The specific interactions between bovine serum albumin and poly- or two monoclonal bovine serum albumin antibodies were studied using force spectroscopy mode of atomic force microscopy. The histograms of the unbinding forces for polyclonal bovine serum albumin antibodies are broad at high antibody concentrations (50 or 270 μg/ml) and narrow at low concentrations (10 or 27 μg/ml), while the histograms for monoclonal antibodies peak at well defined unbinding force. The peak unbinding force depends on the type of antibody and the antibody concentration. In this paper we described and characterized the passive adsorption and covalent immobilization of proteins for tip and sample preparation. Force spectroscopy could serve as a useful method for characterization of antigen-antibody interactions for measuring the specificity of an antibody or to assess the purity of a monoclonal antibody solution and to distinguish between different antibodies.
Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies
Informacja
SZANOWNI CZYTELNICY!
UPRZEJMIE INFORMUJEMY, ŻE BIBLIOTEKA FUNKCJONUJE W NASTĘPUJĄCYCH GODZINACH:
Wypożyczalnia i Czytelnia Główna: poniedziałek – piątek od 9.00 do 19.00