Kinetyka inaktywacji lakazy w obecności rozpuszczalników organicznych mieszających się z wodą

W badaniach nad inaktywacją lakazy w mieszających się z wodą rozpuszczalnikach organicznych wykorzystano etanol, dimetylofomamid, acetonitryl i 2-propanol w stężeniach 0-60% (obj/obj). Na podstawie spadku aktywności enzymu dobrano model seryjny, jako pozwalający odwzorować proces we wszystkich badanych przypadkach. Stwierdzono, że utrata aktywności enzymu w rozpuszczalnikach w stężeniach poniżej 30% jest spowodowana częściowym rozfałdowaniem białka w kontakcie z tymi związkami.

In the search on laccase inactivation in water miscible organic solvents, acetonitrile, dimethyl formamide, ethanol and 2-propanol were used in centrations from 0% to 60% (vol/vol). On the base of activity decrease in time, the kinetic model based on series mechanism was selected as the best for proper mapping of all experimental data. It was stated that the laccase inactivation below 30% of solvents concentration was caused by partial defolding of the enzyme molecules.