Próba wykorzystania enzymów pochodzenia mikrobiologicznego do degradacji surowców zwierzęcych bogatych w tkankę łączną

Celem pracy było porównanie aktywności proteolitycznej preparatów enzymatycznych uzyskanych z płynów pohodowlanych drożdży Yarrowia lipolytica szczepu A101 i grzybów Beauveria bassiana 278 oraz ocena ich przydatności do degradacji skór wieprzowych. Preparaty enzymatyczne scharakteryzowano pod względem ich aktywności proteolitycznej wobec kazeiny, żelatyny oraz hemoglobiny. Ponadto przeprowadzono ocenę właciwości kolagenolitycznych preparatów w stosunku do kolagenu rozpuszczalnego oraz wołowych ścięgien Achillesa. Aktywność kolagenolityczną oceniono na podstawie dynamiki uwalniania wolnych grup aminowych i hydroksyproliny z substratów. W drugim etapie badań przeprowadzono hydrolizę skór wieprzowych doświadczalnymi preparatami enzymatycznymi w środowiskach o pH = 3,5 i pH = 6,0 w temp. 20°C. Na podstawie przeprowadzonych badań stwierdzono, że preparat z Beauveria bassiana 278 wykazywał najwyższą aktywność proteolityczną w środowisku o pH = 6,0, natomiast preparat z Yarrowia lipolytica przy pH = 3,5. W stosunku do kolagenu skór wieprzowych aktywność obu preparatów enzymatycznych była wyższa przy pH = 6,0, jednak z przewagą aktywności kolagenolitycznej preparatu uzyskanego z Yarrowia lipolytica. Enzymy z Yarrowia lipolytica efektywniej degradowały również białka skór wieprzowych, zwłaszcza w środowisku o optymalnym pH = 3,5.

The objective of the investigation was to compare the proteolytic activity of enzymatic preparations obtained from the post-culture fluids of yeast Yarrowia lipolytica strain A101, fungi Beauveria bassiana 278, and to assess their usefulness for the degradation of pigskins. The proteolytic activity of some enzymatic preparations towards casein, gelatin, and hemoglobin was investigated. Moreover, the assessment of collagenolytic features of the preparations towards soluble collagen and Achilles tendons of beef cattle was performed. The collagenolytic activity was assessed on the basis of the dynamics of realizing free amine groups and hydroxyproline from the substrates. Next, the hydrolysis of pigskins using experimental enzymatic preparations was conducted in the media of pH = 3.5 and pH = 6.0, at 20ºC. Basing on the investigation results, it was stated that the preparation obtained from Beauveria bassiana 278 was characterized by the highest proteolytic activity at pH=6.0, whereas the activity of the preparation obtained from Yarrowia lipolytica was the highest at pH=3.5. The activity of both enzymatic preparations towards collagen from beef cattle skins was higher at pH=6.0. However, the collagenolytic activity of the preparation obtained from Yarrowia lipolytica was higher then the latter one. The proteins from pigskins degraded the enzymes of Yarrowia lipolytica more efficiently and the optimum pH was 3.5.