Mössbauer spectroscopy was applied, for the first time, to study the interaction of copper ions with the non-heme iron and the heme iron of cytochrome b$\text{}_{559}$ in photosystem II thylakoids isolated from a Chlamydomonas reinhardtii photosystem I minus mutant. We showed that copper ions oxidize the heme iron and change its low spin state into a high spin state. This is probably due to deprotonation of the histidine coordinating the heme. We also found that copper preserves the non-heme iron in a low spin ferrous state, enhancing the covalence of iron bonds as compared to the untreated sample. We suggest that a disruption of hydrogen bonds stabilizing the quinone-iron complex by Cu$\text{}^{2+}$ is the mechanism responsible for a new arrangement of the binding site of the non-heme iron leading to its more "tense" structure. Such a diamagnetic state of the non-heme iron induced by copper results in a magnetic decoupling of iron from the primary quinone acceptor. These results indicate that Cu does not cause removal of the non-heme iron from its binding site. The observed Cu$\text{}^{2+}$ action on the non-heme iron and cytochrome b$\text{}_{559}$ is similar to that previously observed forα-tocopherol quinone.
Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies
Informacja
SZANOWNI CZYTELNICY!
UPRZEJMIE INFORMUJEMY, ŻE BIBLIOTEKA FUNKCJONUJE W NASTĘPUJĄCYCH GODZINACH:
Wypożyczalnia i Czytelnia Główna: poniedziałek – piątek od 9.00 do 19.00