.

Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies